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- PDB-2rus: CRYSTAL STRUCTURE OF THE TERNARY COMPLEX OF RIBULOSE-1,5-BISPHOSP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rus
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE TERNARY COMPLEX OF RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE, MG(II), AND ACTIVATOR CO2 AT 2.3-ANGSTROMS RESOLUTION
要素RUBISCO (RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE(SLASH)OXYGENASE)
キーワードLYASE(CARBON-CARBON)
機能・相同性
機能・相同性情報


ribulose-bisphosphate carboxylase / ribulose-bisphosphate carboxylase activity / reductive pentose-phosphate cycle / monooxygenase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily ...Ribulose bisphosphate carboxylase large subunit, type II / RuBisCO large subunit, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large chain, active site / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain active site. / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, ferrodoxin-like N-terminal / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, N-terminal domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal / RuBisCO / Ribulose bisphosphate carboxylase, large subunit, C-terminal domain superfamily / RuBisCO large subunit, N-terminal domain superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase large chain, catalytic domain / Alpha-Beta Plaits / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FORMYL GROUP / Ribulose bisphosphate carboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lundqvist, T. / Schneider, G.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1991
タイトル: Crystal structure of the ternary complex of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase, Mg(II), and activator CO2 at 2.3-A resolution.
著者: Lundqvist, T. / Schneider, G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1990
タイトル: Crystallographic Refinement and Structure of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase from Rhodospirillum Rubrum at 1.7 Angstroms Resolution
著者: Schneider, G. / Lindqvist, Y. / Lundqvist, T.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of the Complex of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase and a Transition State Analogue, 2-Carboxy-D-Arabinitol 1,5-Bisphosphate
著者: Lundqvist, T. / Schneider, G.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Crystal Structure of the Active Site of Ribulose-Bisphosphate Carboxylase
著者: Andersson, I. / Knight, S. / Schneider, G. / Lindqvist, Y. / Lundqvist, T. / Branden, C.-I. / Lorimer, G.H.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Crystal Structure of the Binary Complex of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase and its Product, 3-Phospho-D-Glycerate
著者: Lundqvist, T. / Schneider, G.
#5: ジャーナル: Embo J. / 年: 1986
タイトル: Three-Dimensional Structure of Ribulose-1,5-Bisphosphate Carboxylase(Slash)Oxygenase from Rhodospirillum Rubrum at 2.9 Angstroms Resolution
著者: Schneider, G. / Lindqvist, Y. / Branden, C.-I. / Lorimer, G.
履歴
登録1991年10月11日処理サイト: BNL
改定 1.01991年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Advisory / Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues ...pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42025年3月26日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 700SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *ACT* AND *BCT* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED ...SHEET THE SHEETS PRESENTED AS *ACT* AND *BCT* ON SHEET RECORDS BELOW ARE ACTUALLY EIGHT-STRANDED BETA-BARRELS. THIS IS REPRESENTED BY A NINE-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RUBISCO (RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE(SLASH)OXYGENASE)
B: RUBISCO (RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE(SLASH)OXYGENASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,6466
ポリマ－106,5382
非ポリマー1094
水12,863714
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6640 Å2
ΔGint-45 kcal/mol
Surface area31000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.500, 70.600, 104.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.10, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: RESIDUES PRO A 167 AND PRO B 167 ARE CIS PROLINES.
2: RESIDUE 191 OF EACH IS CHAIN IS A MODIFIED ACTIVATOR LYSINE WHICH IS CARBAMYLATED AT THE EPSILON-AMINO GROUP. THE CARBAMYL ACTIVATOR GROUP IS PRESENTED AS HET GROUP *FOR* AT THE END OF EACH CHAIN.
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.37374, -0.056207, 0.940855), (-0.0734, -0.9968, -0.033512), (0.909789, -0.054363, -0.37674)
ベクター: 6.14161, 17.878, -7.57091)

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要素

#1: タンパク質 RUBISCO (RIBULOSE-1,5-BISPHOSPHATE CARBOXYLASE(SLASH)OXYGENASE)


分子量: 53268.875 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
参照: UniProt: P04718, ribulose-bisphosphate carboxylase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-FOR / FORMYL GROUP


分子量: 30.026 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 714 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細RESIDUE 191 OF EACH IS CHAIN IS A MODIFIED ACTIVATOR LYSINE WHICH IS CARBAMYLATED AT THE EPSILON- ...RESIDUE 191 OF EACH IS CHAIN IS A MODIFIED ACTIVATOR LYSINE WHICH IS CARBAMYLATED AT THE EPSILON-AMINO GROUP. THE CARBAMYL ACTIVATOR GROUP IS PRESENTED AS HET GROUP *FOR* AT THE END OF EACH CHAIN.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.49 %
結晶化
*PLUS
温度: 4,20 ℃ / 手法: microdialysis / PH range low: 5.8 / PH range high: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.05 MMES11
210 mM11Mg2+
31 mMdithiothreitol11
40.1 mMEDTA11

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 38794 / % possible obs: 87.9 % / Num. measured all: 91098 / Rmerge(I) obs: 0.0606

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.3→5.5 Å / Rfactor obs: 0.193
詳細: THE STRUCTURE WAS DETERMINED BY DIFFERENCE FOURIER TECHNIQUES WITH THE INITIAL PHASES DERIVED FROM THE NATIVE STRUCTURE.
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→5.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6725 0 8 714 7447
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0470.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0490.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0120.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1820.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1930.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.3090.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.1920.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor8.83
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor22.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor30.120
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 5.5 Å / Rfactor obs: 0.193
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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