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- PDB-2rsd: Solution structure of the plant homeodomain (PHD) of the E3 SUMO ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rsd
タイトルSolution structure of the plant homeodomain (PHD) of the E3 SUMO ligase Siz1 from rice
要素E3 SUMO-protein ligase SIZ1
キーワードLIGASE / E3 SUMO ligase / plant homeodomain (PHD) / histone binding
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO ligase activity / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / protein sumoylation / chromatin / zinc ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
E3 SUMO-protein ligase SIZ1, plant / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) ...E3 SUMO-protein ligase SIZ1, plant / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase SIZ1
類似検索 - 構成要素
生物種Oryza sativa Japonica Group (イネ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model detailsclosest to the average, model 1
データ登録者Shindo, H. / Tsuchiya, W. / Suzuki, R. / Yamazaki, T.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2012
タイトル: PHD finger of the SUMO ligase Siz/PIAS family in rice reveals specific binding for methylated histone H3 at lysine 4 and arginine 2
著者: Shindo, H. / Suzuki, R. / Tsuchiya, W. / Taichi, M. / Nishiuchi, Y. / Yamazaki, T.
履歴
登録2012年1月12日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02012年8月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase SIZ1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,8033
ポリマ－7,6721
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase SIZ1


分子量: 7671.724 Da / 分子数: 1 / 断片: Plant homeodomain, UNP residues 107-172 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryza sativa Japonica Group (イネ)
遺伝子: SIZ1, Os05g0125000, LOC_Os05g03430, OSJNBb0079L11.3
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6L4L4, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1323D CBCA(CO)NH
1423D HNCO
1523D HNCA
1613D HCABGCO
1713D (H)CCH-COSY
1823D 15N-separated NOESY-HSQC
1923D 13C/15N-separated NOESY-HSQC
11014D 13C/13C-separated NOESY-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5-1.0 mM [U-13C; U-15N] OsSiz1-PHD-1, 1.0-2.0 mM ZINC ION-2, 100 mM sodium chloride-3, 10 mM potassium phosphate-4, 5 mM DTT-5, 100% D2O100% D2O
20.5-1.0 mM [U-13C; U-15N] OsSiz1-PHD-6, 1.0-2.0 mM ZINC ION-7, 100 mM sodium chloride-8, 10 mM potassium phosphate-9, 5 mM DTT-10, 92% H2O/8% D2O92% H2O/8% D2O
試料
濃度 (mg/ml)単位構成要素Isotopic labelingConc. range (mg/ml)Solution-ID
mMOsSiz1-PHD-1[U-13C; U-15N]0.5-1.01
mMZINC ION-21.0-2.01
100 mMsodium chloride-31
10 mMpotassium phosphate-41
5 mMDTT-51
mMOsSiz1-PHD-6[U-13C; U-15N]0.5-1.02
mMZINC ION-71.0-2.02
100 mMsodium chloride-82
10 mMpotassium phosphate-92
5 mMDTT-102
試料状態pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DMX / 製造業者: Bruker / モデル: DMX / 磁場強度: 750 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.1Bruker Biospincollection
NMRPipereleased at Feb 10, 2006Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
Sparky3.113Goddardchemical shift assignment
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
TALOS+1.01FShen, Delaglio, Cornilescu and Baxデータ解析
AQUA3.2Rullmann, Doreleijers and Kapteinデータ解析
ProcheckNMR3.5.4Laskowski and MacArthurデータ解析
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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