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万見
- PDB-2rly: FBP28WW2 domain in complex with PTPPPLPP peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rly
タイトルFBP28WW2 domain in complex with PTPPPLPP peptide
要素
  • Formin-1
  • Transcription elongation regulator 1
キーワードTRANSCRIPTION / FBP28WW domain / PTPPPLPP peptide / Alternative splicing / Coiled coil / Nucleus / Polymorphism / Repressor / Transcription regulation / Actin-binding / Cell junction / Cytoplasm / Membrane / Phosphorylation
機能・相同性
機能・相同性情報


ureteric bud invasion / forelimb morphogenesis / mRNA Splicing - Major Pathway / actin nucleation / hindlimb morphogenesis / positive regulation of actin nucleation / proline-rich region binding / skeletal system morphogenesis / RNA polymerase binding / limb development ...ureteric bud invasion / forelimb morphogenesis / mRNA Splicing - Major Pathway / actin nucleation / hindlimb morphogenesis / positive regulation of actin nucleation / proline-rich region binding / skeletal system morphogenesis / RNA polymerase binding / limb development / positive regulation of actin filament polymerization / positive regulation of focal adhesion assembly / actin filament / adherens junction / transcription coregulator activity / SH3 domain binding / actin binding / gene expression / microtubule binding / DNA-binding transcription factor activity / DNA-templated transcription / endoplasmic reticulum membrane / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Formin homology family, Cappuccino subfamily / Transcription elongation regulator 1-like / FF domain / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / FF domain / FF domain superfamily ...Formin homology family, Cappuccino subfamily / Transcription elongation regulator 1-like / FF domain / Formin, FH2 domain / Formin, FH2 domain superfamily / Formin Homology 2 Domain / Formin homology-2 (FH2) domain profile. / Formin Homology 2 Domain / FF domain / FF domain superfamily / FF domain profile. / Contains two conserved F residues / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Formin-1 / Transcription elongation regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Ramirez-Espain, X. / Ruiz, L. / Martin-Malpartida, P. / Oschkinat, H. / Macias, M.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural Characterization of a New Binding Motif and a Novel Binding Mode in Group 2 WW Domains
著者: Ramirez-Espain, X. / Ruiz, L. / Martin-Malpartida, P. / Oschkinat, H. / Macias, M.J.
履歴
登録2007年9月3日登録サイト: BMRB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Experimental preparation / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_sample_details / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_nmr_sample_details.contents / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
W: Transcription elongation regulator 1
P: Formin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,1802
ポリマ－5,1802
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area600 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area3810 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)8 / 60structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Transcription elongation regulator 1 / TATA box-binding protein- associated factor 2S / Transcription factor CA150 / p144 / Formin- ...TATA box-binding protein- associated factor 2S / Transcription factor CA150 / p144 / Formin- binding protein 28 / FBP 28


分子量: 4364.709 Da / 分子数: 1 / 断片: WW 2 domain, sequence database residues 430-466 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tcerg1, Taf2s / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8CGF7
#2: タンパク質・ペプチド Formin-1 / Limb deformity protein


分子量: 814.966 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues, 874-881 / 由来タイプ: 合成
詳細: The authors state that the peptide was chemically synthesized and the sequence corresponds to the mouse formin protein.
由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q05860

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-1H TOCSY
1212D 1H-1H NOESY
1322D 1H-1H TOCSY
1422D 1H-1H NOESY
1532D 1H-15N HSQC
1633D 1H-15N NOESY
1733D HNHA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM entity_1, 3 mM entity_2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21 mM entity_1, 3 mM entity_2, 100% D2O100% D2O
31 mM [U-100% 15N] entity_1, 3 mM entity_2, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1 mMentity_11
3 mMentity_21
1 mMentity_12
3 mMentity_22
1 mMentity_1[U-100% 15N]3
3 mMentity_23
試料状態イオン強度: 0.1 / pH: 5.8 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX8001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称開発者分類
XwinNMRBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
XEASYKeller and Wuthrichデータ解析
MOLMOLKoradi, Billeter and Wuthrichstructure display
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurstructure analysis
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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