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- PDB-2tmk: YEAST THYMIDYLATE KINASE COMPLEXED WITH 3'-AZIDO-3'-DEOXYTHYMIDIN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2tmk
タイトルYEAST THYMIDYLATE KINASE COMPLEXED WITH 3'-AZIDO-3'-DEOXYTHYMIDINE MONOPHOSPHATE (AZT-MP)
要素THYMIDYLATE KINASE
キーワードPHOSPHOTRANSFERASE / TRANSFERASE (PHOSPHOTRANSFERASE) / KINASE / THYMIDINE ACTIVATION PATHWAY / ENZYME / AZT
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Interconversion of nucleotide di- and triphosphates / dTMP kinase / dTMP kinase activity / dUDP biosynthetic process / dTDP biosynthetic process / dTTP biosynthetic process / nucleoside diphosphate kinase activity / ATP binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Thymidylate kinase, conserved site / Thymidylate kinase signature. / Thymidylate kinase / Thymidylate kinase-like domain / Thymidylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
3'-AZIDO-3'-DEOXYTHYMIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / Thymidylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS WITH 1TMP / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Lavie, A. / Schlichting, I.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure of thymidylate kinase reveals the cause behind the limiting step in AZT activation.
著者: Lavie, A. / Vetter, I.R. / Konrad, M. / Goody, R.S. / Reinstein, J. / Schlichting, I.
履歴
登録1997年6月12日処理サイト: BNL
改定 1.01998年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.type / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDYLATE KINASE
B: THYMIDYLATE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3256
ポリマ－49,4392
非ポリマー8874
水2,990166
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3690 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area18200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.420, 144.200, 49.720
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.90, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.9866, -0.1554, -0.0491), (-0.155, -0.9878, 0.0122), (-0.0504, -0.0044, -0.9987)
ベクター: 3.25, 38.54, 8.92)

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要素

#1: タンパク質 THYMIDYLATE KINASE


分子量: 24719.375 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: CDC8 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00572, dTMP kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ATM / 3'-AZIDO-3'-DEOXYTHYMIDINE-5'-MONOPHOSPHATE / AZTMP


タイプ: DNA linking / 分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 166 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細A SULFATE ION IS MODELLED BOUND TO THE P-LOOP OF EACH MONOMER.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 22% PEG 5000 MME 100 MM HEPES PH 7.5 200 MM AMMONIUM SULFATE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
22 mMdTDP1drop
319 %PEG40001reservoir
425 mM1reservoirMgAc
5100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源タイプ: ENRAF-NONIUS / 波長: 1.5418
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→10 Å / Num. obs: 17930 / % possible obs: 93.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3 % / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 10
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.268 / % possible all: 89.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 43762 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 89.4 % / Rmerge(I) obs: 0.268

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS WITH 1TMP
開始モデル: PDB ENTRY 1TMK

1tmk


解像度: 2.4→10 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.253 850 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.182 17930 93.3 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3306 46 0 166 3518
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.84
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d21.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.28
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3322 50 5 %
Rwork0.2561 685 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM11.DNAAZT.TOPH
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg21.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.28

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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