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- PDB-2uv3: Structure of the signal-regulatory protein (SIRP) alpha domain th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uv3
タイトルStructure of the signal-regulatory protein (SIRP) alpha domain that binds CD47.
要素TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
キーワードRECEPTOR / CD47-BINDING DOMAIN OF SIRP-ALPHA / MEMBRANE / SH3- BINDING / GLYCOPROTEIN / TRANSMEMBRANE / PHOSPHORYLATION / HUMAN SIRP-ALPHA N TERMINAL V DOMAIN / IMMUNOGLOBULIN DOMAIN / SIGNAL-REGULATORY PROTEIN ALPHA
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / regulation of interleukin-1 beta production / GTPase regulator activity / cell-cell adhesion mediator activity / regulation of type II interferon production / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process ...cellular response to interleukin-12 / monocyte extravasation / negative regulation of macrophage inflammatory protein 1 alpha production / protein binding involved in heterotypic cell-cell adhesion / negative regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / regulation of interleukin-1 beta production / GTPase regulator activity / cell-cell adhesion mediator activity / regulation of type II interferon production / negative regulation of nitric oxide biosynthetic process / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / regulation of tumor necrosis factor production / negative regulation of interferon-beta production / protein antigen binding / regulation of nitric oxide biosynthetic process / regulation of interleukin-6 production / Signal regulatory protein family interactions / negative regulation of JNK cascade / negative regulation of phagocytosis / protein phosphatase inhibitor activity / negative regulation of interleukin-6 production / tertiary granule membrane / ficolin-1-rich granule membrane / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to interleukin-1 / negative regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / positive regulation of phagocytosis / protein tyrosine kinase binding / Cell surface interactions at the vascular wall / positive regulation of T cell activation / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / SH3 domain binding / cellular response to type II interferon / negative regulation of inflammatory response / cellular response to hydrogen peroxide / positive regulation of reactive oxygen species metabolic process / cell migration / regulation of gene expression / protein phosphatase binding / cell adhesion / Neutrophil degranulation / cell surface / extracellular exosome / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. ...: / Immunoglobulin V-Type / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type substrate 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Hatherley, D. / Harlos, K. / Dunlop, D.C. / Stuart, D.I. / Barclay, A.N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: The Structure of the Macrophage Signal Regulatory Protein Alpha (Sirpalpha) Inhibitory Receptor Reveals a Binding Face Reminiscent of that Used by T Cell Receptors.
著者: Hatherley, D. / Harlos, K. / Dunlop, D.C. / Stuart, D.I. / Barclay, A.N.
履歴
登録2007年3月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年3月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
B: TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,80610
ポリマ－27,8392
非ポリマー9678
水5,368298
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2210 Å2
ΔGint-15.5 kcal/mol
Surface area17200 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)76.831, 56.266, 82.245
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.90, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11B
21A

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLU / Beg label comp-ID: GLU / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 3 - 120 / Label seq-ID: 3 - 120

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1BB
2AA

NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.6387, -0.01612, 0.7693), (-0.004744, -0.9998, -0.01701), (0.7695, 0.007215, -0.6386)
ベクター: -9.811, 88.21, 22.18)

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN PHOSPHATASE NON-RECEPTOR TYPE SUBSTRATE 1 / SIGNAL-REGULATORY PROTEIN ALPHA N-TERMINAL DOMAIN / SHP SUBSTRATE 1 / SHPS-1 / INHIBITORY RECEPTOR ...SIGNAL-REGULATORY PROTEIN ALPHA N-TERMINAL DOMAIN / SHP SUBSTRATE 1 / SHPS-1 / INHIBITORY RECEPTOR SHPS-1 / SIGNAL-REGULATORY PROTEIN ALPHA-1 / SIRP-ALPHA-1 / SIRP-ALPHA-2 / SIRP-ALPHA-3 / MYD-1 ANTIGEN / BRAIN IG-LIKE MOLECULE WITH TYROSINE-BASED ACTIVATION MOTIFS / BIT / MACROPHAGE FUSION RECEPTOR / P84 / CD172A ANTIGEN


分子量: 13919.563 Da / 分子数: 2 / 断片: CD47 BINDING DOMAIN, RESIDUES 31-148 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / Cell (発現宿主): OVARY
発現宿主: CRICETULUS GRISEUS (モンゴルキヌゲネズミ)
Variant (発現宿主): LEC3.2.8.1 / 参照: UniProt: P78324
#2: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID


分子量: 195.237 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 298 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細DIFFERENCES AT C-TERMINUS DUE TO EXPRESSION VECTOR CONSTRUCT (HIS TAGGED)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6 / 詳細: 2.4 M AMMONIUM SULPHATE, 0.1 M MES, PH 6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.8856, 0.9783, 0.9079, 0.9792
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.88561
20.97831
30.90791
40.97921
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 441122 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 22.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.28 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: STRUCTURE DETERMINED BY MAD IN SPACE GROUP P21212

解像度: 1.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.94 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.902 / SU B: 4.713 / SU ML: 0.089 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.13 / ESU R Free: 0.13 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.249 1497 5.1 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.207 28037 99 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 1 Å / 減衰半径: 1 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 20.85 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.45 Å20 Å20.82 Å2
2---1.77 Å20 Å2
3----0.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1854 0 54 298 2206
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1458 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Bloose positional0.550
2Aloose thermal1.64100
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.283 90
Rwork0.215 1982
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.74780.5656-0.28382.1611-0.77482.6348-0.05670.0218-0.0532-0.1899-0.0498-0.12050.21080.11770.1064-0.11210.02580.008-0.10850.0072-0.135120.16342.1969.064
21.1475-0.0299-0.21911.491-0.5981.29830.0982-0.05670.05690.0375-0.02570.0077-0.16370.0252-0.0725-0.1701-0.016-0.0186-0.1187-0.0077-0.13139.20344.81632.966
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 121
2X-RAY DIFFRACTION2B2 - 123

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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