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- PDB-2roq: Solution Structure of the thiolation-thioesterase di-domain of en... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2roq
タイトルSolution Structure of the thiolation-thioesterase di-domain of enterobactin synthetase component F
要素Enterobactin synthetase component F
キーワードTRANSFERASE / EntF / T-TE / PCP / thioesterase / peptidyl carrier protein / thiolation domain / enterobactin / non-ribosomal peptide synthetase / NRPS / alpha/beta-hydrolase / didomain / Enterobactin biosynthesis / Ion transport / Iron / Iron transport / Ligase / Multifunctional enzyme / Phosphopantetheine / Transport
機能・相同性
機能・相同性情報


L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / plasma membrane ...L-serine-[L-seryl-carrier protein] ligase / enterobactin synthase / 2,3-dihydroxybenzoate-serine ligase activity / enterobactin synthetase complex / enterobactin biosynthetic process / amino acid activation for nonribosomal peptide biosynthetic process / phosphopantetheine binding / nucleotidyltransferase activity / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / ACP-like / Thioesterase / Thioesterase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / AMP-binding, conserved site ...Polyketide synthase, thioesterase domain / Thioesterase / ACP-like / Thioesterase / Thioesterase domain / Condensation domain / Condensation domain / Amino acid adenylation domain / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / AMP-binding, conserved site / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Putative AMP-binding domain signature. / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / AMP-dependent synthetase/ligase / AMP-binding enzyme / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Enterobactin synthase component F
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR
データ登録者Frueh, D.P. / Arthanari, H. / Koglin, A. / Vosburg, D.A. / Bennett, A.E. / Walsh, C.T. / Wagner, G.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2008
タイトル: Dynamic thiolation-thioesterase structure of a non-ribosomal peptide synthetase
著者: Frueh, D.P. / Arthanari, H. / Koglin, A. / Vosburg, D.A. / Bennett, A.E. / Walsh, C.T. / Wagner, G.
履歴
登録2008年4月5日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Enterobactin synthetase component F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,5191
ポリマ－37,5191
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Enterobactin synthetase component F / Enterochelin synthase F / Serine-activating enzyme / Seryl-AMP ligase


分子量: 37519.285 Da / 分子数: 1 / 断片: TTE, UNP residues 960-1293 / 変異: S48A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: Ent / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P11454, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1283D HNCO
1383D HNCA
1483D HN(CA)CB
1583D HN(CO)CA
1683D HN(CA)CO
1753D HNCO-NUS
1853D HNCA-NUS
1953D 13Cdet-MQ-HACACO
11083D C(CO)NH
11183D H(CCO)NH
11262D 1H-15N HSQC
11373D HNCO-NUS
11493D (H)CCH-COSY
11513D 1H-15N NOESY
11633D C(CO)NH
11733D H(CCO)NH
11833D (H)CCH-TOCSY
11943D-TS-NOESY-HSQC
12044D-TS-HSQC-NOESY-HSQC
12143D-HSQC-NOESY
12223D-HN(CA)NH-NUS
12323D HN(COCA)CB
NMR実験の詳細Text: NUS: non-uniformly sampled. TS: time-shared. All experiments are TROSY except for the TS-HSQC-NOESY.HN(CA)NH is double TROSY.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.3 mM [U-100% 15N] TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
20.3 mM [U-13C; U-15N; U-2H] TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
30.3 mM 1H-Me-ILV-U-2H-U13C-U15N TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
40.3 mM 1H-13C-Me-ILV-U-2H-U12C-U15N TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
50.3 mM [U-98% 13C; U-98% 15N] TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
60.1 mM 15N-selective-K or ILVYFG TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
70.3 mM 13C'-Pro-U-15N TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
80.3 mM 70%2H-U15-U13C TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 95% H2O/5% D2O95% H2O/5% D2O
90.3 mM [U-13C; U-15N] TTE, 20 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 1 mM EDTA, 1 mM DTT, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.3 mMTTE[U-100% 15N]1
20 mMsodium phosphate1
150 mMsodium chloride1
1 mMEDTA1
1 mMDTT1
0.3 mMTTE[U-13C; U-15N; U-2H]2
20 mMsodium phosphate2
150 mMsodium chloride2
1 mMEDTA2
1 mMDTT2
0.3 mMTTE1H-Me-ILV-U-2H-U13C-U15N3
20 mMsodium phosphate3
150 mMsodium chloride3
1 mMEDTA3
1 mMDTT3
0.3 mMTTE1H-13C-Me-ILV-U-2H-U12C-U15N4
20 mMsodium phosphate4
150 mMsodium chloride4
1 mMEDTA4
1 mMDTT4
0.3 mMTTE[U-98% 13C; U-98% 15N]5
20 mMsodium phosphate5
150 mMsodium chloride5
1 mMEDTA5
1 mMDTT5
0.1 mMTTE15N-selective-K or ILVYFG6
20 mMsodium phosphate6
150 mMsodium chloride6
1 mMEDTA6
1 mMDTT6
0.3 mMTTE13C'-Pro-U-15N7
20 mMsodium phosphate7
150 mMsodium chloride7
1 mMEDTA7
1 mMDTT7
0.3 mMTTE70%2H-U15-U13C8
20 mMsodium phosphate8
150 mMsodium chloride8
1 mMEDTA8
1 mMDTT8
0.3 mMTTE[U-13C; U-15N]9
20 mMsodium phosphate9
150 mMsodium chloride9
1 mMEDTA9
1 mMDTT9
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl, 20 mM NaPI / pH: 6.72 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker Avance IIBrukerAVANCE II9001
Bruker AvanceBrukerAVANCE7502
Bruker AvanceBrukerAVANCE6003
Bruker AvanceBrukerAVANCE5004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CARA1.8.2Rochus Kellerchemical shift assignment
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxtorsion angles prediction
NMRPipe5Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CNSBrunger, Adams, Clore, Gros, Nilges and Read精密化
MOLMOL2kKoradi, Billeter and Wuthrichデータ解析
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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