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万見
- PDB-2v0y: Crystal structure of apo C298S tryptophanase from E.coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v0y
タイトルCrystal structure of apo C298S tryptophanase from E.coli
要素TRYPTOPHANASEトリプトファナーゼ
キーワードLYASE (リアーゼ) / PYRIDOXAL PHOSPHATE (ピリドキサールリン酸) / TRYPTOPHAN CATABOLISM
機能・相同性
機能・相同性情報


indole metabolic process / tryptophanase activity / トリプトファナーゼ / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / 生体膜 ...indole metabolic process / tryptophanase activity / トリプトファナーゼ / cell pole / L-cysteine desulfhydrase activity / tryptophan catabolic process / potassium ion binding / pyridoxal phosphate binding / protein-containing complex / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
トリプトファナーゼ / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) ...トリプトファナーゼ / Beta-eliminating lyase family / Tryptophanase, conserved site / Beta-eliminating lyases pyridoxal-phosphate attachment site. / Aromatic amino acid beta-eliminating lyase/threonine aldolase / Beta-eliminating lyase / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
トリプトファナーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種ESCHERICHIA COLI (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Kogan, A. / Gdalevsky, G.Y. / Cohen-Luria, R. / Goldgur, Y. / Parola, A.H. / Almog, O.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2009
タイトル: Conformational Changes and Loose Packing Promote E. Coli Tryptophanase Cold Lability.
著者: Kogan, A. / Gdalevsky, G.Y. / Cohen-Luria, R. / Goldgur, Y. / Phillips, R.S. / Parola, A.H. / Almog, O.
履歴
登録2007年5月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年6月28日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRYPTOPHANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4333
ポリマ－52,3731
非ポリマー602
水9,368520
1
A: TRYPTOPHANASE
ヘテロ分子

A: TRYPTOPHANASE
ヘテロ分子

A: TRYPTOPHANASE
ヘテロ分子

A: TRYPTOPHANASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)209,73012
ポリマ－209,4914
非ポリマー2398
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_555-x,y,-z1
crystal symmetry operation4_565x,-y+1,-z1
crystal symmetry operation2_565-x,-y+1,z1
Buried area20240 Å2
ΔGint-118.3 kcal/mol
Surface area80680 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)120.484, 118.770, 171.534
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number22
Space group name H-MF222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1472-

CL

21A-2064-

HOH

31A-2226-

HOH

41A-2368-

HOH

51A-2378-

HOH

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要素

#1: タンパク質 TRYPTOPHANASE / トリプトファナーゼ / L-TRYPTOPHAN INDOLE-LYASE / TNASE


分子量: 52372.742 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 5-471 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A853, トリプトファナーゼ
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 520 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 298 TO SER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.5 % / 解説: NONE
結晶化pH: 7.5 / 詳細: PEG 400 30% V/W, HEPES 100 MM, PH 7.5 MGCL2 200MM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→500 Å / Num. obs: 42496 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.4 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 12.7
反射 シェル解像度: 1.98→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.46 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2OQX

2oqx


解像度: 2→80 Å / Data cutoff high absF: 10000 / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2569 2023 4.9 %
Rwork0.2148 --
obs0.2148 41384 99.6 %
溶媒の処理Bsol: 56.6603 Å2 / ksol: 0.35618 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.544 Å20 Å20 Å2
2--1.064 Å20 Å2
3---1.481 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→80 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3679 0 2 520 4201
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005603
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION2CIS_PEPTIDEY.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER.PARAM
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAM

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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