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万見
- PDB-2v84: Crystal Structure of the Tp0655 (TpPotD) Lipoprotein of Treponema... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v84
タイトルCrystal Structure of the Tp0655 (TpPotD) Lipoprotein of Treponema pallidum
要素SPERMIDINE/PUTRESCINE ABC TRANSPORTER, PERIPLASMIC BINDING PROTEIN
キーワードTRANSPORT PROTEIN / ABC TRANSPORTER / POLYAMINE BINDING / TREPONEMA PALLIDUM / SYPHILIS / SPERMIDINE / PUTRESCINE / LIPOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


polyamine binding / polyamine transport / periplasmic space
類似検索 - 分子機能
Spermidine/putrescine-binding periplasmic protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Spermidine/putrescine ABC transporter, periplasmic binding protein (PotD)
類似検索 - 構成要素
生物種TREPONEMA PALLIDUM (梅毒トレポネーマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.78 Å
データ登録者Machius, M. / Brautigam, C.A. / Tomchick, D.R. / Ward, P. / Otwinowski, Z. / Blevine, J.S. / Deka, R.K. / Norgard, M.V.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural and Biochemical Basis for Polyamine Binding to the Tp0655 Lipoprotein of Treponema Pallidum: Putative Role for Tp0655 (Tppotd) as a Polyamine Receptor.
著者: Machius, M. / Brautigam, C.A. / Tomchick, D.R. / Ward, P. / Otwinowski, Z. / Blevins, J.S. / Deka, R.K. / Norgard, M.V.
履歴
登録2007年8月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32019年5月22日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.42024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPERMIDINE/PUTRESCINE ABC TRANSPORTER, PERIPLASMIC BINDING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,7118
ポリマ－39,1431
非ポリマー5687
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)51.610, 86.270, 89.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SPERMIDINE/PUTRESCINE ABC TRANSPORTER, PERIPLASMIC BINDING PROTEIN / TP0655 LIPOPROTEIN / POTD


分子量: 39143.047 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 25-348 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: CONSTRUCT USED LACKS THE FIRST AMINO ACID RESIDUE (I.E. CYSTEINE) WHICH IS POST-TRANSLATIONALLY ACYLATED.
由来: (組換発現) TREPONEMA PALLIDUM (梅毒トレポネーマ)
株: NICHOLS
解説: NICHOLS STRAIN ISOLATED FROM CEREBROSPINAL FLUID OF A NEUROSYPHILIS PATIENT
プラスミド: PIVEX2.4D / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-AI / 参照: UniProt: O83661
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
解説: PHASES WERE OBTAINED BY A SULFUR-SAD EXPERIMENT USING CU-K-ALPHA RADIATION FROM A RIGAKU FR-E SUPERBRIGHT X-RAY GENERATOR
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20 DEGRRES C USING THE VAPOR DIFFUSION METHOD IN HANGING DROP MODE BY MIXING 1 MICROLITER PROTEIN (20 MG/ML) IN 20 MM HEPES, PH 7.0, 0.1 M NACL, 2 MM BETA-OCTYL ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20 DEGRRES C USING THE VAPOR DIFFUSION METHOD IN HANGING DROP MODE BY MIXING 1 MICROLITER PROTEIN (20 MG/ML) IN 20 MM HEPES, PH 7.0, 0.1 M NACL, 2 MM BETA-OCTYL GLUCOSIDE WITH 1 MICROLITER RESERVOIR SOLUTION (10-12% (W/V) PEG 20K, 0.1 M MES, PH 6.5) AND EQUILIBRATING AGAINST 1 ML OF RESERVOIR SOLUTION. CRYSTALS APPEARED WITHIN SEVERAL HOURS AND GREW TO A FINAL SIZE OF 0.2 X 0.2 X 0.8 MM IN ABOUT 2 DAYS. THE CRYSTALS WERE CRYO-PROTECTED IN RESERVOIR SOLUTION SUPPLEMENTED WITH 20% (V/V) ETHYLENE GLYCOL, AND THEN FLASH-COOLED IN LIQUID NITROGEN.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1.00869
検出器タイプ: CUSTOM / 検出器: CCD / 日付: 2007年2月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.00869 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.78→31.04 Å / Num. obs: 39206 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 39.4
反射 シェル解像度: 1.78→1.8 Å / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.83 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-3000位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 1.78→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 7.687 / SU ML: 0.122 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.147 / ESU R Free: 0.134 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26 1893 5.1 %RANDOM
Rwork0.234 ---
obs0.236 35504 95.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 32.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å20 Å20 Å2
2---0.53 Å20 Å2
3---0.36 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.78→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2575 0 29 128 2732
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0222761
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2891.9423759
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.6385336
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.75423.841138
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.49115437
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.1781513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2388
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022176
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2010.21331
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.21889
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1520.2162
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2560.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.28
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6451.51692
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.07522664
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.65831231
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.4154.51095
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.78→1.82 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.311 42
Rwork0.29 1065
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.741-2.85271.62945.8312-3.35562.5227-0.367-0.2793-0.21790.07710.56330.2933-0.0498-0.3468-0.1964-0.1420.01680.0040.01480.0546-0.0766-3.253216.4998-9.1786
21.6035-1.92090.47724.0781-1.90531.4606-0.2004-0.1710.0209-0.0260.2788-0.0352-0.054-0.2935-0.0783-0.0998-0.0142-0.0809-0.01670.0149-0.1082-8.600730.4491-15.4555
31.055-2.1712-0.18188.478-0.6711.5465-0.0028-0.1538-0.0859-0.33010.047-0.24840.307-0.0194-0.0442-0.1728-0.0496-0.088-0.11950.0252-0.1268-3.140722.4842-16.0248
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A20 - 132
2X-RAY DIFFRACTION2A133 - 261
3X-RAY DIFFRACTION3A262 - 325

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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