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万見
- PDB-2rqt: Solution structure of the human DDEF1 SH3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rqt
タイトルSolution structure of the human DDEF1 SH3 domain
要素Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH3 domain / GAP / GTPase activation / Membrane
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of membrane tubulation / negative regulation of dendritic spine development / VxPx cargo-targeting to cilium / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of cilium assembly / protein localization to cilium / podosome / regulation of postsynapse organization / phosphatidylserine binding / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding ...positive regulation of membrane tubulation / negative regulation of dendritic spine development / VxPx cargo-targeting to cilium / Golgi to plasma membrane protein transport / positive regulation of cilium assembly / protein localization to cilium / podosome / regulation of postsynapse organization / phosphatidylserine binding / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cilium assembly / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / GTPase activator activity / trans-Golgi network membrane / dendritic spine / cadherin binding / Golgi membrane / glutamatergic synapse / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
ASAP1, BAR domain / ASAP1, SH3 domain / ASAP, PH domain / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF ...ASAP1, BAR domain / ASAP1, SH3 domain / ASAP, PH domain / Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein / BAR domain of APPL family / Arf GTPase activating protein / ArfGAP domain superfamily / Putative GTPase activating protein for Arf / ARF GTPase-activating proteins domain profile. / Putative GTP-ase activating proteins for the small GTPase, ARF / BAR domain / ARFGAP/RecO-like zinc finger / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / SH3 Domains / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
Model detailslowest energy, model 1
データ登録者Kaieda, S. / Matsui, C. / Mimori-Kiyosue, Y. / Ikegami, T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2010
タイトル: Structural basis of the recognition of the SAMP motif of adenomatous polyposis coli by the Src-homology 3 domain.
著者: Kaieda, S. / Matsui, C. / Mimori-Kiyosue, Y. / Ikegami, T.
履歴
登録2009年12月14日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)7,0671
ポリマ－7,0671
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 50structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Arf-GAP with SH3 domain, ANK repeat and PH domain-containing protein 1 / DDEF1_SH3 / 130 kDa phosphatidylinositol 4 / 5-biphosphate-dependent ARF1 GTPase-activating protein ...DDEF1_SH3 / 130 kDa phosphatidylinositol 4 / 5-biphosphate-dependent ARF1 GTPase-activating protein / PIP2-dependent ARF1 GAP / ADP-ribosylation factor-directed GTPase-activating protein 1 / ARF GTPase-activating protein 1 / Development and differentiation-enhancing factor 1 / Differentiation-enhancing factor 1 / DEF-1


分子量: 7066.801 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1069-1129 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASAP1, DDEF1, KIAA1249 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9ULH1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HN(CA)CB
1323D CBCA(CO)NH
1423D HNCO
1523D HN(CA)CO
1623D H(CCO)NH
1733D (H)CCH-TOCSY
1813D 15N-edited NOESY
1933D 13C-edited NOESY
11042D 1H-13C HSQC
11142D 1H-13C CT-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.7 mM [U-15N] DDEF1 SH3-1, 20 mM sodium phosphate-2, 50 mM sodium chloride-3, 0.02 % sodium azide-4, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
20.7 mM [U-13C; U-15N] DDEF1 SH3-5, 20 mM sodium phosphate-6, 50 mM sodium chloride-7, 0.02 % sodium azide-8, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
30.7 mM [U-13C; U-15N] DDEF1 SH3-9, 20 mM sodium phosphate-10, 50 mM sodium chloride-11, 0.02 % sodium azide-12, 100% D2O100% D2O
40.7 mM [U-15% 13C; U-15N] DDEF1 SH3-13, 20 mM sodium phosphate-14, 50 mM sodium chloride-15, 0.02 % sodium azide-16, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.7 mMDDEF1 SH3-1[U-15N]1
20 mMsodium phosphate-21
50 mMsodium chloride-31
0.02 %sodium azide-41
0.7 mMDDEF1 SH3-5[U-13C; U-15N]2
20 mMsodium phosphate-62
50 mMsodium chloride-72
0.02 %sodium azide-82
0.7 mMDDEF1 SH3-9[U-13C; U-15N]3
20 mMsodium phosphate-103
50 mMsodium chloride-113
0.02 %sodium azide-123
0.7 mMDDEF1 SH3-13[U-15% 13C; U-15N]4
20 mMsodium phosphate-144
50 mMsodium chloride-154
0.02 %sodium azide-164
試料状態pH: 7.2 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002
Bruker DRXBrukerDRX8003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.5Bruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.115Goddard and Knellerデータ解析
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
ARIA2.2Rieping, Habeck, Bardiaux, Bernard, Malliavin, and Nilges精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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