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万見
- PDB-2v8q: Crystal structure of the regulatory fragment of mammalian AMPK in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v8q
タイトルCrystal structure of the regulatory fragment of mammalian AMPK in complexes with AMP
要素
  • 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA-1
  • 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE SUBUNIT BETA-2
  • 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE SUBUNIT GAMMA-1
キーワードTRANSFERASE / PHOSPHORYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / KINASE / MAGNESIUM / CBS DOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / positive regulation of mitochondrial transcription / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity ...eukaryotic elongation factor-2 kinase activator activity / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / Macroautophagy / TP53 Regulates Metabolic Genes / positive regulation of mitochondrial transcription / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase / [hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH)] kinase activity / regulation of stress granule assembly / AMPK inhibits chREBP transcriptional activation activity / cold acclimation / lipid droplet disassembly / Lipophagy / regulation of carbon utilization / positive regulation of skeletal muscle tissue development / CAMKK-AMPK signaling cascade / import into nucleus / regulation of vesicle-mediated transport / nucleotide-activated protein kinase complex / positive regulation of fatty acid oxidation / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / positive regulation of T cell mediated immune response to tumor cell / Carnitine shuttle / tau-protein kinase / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / cellular response to ethanol / protein kinase regulator activity / negative regulation of TOR signaling / Activation of PPARGC1A (PGC-1alpha) by phosphorylation / response to caffeine / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / regulation of glycolytic process / protein localization to lipid droplet / motor behavior / lipid biosynthetic process / negative regulation of tubulin deacetylation / Macroautophagy / cellular response to stress / cholesterol biosynthetic process / AMP binding / fatty acid oxidation / fatty acid homeostasis / cellular response to nutrient levels / negative regulation of lipid catabolic process / response to UV / cellular response to glucose starvation / Activation of AMPK downstream of NMDARs / energy homeostasis / positive regulation of protein localization / positive regulation of adipose tissue development / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / positive regulation of gluconeogenesis / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / regulation of microtubule cytoskeleton organization / cellular response to calcium ion / positive regulation of glycolytic process / response to activity / response to gamma radiation / positive regulation of D-glucose import / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / TP53 Regulates Metabolic Genes / cellular response to glucose stimulus / regulation of circadian rhythm / ADP binding / response to hydrogen peroxide / autophagy / positive regulation of T cell activation / cellular response to hydrogen peroxide / Wnt signaling pathway / neuron cellular homeostasis / response to estrogen / glucose metabolic process / fatty acid biosynthetic process / rhythmic process / cellular response to prostaglandin E stimulus / glucose homeostasis / cellular response to xenobiotic stimulus / positive regulation of cold-induced thermogenesis / cellular response to oxidative stress / cellular response to hypoxia / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity
類似検索 - 分子機能
Double Stranded RNA Binding Domain - #60 / Double Stranded RNA Binding Domain / Kinase associated domain 1, KA1 / PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily ...Double Stranded RNA Binding Domain - #60 / Double Stranded RNA Binding Domain / Kinase associated domain 1, KA1 / PRKAA1, UBA-like autoinhibitory domain / 5'-AMP-activated protein kinase alpha 1 catalytic subunit, C-terminal / : / AMP-activated protein kinase, alpha subunit, autoinhibitory domain / : / Association with the SNF1 complex (ASC) domain / ASC domain superfamily / : / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interaction domain / 5'-AMP-activated protein kinase beta subunit, interation domain / AMPK, C-terminal adenylate sensor domain / Adenylate sensor of SNF1-like protein kinase / AMP-activated protein kinase, glycogen-binding domain / Glycogen recognition site of AMP-activated protein kinase / KA1 domain/Ssp2, C-terminal / TATA-Binding Protein / Other non-globular / Domain in cystathionine beta-synthase and other proteins. / CBS domain superfamily / CBS domain / CBS domain / CBS domain profile. / Special / Immunoglobulin E-set / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / 5'-AMP-activated protein kinase subunit beta-2 / 5'-AMP-activated protein kinase catalytic subunit alpha-1 / 5'-AMP-activated protein kinase subunit gamma-1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Xiao, B. / Heath, R. / Saiu, P. / Leiper, F.C. / Leone, P. / Jing, C. / Walker, P.A. / Haire, L. / Eccleston, J.F. / Davis, C.T. ...Xiao, B. / Heath, R. / Saiu, P. / Leiper, F.C. / Leone, P. / Jing, C. / Walker, P.A. / Haire, L. / Eccleston, J.F. / Davis, C.T. / Martin, S.R. / Carling, D. / Gamblin, S.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for AMP Binding to Mammalian AMP-Activated Protein Kinase
著者: Xiao, B. / Heath, R. / Saiu, P. / Leiper, F.C. / Leone, P. / Jing, C. / Walker, P.A. / Haire, L. / Eccleston, J.F. / Davis, C.T. / Martin, S.R. / Carling, D. / Gamblin, S.J.
履歴
登録2007年8月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA-1
B: 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE SUBUNIT BETA-2
E: 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE SUBUNIT GAMMA-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,1526
ポリマ－65,1113
非ポリマー1,0423
水7,710428
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7040 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area30320 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)48.522, 119.390, 129.310
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE CATALYTIC SUBUNIT ALPHA-1 / AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE / AMPK ALPHA-1 CHAIN


分子量: 17635.799 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 396-548 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
参照: UniProt: P54645, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE SUBUNIT BETA-2 / AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE / AMPK BETA-2 CHAIN


分子量: 10040.813 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 187-272 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O43741
#3: タンパク質 5'-AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE SUBUNIT GAMMA-1 / AMP-ACTIVATED PROTEIN KINASE / AMPK GAMMA-1 CHAIN / AMPKG


分子量: 37434.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P80385
#4: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 428 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST FOUR RESIDUES (GSMA) OF THE SEQUENCE OF CHAIN A ARE GENERATED FROM THE POST HIS-TAG ...THE FIRST FOUR RESIDUES (GSMA) OF THE SEQUENCE OF CHAIN A ARE GENERATED FROM THE POST HIS-TAG CLEAVAGE THE FIRST RESIDUES (M) OF THE SEQUENCE OF CHAIN B IS GENERATED BY THE WAY IT WAS CLONED INTO THE VECTOR

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59 % / 解説: NONE

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→20 Å / Num. obs: 42012 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 18.7

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.2.0019 / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.937 / SU B: 10.644 / SU ML: 0.127 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.192 / ESU R Free: 0.164 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.237 2234 5 %RANDOM
Rwork0.212 ---
obs0.213 42012 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.84 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.73 Å20 Å20 Å2
2--3.06 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3884 0 69 428 4381
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0224044
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4391.9855491
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.4755474
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.23323.314172
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.37915718
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.9411525
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2638
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022935
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2120.21867
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3070.22708
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.2364
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2250.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2160.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6821.52452
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.15723919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.43531803
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2334.51572
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.21 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor反射数
Rfree0.298 308
Rwork0.263 5903
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.5999-0.68120.78863.3406-1.47495.218-0.06770.07310.0023-0.1302-0.1409-0.0138-0.1520.45080.20860.0278-0.0765-0.017-0.17730.028-0.096219.70173.30511.257
21.4078-1.53721.04233.0635-3.61735.2095-0.1041-0.26740.05940.27660.032-0.0624-0.6652-0.31980.07210.18170.002-0.0246-0.1799-0.0207-0.041813.74377.13218.173
33.8083-0.57182.24130.4347-0.24421.34360.03450.2486-0.0285-0.0464-0.1273-0.15260.0530.34670.09280.03580.00860.0515-0.00190.1520.016635.68257.68631.437
41.09230.3548-0.42031.7073-1.42892.7792-0.0389-0.0185-0.0918-0.22440.18910.15680.3833-0.1929-0.15020.0654-0.0436-0.0308-0.1480.07270.004511.2247.90335.042
52.6590.48060.45752.57870.16862.18850.0639-0.2307-0.07840.0459-0.00490.10870.1142-0.0525-0.0590.03470.03290.0232-0.15170.078-0.037616.60842.74154.413
63.64310.35340.59071.8763-0.22044.54180.1641-0.16410.51410.1617-0.104-0.0889-0.44990.2731-0.06020.0464-0.03210.0514-0.12250.01390.060232.38457.02951.822
70.0981-0.20260.25980.4695-0.40261.0409-0.04410.0103-0.0022-0.07090.02960.00080.0717-0.00230.01440.0312-0.01350.0119-0.12490.0499-0.002420.70758.35232.538
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A393 - 469
2X-RAY DIFFRACTION1A524 - 548
3X-RAY DIFFRACTION2B190 - 222
4X-RAY DIFFRACTION2B233 - 272
5X-RAY DIFFRACTION3E48 - 128
6X-RAY DIFFRACTION4E23 - 47
7X-RAY DIFFRACTION4E129 - 183
8X-RAY DIFFRACTION5E184 - 203
9X-RAY DIFFRACTION5E275 - 326
10X-RAY DIFFRACTION6E204 - 274
11X-RAY DIFFRACTION6E1327 - 1329
12X-RAY DIFFRACTION7A - E2001 - 2291

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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