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- PDB-2rru: Solution structure of the UBA omain of p62 and its interaction wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rru
タイトルSolution structure of the UBA omain of p62 and its interaction with ubiquitin
要素Sequestosome-1
キーワードPROTEIN BINDING / UBIQUITIN / UBA DOMAIN / P62/SQSTM1 / Autophagy
機能・相同性
機能・相同性情報


Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / NF-kB is activated and signals survival / response to mitochondrial depolarisation ...Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / p75NTR recruits signalling complexes / brown fat cell proliferation / protein localization to perinuclear region of cytoplasm / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / protein targeting to vacuole involved in autophagy / Lewy body / NF-kB is activated and signals survival / response to mitochondrial depolarisation / aggrephagy / amphisome / negative regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Interleukin-1 signaling / KEAP1-NFE2L2 pathway / pexophagy / regulation of protein complex stability / endosome organization / non-membrane-bounded organelle assembly / phagophore assembly site / aggresome / regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / ubiquitin-modified protein reader activity / autolysosome / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / intracellular non-membrane-bounded organelle / temperature homeostasis / immune system process / mitophagy / autophagosome / positive regulation of autophagy / energy homeostasis / signaling adaptor activity / sperm midpiece / negative regulation of protein ubiquitination / protein sequestering activity / sarcomere / SH2 domain binding / molecular condensate scaffold activity / ubiquitin binding / positive regulation of long-term synaptic potentiation / response to ischemia / macroautophagy / protein kinase C binding / positive regulation of protein localization to plasma membrane / transcription coregulator activity / ionotropic glutamate receptor binding / P-body / protein catabolic process / PML body / autophagy / protein import into nucleus / late endosome / protein-macromolecule adaptor activity / signaling receptor activity / transcription by RNA polymerase II / cell differentiation / positive regulation of protein phosphorylation / apoptotic process / ubiquitin protein ligase binding / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / endoplasmic reticulum / mitochondrion / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. ...Sequestosome-1, UBA domain / Sequestosome-1, PB1 domain / UBA domain / PB1 domain / PB1 domain / PB1 domain profile. / PB1 domain / Ubiquitin-associated (UBA) domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / UBA-like superfamily / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing, DGSA-DISTANCE GEOMETRY SIMULATE ANNEALING
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Isogai, S. / Morimoto, D. / Arita, K. / Unzai, S. / Tenno, T. / Hasegawa, J. / Sou, Y. / Komatsu, M. / Tanaka, K. / Shirakawa, M. / Tochio, H.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of the UBA omain of p62 and its interaction with ubiquitin
著者: Isogai, S. / Morimoto, D. / Arita, K. / Unzai, S. / Tenno, T. / Sou, Y. / Komatsu, M. / Tanaka, K. / Shirakawa, M. / Tochio, H.
履歴
登録2011年6月9日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02011年6月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年6月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sequestosome-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8181
ポリマ－5,8181
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100STRUCTURES WITH THE LOWEST ENER
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sequestosome-1 / STONE14 / Ubiquitin-binding protein p62


分子量: 5817.500 Da / 分子数: 1 / 断片: UBA domain (UNP RESIDUES 393-438) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: SQSTM1, A170, STAP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q64337

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D CBCA(CO)NH
1413D HN(CA)CB
1513D HNCO
1613D HBHA(CO)NH
1713D H(CCO)N 3D C(CO)NH
1813D 1H-15N NOESY
1913D 1H-13C NOESY
11013D HN(CA)CO

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試料調製

詳細内容: 0.4 mM [U-95% 13C; U-95% 15N] P62/SEQUESTOSOME-1-1, 2.4 mM Ubiquitin-2, 10 % [U-2H] D2O-3, 20 mM potassium phosphate-4, 5 mM potassium chloride-5, 1 mM EDTA-6, 10 % D2O-7, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.4 mMP62/SEQUESTOSOME-1-1[U-95% 13C; U-95% 15N]1
2.4 mMUbiquitin-21
10 %D2O-3[U-2H]1
20 mMpotassium phosphate-41
5 mMpotassium chloride-51
1 mMEDTA-61
10 %D2O-71
試料状態イオン強度: 0.025 / pH: 6.8 / 圧: AMBIENT / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: BRUKER AVANCE / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 700 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1GUNTERT, MUMENTHALER精密化
CYANA2.1GUNTERT, MUMENTHALER構造決定
Sparky3.113Goddardデータ解析
Sparky3.113Goddardpeak picking
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
TopSpinBruker Biospincollection
CANDIDHerrmann, Guntert and Wuthrichchemical shift assignment
ATNOSHerrmann and Wuthrichpeak picking
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing, DGSA-DISTANCE GEOMETRY SIMULATE ANNEALING
ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: STRUCTURES WITH THE LOWEST ENER
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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