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万見
- PDB-2v6m: Crystal structure of lactate dehydrogenase from Thermus Thermophi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v6m
タイトルCrystal structure of lactate dehydrogenase from Thermus Thermophilus HB8 (Apo form)
要素L-LACTATE DEHYDROGENASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / PHOSPHORYLATION / NAD / LACTATE / CYTOPLASM / GLYCOLYSIS / THERMOPHILE
機能・相同性
機能・相同性情報


L-lactate dehydrogenase / lactate metabolic process / L-lactate dehydrogenase activity / glycolytic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain ...L-lactate dehydrogenase / L-lactate dehydrogenase active site. / L-lactate dehydrogenase, active site / L-2-Hydroxyisocaproate Dehydrogenase; Chain A, domain 2 / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / L-lactate/malate dehydrogenase / Lactate/malate dehydrogenase, N-terminal / Lactate/malate dehydrogenase, C-terminal / lactate/malate dehydrogenase, NAD binding domain / lactate/malate dehydrogenase, alpha/beta C-terminal domain / Lactate dehydrogenase/glycoside hydrolase, family 4, C-terminal / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
L-lactate dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Coquelle, N. / Fioravanti, E. / Weik, M. / Vellieux, F.
引用ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2007
タイトル: Activity, stability and structural studies of lactate dehydrogenases adapted to extreme thermal environments.
著者: Coquelle, N. / Fioravanti, E. / Weik, M. / Vellieux, F. / Madern, D.
履歴
登録2007年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年9月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年2月28日Group: Database references / Source and taxonomy / カテゴリ: citation / entity_src_gen
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-LACTATE DEHYDROGENASE
B: L-LACTATE DEHYDROGENASE
C: L-LACTATE DEHYDROGENASE
D: L-LACTATE DEHYDROGENASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,9087
ポリマ－131,3224
非ポリマー5863
水9,242513
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area13460 Å2
ΔGint-82.2 kcal/mol
Surface area54430 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)54.092, 135.296, 85.645
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 94.04, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
L-LACTATE DEHYDROGENASE / L-LDH / LACTATE DEHYDROGENASE


分子量: 32830.582 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) THERMUS THERMOPHILUS (バクテリア)
株: HB8 / プラスミド: PTTHLDH12 / 発現宿主: Escherichia coli DH5[alpha] (大腸菌) / 参照: UniProt: Q5SJA1, L-lactate dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 513 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.42 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 0.1M MES PH 6 15% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 61724 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.78 % / Biso Wilson estimate: 20.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 12.29
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 3.38 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LDN

1ldn


解像度: 2.2→29.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 2186103.32 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 3087 5 %RANDOM
Rwork0.196 ---
obs0.196 61724 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.7376 Å2 / ksol: 0.340268 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.37 Å20 Å24.87 Å2
2---3.08 Å20 Å2
3----3.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→29.22 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9084 0 36 513 9633
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.05
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.582
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.862
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.942.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 293 5 %
Rwork0.245 5516 -
obs--93.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_JPP.PARAMPROTEIN_JPP.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3MES.PARAMMES.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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