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万見
- PDB-2uur: N-terminal NC4 domain of collagen IX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2uur
タイトルN-terminal NC4 domain of collagen IX
要素COLLAGEN ALPHA-1(IX) CHAIN
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / GLYCOPROTEIN (糖タンパク質) / HYDROXYLATION (ヒドロキシル化) / NC4 / COLLAGEN (コラーゲン) / COLLAGEN IX / POLYMORPHISM / EXTRACELLULAR MATRIX (細胞外マトリックス) / ALTERNATIVE SPLICING (選択的スプライシング)
機能・相同性
機能・相同性情報


collagen type IX trimer / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Signaling by PDGF / NCAM1 interactions / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions ...collagen type IX trimer / Collagen chain trimerization / extracellular matrix structural constituent conferring tensile strength / Collagen biosynthesis and modifying enzymes / Signaling by PDGF / NCAM1 interactions / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / ECM proteoglycans / Integrin cell surface interactions / extracellular matrix organization / animal organ morphogenesis / carbohydrate binding / collagen-containing extracellular matrix / 小胞体 / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Thrombospondin N-terminal -like domains. / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Collagen alpha-1(IX) chain
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Leppanen, V.-M. / Tossavainen, H. / Permi, P. / Lehtio, L. / Ronnholm, G. / Goldman, A. / Kilpelainen, I. / Pihlajamaa, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of the N-Terminal Nc4 Domain of Collagen Ix, a Zinc Binding Member of the Laminin-Neurexin-Sex Hormone Binding Globulin (Lns) Domain Family.
著者: Leppanen, V.-M. / Tossavainen, H. / Permi, P. / Lehtio, L. / Ronnholm, G. / Goldman, A. / Kilpelainen, I. / Pihlajamaa, T.
履歴
登録2007年3月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COLLAGEN ALPHA-1(IX) CHAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9558
ポリマ－27,4831
非ポリマー4727
水3,765209
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.888, 81.888, 71.429
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 COLLAGEN ALPHA-1(IX) CHAIN / IX CHAIN / COLLAGEN IX ALPHA1 CHAIN


分子量: 27483.232 Da / 分子数: 1 / 断片: NC4 DOMAIN, RESIDUES 24-268 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA DE3 / 参照: UniProt: P20849
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE GENBANK ENTRY INCLUDES A SIGNAL PEPTIDE OF 23 RESIDUES, WHICH IS OMITTED FROM THE STUDIED MACROMOLECULE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 100 MM MES, PH 6.5 10 MM ZNSO4 20% MME-PEG 550

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 0.9797, 0.9796, 0.8856
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年9月20日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97971
20.97961
30.88561
反射解像度: 1.8→20 Å / Num. obs: 21918 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 20.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 1.8→1.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.8→19.96 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2639988.95 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1069 4.9 %RANDOM
Rwork0.188 ---
obs0.188 21918 99.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 53.4928 Å2 / ksol: 0.35623 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.79 Å20 Å20 Å2
2--4.79 Å20 Å2
3----9.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.22 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→19.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1657 0 26 209 1892
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.391.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.222
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.872.5
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 174 4.8 %
Rwork0.259 3452 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMEDO_CNS_TOP.TXT
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4EDO_CNS_PAR.TXTWATER.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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