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万見
- PDB-2v0x: The dimerization domain of LAP2alpha -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2v0x
タイトルThe dimerization domain of LAP2alpha
要素LAMINA-ASSOCIATED POLYPEPTIDE 2 ISOFORMS ALPHA/ZETA
キーワードCELL CYCLE / ALTERNATIVE SPLICING / LAMINA-ASSOCIATED POLYPEPTIDE / NUCLEAR PROTEIN / PHOSPHORYLATION / CHROMOSOMAL PROTEIN / LAMIN A / COILED COIL / DNA-BINDING / LAMINOPATHY
機能・相同性
機能・相同性情報


nuclear envelope / regulation of DNA-templated transcription / chromatin / DNA binding / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #3160 / Lamina-associated polypeptide 2 alpha, C-terminal / Lamina-associated polypeptide 2 alpha / LEM-like domain / : / Thymopoietin protein / LEM-like domain profile. / Thymopoietin / LEM domain / LEM domain ...Helix Hairpins - #3160 / Lamina-associated polypeptide 2 alpha, C-terminal / Lamina-associated polypeptide 2 alpha / LEM-like domain / : / Thymopoietin protein / LEM-like domain profile. / Thymopoietin / LEM domain / LEM domain / LEM domain profile. / in nuclear membrane-associated proteins / LEM/LEM-like domain superfamily / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Lamina-associated polypeptide 2, isoforms alpha/zeta
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Bradley, C.M. / Jones, S. / Huang, Y. / Suzuki, Y. / Kvaratskhelia, M. / Hickman, A.B. / Craigie, R. / Dyda, F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Dimerization of Lap2Alpha, a Component of the Nuclear Lamina.
著者: Bradley, C.M. / Jones, S. / Huang, Y. / Suzuki, Y. / Kvaratskhelia, M. / Hickman, A.B. / Craigie, R. / Dyda, F.
履歴
登録2007年5月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_conn
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52024年10月16日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LAMINA-ASSOCIATED POLYPEPTIDE 2 ISOFORMS ALPHA/ZETA
B: LAMINA-ASSOCIATED POLYPEPTIDE 2 ISOFORMS ALPHA/ZETA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,0892
ポリマ－51,0892
非ポリマー00
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)55.084, 55.683, 122.911
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.1598, 0.0151, -0.987), (0.0281, -0.9994, -0.0198), (-0.9868, -0.0309, 0.1592)
ベクター: 29.8832, 47.8725, 26.6981)

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要素

#1: タンパク質 LAMINA-ASSOCIATED POLYPEPTIDE 2 ISOFORMS ALPHA/ZETA / THYMOPOIETIN ISOFORMS ALPHA/ZETA / TP ALPHA/ZETA / LAMINA ASSOCIATED POLYPEPTIDE 2ALPHA


分子量: 25544.535 Da / 分子数: 2 / 断片: DIMERIZATION DOMAIN, RESIDUES 458-692 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PET-16B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q61033
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 548 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 605 TO ASP ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ARG 548 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ILE 605 TO ASP ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ARG 548 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ILE 605 TO ASP
Has protein modificationY
配列の詳細R549A, I606D ENGINEERED POINT MUTATIONS

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 32 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.5
詳細: VAPOR DIFFUSION AT 4C. PROTEIN CONCENTRATION: 8.5 MG/ML PROTEIN BUFFER: 25MM NAACETATE, PH 5.0 0.5 M NACL 1 MM EDTA 5 MM B-ME PRECIPITANT: 25% (W/V) PEG 3K 0.1 M MES PH 6.5 10 MM TRIS PH 8.5 5 MM B-ME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.968626
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月12日 / 詳細: SAGITALLY FOCUSING MONOCHROMATOR, FOCUSING MIRROR
放射モノクロメーター: SI(220) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.968626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 20002 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.15 % / Biso Wilson estimate: 41 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 7.39 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNX2005精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASES位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.257 947 4.8 %RANDOM
Rwork0.2126 ---
obs-19535 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.71 Å2 / ksol: 0.341419 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 51.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3030 0 0 59 3089
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007437
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.37936
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARHCSDX.PRO / Topol file: TOPH19_MOD.SOL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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