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- PDB-2rsy: Solution structure of the SH2 domain of Csk in complex with a pho... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rsy
タイトルSolution structure of the SH2 domain of Csk in complex with a phosphopeptide from Cbp
要素
  • Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched microdomains 1
  • Tyrosine-protein kinase CSK
キーワードTRANSFERASE/SIGNALING PROTEIN / SH2 domain / Csk / Cbp / solution structure / TRANSFERASE-SIGNALING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


GAB1 signalosome / PD-1 signaling / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Integrin signaling / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / RHOH GTPase cycle / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / MAP2K and MAPK activation / negative regulation of T cell activation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance ...GAB1 signalosome / PD-1 signaling / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / Integrin signaling / negative regulation of Golgi to plasma membrane protein transport / RHOH GTPase cycle / regulation of Fc receptor mediated stimulatory signaling pathway / MAP2K and MAPK activation / negative regulation of T cell activation / negative regulation of low-density lipoprotein particle clearance / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / proline-rich region binding / negative regulation of bone resorption / adherens junction organization / negative regulation of phagocytosis / regulation of T cell activation / cellular response to peptide hormone stimulus / oligodendrocyte differentiation / plasma membrane => GO:0005886 / protein kinase A catalytic subunit binding / negative regulation of interleukin-6 production / SH2 domain binding / protein tyrosine kinase binding / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell-cell junction / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / adaptive immune response / intracellular signal transduction / membrane raft / negative regulation of cell population proliferation / phosphorylation / signal transduction / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched microdomains 1 / Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched / CSK-like, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain ...Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched microdomains 1 / Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched / CSK-like, SH2 domain / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase CSK / Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched microdomains 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, torsion angle dynamics
Model detailstarget function, model1
データ登録者Tanaka, H. / Akagi, K. / Oneyama, C. / Tanaka, M. / Sasaki, Y. / Kanou, T. / Lee, Y. / Yokogawa, D. / Debenecker, M. / Nakagawa, A. ...Tanaka, H. / Akagi, K. / Oneyama, C. / Tanaka, M. / Sasaki, Y. / Kanou, T. / Lee, Y. / Yokogawa, D. / Debenecker, M. / Nakagawa, A. / Okada, M. / Ikegami, T.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2013
タイトル: Identification of a new interaction mode between the Src homology 2 domain of C-terminal Src kinase (Csk) and Csk-binding protein/phosphoprotein associated with glycosphingolipid microdomains.
著者: Tanaka, H. / Akagi, K. / Oneyama, C. / Tanaka, M. / Sasaki, Y. / Kanou, T. / Lee, Y.H. / Yokogawa, D. / Dobenecker, M.W. / Nakagawa, A. / Okada, M. / Ikegami, T.
履歴
登録2012年9月10日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase CSK
B: Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched microdomains 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,7372
ポリマ－15,7372
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1target function

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase CSK / C-Src kinase


分子量: 11473.135 Da / 分子数: 1 / 断片: Src homology 2 domain, UNP residues 80-173 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Csk / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3)
参照: UniProt: P32577, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: タンパク質・ペプチド Phosphoprotein associated with glycosphingolipid-enriched microdomains 1 / Csk-binding protein / Transmembrane phosphoprotein Cbp


分子量: 4263.566 Da / 分子数: 1 / 断片: Cbp, UNP residues 288-321 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Pag1, Cbp, Pag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9JM80

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1232D 1H-15N HSQC
1313D HN(CA)CB
1433D HN(CA)CB
1513D CBCA(CO)NH
1633D CBCA(CO)NH
1713D HNCO
1833D HNCO
1913D HN(CA)CO
11033D HN(CA)CO
11113D HBHA(CO)NH
11233D HBHA(CO)NH
11323D 1H-15N TOCSY
11443D 1H-15N TOCSY
11552D 1H-13C HSQC
11662D 1H-13C HSQC
11752D 1H-13C HSQC aromatic
11862D 1H-13C HSQC aromatic
11953D 1H-13C NOESY aromatic
12063D 1H-13C NOESY aromatic
12152D DQF-COSY
12213D C(CO)NH
12333D C(CO)NH
12413D H(CCO)NH
12533D H(CCO)NH
12653D (H)CCH-TOCSY
12763D (H)CCH-TOCSY
12823D 1H-15N NOESY
12943D 1H-15N NOESY
13053D 1H-13C NOESY
13163D 1H-13C NOESY
13252D CBHD
13362D CBHD
13452D CBHE
13562D CBHE
13653D 13C-filtered/13C-edited NOESY
13763D 13C-filtered/13C-edited NOESY
13833D 13C,15N-filtered/15N-edited NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1.0 mM [U-13C; U-15N] Csk SH2 domain-1, 20 mM sodium phosphate-2, 50 mM sodium chloride-3, 0.5-1.0 mM Cbp phosphopeptide-4, 90 % H2O-5, 10 % [U-99% 2H] D2O-6, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5-1.0 mM [U-15N] Csk SH2 domain-7, 20 mM sodium phosphate-8, 50 mM sodium chloride-9, 0.5-1.0 mM Cbp phosphopeptide-10, 90 % H2O-11, 10 % [U-99% 2H] D2O-12, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.5-1.0 mM [U-13C; U-15N] Cbp phosphopeptide-13, 20 mM sodium phosphate-14, 50 mM sodium chloride-15, 0.5-1.0 mM Csk SH2 domain-16, 90 % H2O-17, 10 % [U-99% 2H] D2O-18, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
40.5-1.0 mM [U-15N] Cbp phosphopeptide-19, 20 mM sodium phosphate-20, 50 mM sodium chloride-21, 0.5-1.0 mM Csk SH2 domain-22, 90 % H2O-23, 10 % [U-99% 2H] D2O-24, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
50.5-1.0 mM [U-13C; U-15N] Csk SH2 domain-25, 20 mM sodium phosphate-26, 50 mM sodium chloride-27, 0.5-1.0 mM Cbp phosphopeptide-28, 90 % H2O-29, 10 % [U-99% 2H] D2O-30, 100% D2O100% D2O
60.5-1.0 mM [U-13C; U-15N] Cbp phosphopeptide-31, 20 mM sodium phosphate-32, 50 mM sodium chloride-33, 0.5-1.0 mM Csk SH2 domain-34, 90 % H2O-35, 10 % [U-2H] D2O-36, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMCsk SH2 domain-1[U-13C; U-15N]0.5-1.01
20 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
mMCbp phosphopeptide-40.5-1.01
90 %H2O-51
10 %D2O-6[U-99% 2H]1
mMCsk SH2 domain-7[U-15N]0.5-1.02
20 mMsodium phosphate-82
50 mMsodium chloride-92
mMCbp phosphopeptide-100.5-1.02
90 %H2O-112
10 %D2O-12[U-99% 2H]2
mMCbp phosphopeptide-13[U-13C; U-15N]0.5-1.03
20 mMsodium phosphate-143
50 mMsodium chloride-153
mMCsk SH2 domain-160.5-1.03
90 %H2O-173
10 %D2O-18[U-99% 2H]3
mMCbp phosphopeptide-19[U-15N]0.5-1.04
20 mMsodium phosphate-204
50 mMsodium chloride-214
mMCsk SH2 domain-220.5-1.04
90 %H2O-234
10 %D2O-24[U-99% 2H]4
mMCsk SH2 domain-25[U-13C; U-15N]0.5-1.05
20 mMsodium phosphate-265
50 mMsodium chloride-275
mMCbp phosphopeptide-280.5-1.05
90 %H2O-295
10 %D2O-30[U-99% 2H]5
mMCbp phosphopeptide-31[U-13C; U-15N]0.5-1.06
20 mMsodium phosphate-326
50 mMsodium chloride-336
mMCsk SH2 domain-340.5-1.06
90 %H2O-356
10 %D2O-36[U-2H]6
試料状態イオン強度: 0.076 / pH: 6.0 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE8001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
XwinNMRBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
SparkyGoddardpeak picking
SparkyGoddardchemical shift assignment
SparkyGoddardデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
CYANAGuntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichgeometry optimization
CYANA精密化
精密化手法: simulated annealing, torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2935 / NOE intraresidue total count: 604 / NOE long range total count: 1000 / NOE medium range total count: 552 / NOE sequential total count: 779
代表構造選択基準: target function
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0043 Å / Distance rms dev error: 0.0005 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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