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万見
- PDB-2rq7: Solution structure of the epsilon subunit chimera combining the N... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rq7
タイトルSolution structure of the epsilon subunit chimera combining the N-terminal beta-sandwich domain from T. Elongatus bp-1 f1 and the C-terminal alpha-helical domain from spinach chloroplast F1
要素ATP synthase epsilon chain,ATP synthase epsilon chain, chloroplastic
キーワードHYDROLASE / ATP SYNTHASE / F1FO ATP SYNTHASE / F1-ATPASE / EPSILON SUBUNIT / CHLOROPLAST / ATP SYNTHESIS / CF1 / HYDROGEN ION TRANSPORT / ION TRANSPORT / MEMBRANE / THYLAKOID / TRANSPORT / PLASTID / CF(1)
機能・相同性
機能・相同性情報


plasma membrane-derived thylakoid membrane / proton motive force-driven ATP synthesis / chloroplast thylakoid membrane / proton-transporting ATP synthase complex, catalytic core F(1) / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Helix Hairpins - #480 / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / Helix Hairpins / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain ...Helix Hairpins - #480 / ATP Synthase; domain 1 / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase delta/epsilon subunit, C-terminal domain / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, long alpha-helix domain / Helix Hairpins / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit / ATP synthase, F1 complex, delta/epsilon subunit, N-terminal / F0F1 ATP synthase delta/epsilon subunit, N-terminal / ATP synthase, Delta/Epsilon chain, beta-sandwich domain / Helix non-globular / Special / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase epsilon chain, chloroplastic / ATP synthase epsilon chain
類似検索 - 構成要素
生物種Thermosynechococcus elongatus (バクテリア)
Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Yagi, H. / Konno, H. / Murakami-Fuse, T. / Oroguchi, H. / Akutsu, T. / Ikeguchi, M. / Hisabori, T.
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2010
タイトル: Structural and functional analysis of the intrinsic inhibitor subunit epsilon of F1-ATPase from photosynthetic organisms.
著者: Yagi, H. / Konno, H. / Murakami-Fuse, T. / Isu, A. / Oroguchi, T. / Akutsu, H. / Ikeguchi, M. / Hisabori, T.
履歴
登録2009年3月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02010年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年1月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity / entity_name_com ...entity / entity_name_com / entity_src_gen / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec ..._entity.pdbx_description / _entity.pdbx_ec / _entity.pdbx_fragment / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.name / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP synthase epsilon chain,ATP synthase epsilon chain, chloroplastic


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6031
ポリマ－14,6031
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1minimized average

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要素

#1: タンパク質 ATP synthase epsilon chain,ATP synthase epsilon chain, chloroplastic / ATP synthase F1 sector epsilon subunit / F-ATPase epsilon subunit


分子量: 14602.535 Da / 分子数: 1 / 変異: K109A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: The fusion protein of beta-sandwich domain (residues 1-88) from T. Elongatus bp-1 F1 and alpha-helical domain (residues 89-134) from spinach chloroplast F1
由来: (組換発現) Thermosynechococcus elongatus (strain BP-1) (バクテリア), (組換発現) Spinacia oleracea (ホウレンソウ)
株: BP-1 / 遺伝子: atpC, atpE, tlr0526, atpE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8DLG7, UniProt: P00833
配列の詳細THE FUSION PROTEIN OF BETA-SANDWICH DOMAIN (RESIDUES 1-88) FROM T. ELONGATUS BP-1 F1 AND ALPHA- ...THE FUSION PROTEIN OF BETA-SANDWICH DOMAIN (RESIDUES 1-88) FROM T. ELONGATUS BP-1 F1 AND ALPHA-HELICAL DOMAIN (RESIDUES 89-134) FROM SPINACH CHLOROPLAST F1

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1213D HN(CA)CB
1313D CBCA(CO)NH
1412D 1H-1H NOESY
1513D H(CCO)NH
1613D 1H-15N NOESY
1713D 1H-13C NOESY
1813D HBHA(CO)NH

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試料調製

詳細内容: 1.0 mM [U-99% 15N] ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN-1, 1.0 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] ATP SYNTHASE EPSILON CHAIN-2, 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMATP SYNTHASE EPSILON CHAIN-1[U-99% 15N]1
1.0 mMATP SYNTHASE EPSILON CHAIN-2[U-99% 13C; U-99% 15N]1
試料状態イオン強度: 50 / pH: 6.8 / 圧: AMBIENT / 温度: 303 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
BRUKER DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA1.0.6GUNTERT, MUMENTHALER精密化
XwinNMRBruker Biospin構造決定
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: minimized average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / 代表コンフォーマー: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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