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- PDB-2v69: Crystal structure of Chlamydomonas reinhardtii Rubisco with a lar... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2v69 | ||||||
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Title | Crystal structure of Chlamydomonas reinhardtii Rubisco with a large- subunit mutation D473E | ||||||
![]() | (RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE ...![]() | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Karkehabadi, S. / Satagopan, S. / Taylor, T.C. / Spreitzer, R.J. / Andersson, I. | ||||||
![]() | ![]() Title: Structural Analysis of Altered Large-Subunit Loop-6-Carboxy-Terminus Interactions that Influence Catalytic Efficiency and Co2-O2 Specificity of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase Oxygenase Authors: Karkehabadi, S. / Satagopan, S. / Taylor, T.C. / Spreitzer, R.J. / Andersson, I. | ||||||
History |
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Remark 700 | SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED. |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 922.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 769.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2v63C ![]() 2v67C ![]() 2v68C ![]() 2v6aC ![]() 1gk8S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
NCS oper:
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Components
-RIBULOSE BISPHOSPHATE CARBOXYLASE ... , 2 types, 16 molecules ABCDEFGHIJKLMNOP
#1: Protein | Mass: 52710.867 Da / Num. of mol.: 8 / Mutation: YES Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P00877, ![]() #2: Protein | Mass: 16283.806 Da / Num. of mol.: 8 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P00873, ![]() |
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-Sugars , 1 types, 8 molecules ![](data/chem/img/CAP.gif)
#4: Sugar | ChemComp-CAP / |
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-Non-polymers , 3 types, 427 molecules ![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | ChemComp-MG / #5: Chemical | ChemComp-EDO / ![]() #6: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Details
Compound details | ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASP 473 TO GLU ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASP 473 TO GLU ...ENGINEERED |
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Sequence details | THE UNIPROT DATABASE ENTRY FOR THIS SEQUENCE (P00877) HAS A VARIANT (LEU46PRO) WHICH OCCURS IN ...THE UNIPROT DATABASE ENTRY FOR THIS SEQUENCE (P00877) HAS A VARIANT (LEU46PRO) WHICH OCCURS IN STRAIN 21GR AND 2137. |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.28 % / Description: NONE |
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Crystal grow![]() | pH: 7.5 / Details: pH 7.5 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARRESEARCH / Detector: CCD / Date: Jun 15, 2004 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.8→20 Å / Num. obs: 125065 / % possible obs: 98.4 % / Redundancy: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 11.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.63 / % possible all: 98.6 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: PDB ENTRY 1GK8 Resolution: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 15.453 / SU ML: 0.298 / Cross valid method: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.373 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. VERY WEAK DENSITIES WERE OBSERVED FOR SOME RESIDUE SIDE CHAINS. RESIDUES ARG84, MET87 ARG130, ASN136 AND LYS137 OF THE SMALL SUBUNIT WERE ...Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. VERY WEAK DENSITIES WERE OBSERVED FOR SOME RESIDUE SIDE CHAINS. RESIDUES ARG84, MET87 ARG130, ASN136 AND LYS137 OF THE SMALL SUBUNIT WERE THUS MODELED ON EXISTING HIGH RESOLUTION STRUCTURES AND HAVE HIGH B FACTORS.
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 59.6 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→20 Å
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Refine LS restraints |
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