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- PDB-2ref: Crystal structure of the loading GNATL domain of CurA from Lyngby... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ref
タイトルCrystal structure of the loading GNATL domain of CurA from Lyngbya majuscula soaked with malonyl-CoA
要素CurA
キーワードTRANSFERASE / LYASE / GNAT / CURACIN / S-ACETYLTRANSFERASE / DECARBOXYLASE / POLYKETIDE SYNTHASE / LOADING / Phosphopantetheine
機能・相同性
機能・相同性情報


fatty acid synthase activity / phosphopantetheine binding / 3-oxoacyl-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / metal ion binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / : / AprA N-terminal domain / AprA winged helix domain / CurL-like, PKS C-terminal / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / PKS_PP_betabranch / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : ...: / : / AprA N-terminal domain / AprA winged helix domain / CurL-like, PKS C-terminal / Phytanoyl-CoA dioxygenase / Phytanoyl-CoA dioxygenase (PhyH) / PKS_PP_betabranch / Malonyl-CoA ACP transacylase, ACP-binding / : / Acyl transferase / Acyl transferase domain / Acyl transferase domain in polyketide synthase (PKS) enzymes. / Acyl transferase domain superfamily / Acyl transferase/acyl hydrolase/lysophospholipase / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Polyketide synthase, phosphopantetheine-binding domain / Phosphopantetheine attachment site / Beta-ketoacyl synthase, active site / Ketosynthase family 3 (KS3) active site signature. / Beta-ketoacyl synthase / Ketosynthase family 3 (KS3) domain profile. / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal / Polyketide synthase, beta-ketoacyl synthase domain / Beta-ketoacyl synthase, N-terminal domain / Beta-ketoacyl synthase, C-terminal domain / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Thiolase-like / Phosphopantetheine attachment site / Aminopeptidase / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETYL COENZYME *A / CurA
類似検索 - 構成要素
生物種Lyngbya majuscula (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Geders, T.W. / Smith, J.L.
引用ジャーナル: Science / 年: 2007
タイトル: GNAT-like strategy for polyketide chain initiation.
著者: Gu, L. / Geders, T.W. / Wang, B. / Gerwick, W.H. / Hakansson, K. / Smith, J.L. / Sherman, D.H.
履歴
登録2007年9月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CurA
B: CurA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)53,4464
ポリマ－51,8272
非ポリマー1,6192
水724
1
A: CurA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7232
ポリマ－25,9141
非ポリマー8101
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CurA
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,7232
ポリマ－25,9141
非ポリマー8101
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)91.886, 91.886, 139.486
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: CYS / Beg label comp-ID: CYS / End auth comp-ID: ARG / End label comp-ID: ARG / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 222 - 424 / Label seq-ID: 7 - 209

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
詳細The biological assembly is a monomer and two monomers are present within the asymmetric unit.

-
要素

#1: タンパク質 CurA


分子量: 25913.566 Da / 分子数: 2 / 断片: GNATL loading domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lyngbya majuscula (バクテリア) / 株: 19L / 遺伝子: curA / プラスミド: pMCSG7::GNATL / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q6DNF2, [acyl-carrier-protein] S-acetyltransferase, malonyl-CoA decarboxylase
#2: 化合物 ChemComp-ACO / ACETYL COENZYME *A / アデノシン3′-りん酸5′-[二りん酸P2-[(R)-3-ヒドロキシ-2,2-ジメチル-3-[[(以下略)


分子量: 809.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O17P3S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.5 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Mother liquor: 100 mM Bis-Tris pH 6.8, 100 mM NaCl, 1.5 M ammonium sulfate, 20% glycerol. Protein buffer: 20 mM Tris pH 7.9, 500 mM NaCl, 10% glycerol, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-B / 波長: 0.97939 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年6月6日
詳細: K-B pair of biomorph mirrors for vertical and horizontal focusing
放射モノクロメーター: double crystal monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97939 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→46.5 Å / Num. all: 18214 / Num. obs: 18214 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.7 % / Biso Wilson estimate: 60.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Χ2: 1.003 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.75→2.85 Å / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.534 / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Num. unique all: 1800 / Χ2: 1.003 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
Blu-Iceデータ収集
PHASER位相決定
精密化開始モデル: Apo CurA GNATL domain

解像度: 2.75→46.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.93 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.891 / SU B: 23.383 / SU ML: 0.224 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.605 / ESU R Free: 0.318 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 914 5 %RANDOM
Rwork0.207 ---
obs0.21 18190 99.8 %-
all-18193 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.054 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.13 Å20.07 Å20 Å2
2--0.13 Å20 Å2
3----0.2 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→46.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3310 0 102 4 3416
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0223591
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3512.0234911
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.595421
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.38125.169178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.64515620
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.2161520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2540
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022699
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2130.21376
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3050.22448
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2103
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1750.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0980.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3041.52138
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.56223368
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.91531658
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.5614.51534
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 1612 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
MEDIUM POSITIONAL0.340.5
MEDIUM THERMAL0.272
LS精密化 シェル解像度: 2.752→2.823 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.342 63 -
Rwork0.274 1244 -
all-1307 -
obs--98.49 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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