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万見
- PDB-2rmx: Solution structure of the SHP-1 C-terminal SH2 domain complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rmx
タイトルSolution structure of the SHP-1 C-terminal SH2 domain complexed with a tyrosine-phosphorylated peptide from NKG2A
要素
  • NKG2-A/NKG2-B type II integral membrane protein
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
キーワードSIGNALING PROTEIN / SH2 domain / protein-peptide complex / phosphorylated peptide recognition / phosphotyrosine binding domain / signal transduction / Alternative splicing / Cytoplasm / Hydrolase / Nucleus / Phosphoprotein / Protein phosphatase / Glycoprotein / Lectin / Membrane / Receptor / Signal-anchor / Transmembrane / Structural Genomics / NPPSFA / National Project on Protein Structural and Functional Analyses / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative / RSGI
機能・相同性
機能・相同性情報


inhibitory MHC class Ib receptor activity / CD8-positive, gamma-delta intraepithelial T cell differentiation / HLA-E specific inhibitory MHC class Ib receptor activity / natural killer cell inhibitory signaling pathway / negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / epididymis development / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / MHC class I protein complex binding / regulation of B cell differentiation ...inhibitory MHC class Ib receptor activity / CD8-positive, gamma-delta intraepithelial T cell differentiation / HLA-E specific inhibitory MHC class Ib receptor activity / natural killer cell inhibitory signaling pathway / negative regulation of humoral immune response mediated by circulating immunoglobulin / epididymis development / negative regulation of mast cell activation involved in immune response / negative regulation of B cell receptor signaling pathway / MHC class I protein complex binding / regulation of B cell differentiation / regulation of natural killer cell activation / negative regulation of T cell mediated cytotoxicity / CD27 signaling pathway / negative regulation of inflammatory response to wounding / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / phosphorylation-dependent protein binding / positive regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / Co-inhibition by BTLA / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / negative regulation of neutrophil activation / CD22 mediated BCR regulation / alpha-beta T cell receptor complex / regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol / Interleukin-37 signaling / negative regulation of natural killer cell mediated cytotoxicity / positive regulation of cell adhesion mediated by integrin / Signal regulatory protein family interactions / platelet formation / Regulation of KIT signaling / megakaryocyte development / Signaling by ALK / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / natural killer cell mediated cytotoxicity / Platelet sensitization by LDL / stimulatory C-type lectin receptor signaling pathway / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / PECAM1 interactions / negative regulation of interleukin-6 production / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / Regulation of IFNA/IFNB signaling / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / negative regulation of tumor necrosis factor production / Co-inhibition by PD-1 / Interleukin receptor SHC signaling / Regulation of IFNG signaling / T cell proliferation / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / hematopoietic progenitor cell differentiation / Growth hormone receptor signaling / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / Nuclear events stimulated by ALK signaling in cancer / cell adhesion molecule binding / GPVI-mediated activation cascade / negative regulation of T cell proliferation / T cell costimulation / phosphotyrosine residue binding / protein-tyrosine-phosphatase / SH2 domain binding / protein tyrosine phosphatase activity / negative regulation of innate immune response / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / T cell activation / negative regulation of angiogenesis / peptidyl-tyrosine phosphorylation / B cell receptor signaling pathway / SH3 domain binding / platelet aggregation / Interferon alpha/beta signaling / specific granule lumen / cytokine-mediated signaling pathway / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / cell-cell junction / transmembrane signaling receptor activity / tertiary granule lumen / mitotic cell cycle / MAPK cascade / T cell receptor signaling pathway / carbohydrate binding / regulation of apoptotic process / adaptive immune response / cell differentiation / cell surface receptor signaling pathway / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / negative regulation of cell population proliferation / innate immune response / external side of plasma membrane / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / protein kinase binding / nucleolus / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / : / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) ...: / : / Natural killer cell receptor-like, C-type lectin-like domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Lectin C-type domain / C-type lectin domain profile. / C-type lectin-like / C-type lectin (CTL) or carbohydrate-recognition domain (CRD) / C-type lectin-like/link domain superfamily / C-type lectin fold / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NKG2-A/NKG2-B type II integral membrane protein / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Kasai, T. / Koshiba, S. / Inoue, M. / Kigawa, T. / Yokoyama, S. / RIKEN Structural Genomics/Proteomics Initiative (RSGI)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structural basis for the recognition of the two NKG2A immunoreceptor tyrosine-based inhibitory motifs (ITIMs) by the C-terminal SH2 domain of protein tyrosine phosphatase SHP-1
著者: Koshiba, S. / Kasai, T. / Sato, M. / Tomizawa, T. / Motoda, Y. / Tochio, N. / Kobayashi, N. / Harada, T. / Inoue, M. / Tanaka, A. / Kigawa, T. / Yokoyama, S.
履歴
登録2007年11月30日登録サイト: BMRB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年12月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22022年3月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6
B: NKG2-A/NKG2-B type II integral membrane protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3652
ポリマ－14,3652
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 6 / Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / SH- ...Protein-tyrosine phosphatase 1C / PTP-1C / Hematopoietic cell protein-tyrosine phosphatase / SH-PTP1 / Protein-tyrosine phosphatase SHP-1


分子量: 12608.992 Da / 分子数: 1 / 断片: SH2 domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: E. coli CELL-FREE / 遺伝子: PTPN6, HCP, PTP1C / 発現宿主: CELL-FREE SYNTHESIS (未定義) / 参照: UniProt: P29350, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド NKG2-A/NKG2-B type II integral membrane protein / NKG2-A/B-activating NK receptor / NK cell receptor A / CD159a antigen


分子量: 1755.837 Da / 分子数: 1 / 断片: tyrosine phosphorylation site, UNP residues 1-15 / 由来タイプ: 合成
詳細: Peptide synthetic; This sequence occurs naturally in humans
参照: UniProt: P26715
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 1H-15N NOESY
1213D 1H-13C NOESY
1313D F1-15N,13C-filtered 15N-separated NOESY
1413D F1-15N,13C-filtered 13C-separated NOESY
1512D F2-15N,13C-filtered NOESY

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試料調製

詳細内容: 0.8mM [U-13C; U-15N] SHP-1 C-terminal SH2 domain; 0.8mM tyrosine-phosphorylated peptide; 20mM [U-2H] TRIS; 100mM sodium chloride; 0.02% sodium azide; 1mM [U-2H] DTT; 90% H2O/10% D2O
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.8 mMentity_1[U-13C; U-15N]1
0.8 mMentity_21
20 mMTRIS[U-2H]1
100 mMsodium chloride1
0.02 %sodium azide1
1 mMDTT[U-2H]1
試料状態イオン強度: 120 / pH: 7.4 / 圧: ambient / Temperature units: K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker Avance / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR3.6Bruker Biospincollection
NMRPipe2.3Delaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificデータ解析
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificpeak picking
NMRView5.0.4Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
KUJIRA0.981Kobayashi, N.データ解析
KUJIRA0.981Kobayashi, N.peak picking
KUJIRA0.981Kobayashi, N.chemical shift assignment
CYANA2.0.17Guntert, Mumenthaler and Wuthrich構造決定
CYANA2.0.17Guntert, Mumenthaler and Wuthrich精密化
精密化手法: torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
NMR constraintsNOE constraints total: 2833 / NOE intraresidue total count: 531 / NOE long range total count: 1129 / NOE medium range total count: 416 / NOE sequential total count: 634 / Protein chi angle constraints total count: 300 / Protein other angle constraints total count: 168 / Protein phi angle constraints total count: 248 / Protein psi angle constraints total count: 248
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルAverage torsion angle constraint violation: 4.82 ° / コンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 12.87 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.16 Å
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0025 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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