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- PDB-2rd9: Crystal structure of a putative yfit-like metal-dependent hydrola... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2rd9
タイトルCrystal structure of a putative yfit-like metal-dependent hydrolase (bh0186) from bacillus halodurans c-125 at 2.30 A resolution
要素BH0186 protein
キーワードHYDROLASE / Structural genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-2
機能・相同性
機能・相同性情報


DinB-like domain / DinB superfamily / dinb family like domain / DinB/YfiT-like putative metalloenzymes / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
IMIDAZOLE / NICKEL (II) ION / BH0186 protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of YfiT-like putative metal-dependent hydrolase (NP_241052.1) from Bacillus halodurans at 2.30 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2007年9月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Author supporting evidence / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence / software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: software / struct_conn
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.42023年1月25日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2, 3 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY ... BIOMOLECULE: 1, 2, 3 SEE REMARK 350 FOR THE AUTHOR PROVIDED AND PROGRAM GENERATED ASSEMBLY INFORMATION FOR THE STRUCTURE IN THIS ENTRY. THE REMARK MAY ALSO PROVIDE INFORMATION ON BURIED SURFACE AREA. SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.
Remark 999 SEQUENCE THE CONSTRUCT WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: BH0186 protein
B: BH0186 protein
C: BH0186 protein
D: BH0186 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,78620
ポリマ－91,5614
非ポリマー1,22516
水9,998555
1
A: BH0186 protein
B: BH0186 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,47311
ポリマ－45,7802
非ポリマー6939
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6110 Å2
手法PISA
2
C: BH0186 protein
D: BH0186 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3129
ポリマ－45,7802
非ポリマー5327
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6080 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area19940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)147.330, 147.330, 147.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11HISHISALAALAAA-11 - 758 - 94
21HISHISALAALABB-11 - 758 - 94
31HISHISALAALACC-11 - 758 - 94
41HISHISALAALADD-11 - 758 - 94
12ALAALAASPASPAA87 - 174106 - 193
22ALAALAASPASPBB87 - 174106 - 193
32ALAALAASPASPCC87 - 174106 - 193
42ALAALAASPASPDD87 - 174106 - 193

NCSアンサンブル:
ID
1
2
詳細SIZE EXCLUSION CHROMATOGRAPHY SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF A DIMER AS THE SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE.

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要素

#1: タンパク質
BH0186 protein


分子量: 22890.209 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus halodurans C-125 (バクテリア)
生物種: Bacillus halodurans / 株: C-125, DSM 18197, FERM 7344, JCM 9153 / 遺伝子: NP_241052.1, BH0186 / プラスミド: speedET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HK100 / 参照: UniProt: Q9KGB8
#2: 化合物
ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 化合物
ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 555 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.74 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: NANODROP, 10.0% PEG 6000, 0.1M HEPES pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837, 0.97941
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月20日 / 詳細: Flat mirror (vertical focusing)
放射モノクロメーター: Single crystal Si(111) bent (horizontal focusing)
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979411
反射解像度: 2.3→29.463 Å / Num. obs: 47316 / % possible obs: 99.5 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 36.076 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Net I/σ(I): 14.51
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obsDiffraction-ID% possible all
2.3-2.380.3363.1246148684197.3
2.38-2.480.2883.7278059656199.9
2.48-2.590.2314.62561188851100
2.59-2.730.1925.62713094051100
2.73-2.90.1427.4262709091199.9
2.9-3.120.09910.6259438963199.9
3.12-3.430.06415.8265029150199.9
3.43-3.930.0521.4262929243199.8
3.93-4.930.02734262819087199.9
4.93-29.4630.02238.6263349196198.5

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0019精密化
PHENIX精密化
SHELX位相決定
MolProbity3beta29モデル構築
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3データ抽出
MAR345CCDデータ収集
XDSデータ削減
autoSHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.463 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 9.357 / SU ML: 0.126 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.227 / ESU R Free: 0.185
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN ...詳細: 1. HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2. ATOM RECORDS CONTAIN RESIDUAL B FACTORS ONLY. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. RESIDUES 77-84 IN CHAIN B ARE DISORDERED AND NOT INCLUDED IN THE MODEL. 5. A NICKEL ION IS COORDINATED IN AN OCTAHEDRAL COMPLEX TO THE SIDECHAINS OF HIS48, HIS142 AND HIS146 ON THE SAME CHAIN, HIS-9 ON THE NEIGHBORING CHAIN, AND ONE IMIDAZOLE AND ONE WATER MOLECULES. X-RAY FLUORESCENCE SUPPORTS THE ASSIGNMENT OF THE NICKEL ION. 5. IMIDAZOLE MOLECULES FROM THE PURIFICATION SOLUTION ARE MODELED. 6. GLYCEROL MOLECULES FROM THE CRYO SOLUTION ARE MODELED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 2393 5.1 %RANDOM
Rwork0.152 ---
obs0.155 47291 99.63 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.463 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6220 0 71 555 6846
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0216549
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024456
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4251.9278874
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.944310782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0295764
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg40.8823.814354
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.271151107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6931545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0790.2933
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.027295
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021416
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.21442
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1970.24799
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1790.23157
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.23183
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2476
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0840.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2230.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.29
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.81934163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.54631517
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.49956167
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.72583035
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.074112707
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A1182MEDIUM POSITIONAL0.350.5
12B1182MEDIUM POSITIONAL0.330.5
13C1182MEDIUM POSITIONAL0.40.5
14D1182MEDIUM POSITIONAL0.380.5
11A1182MEDIUM THERMAL0.972
12B1182MEDIUM THERMAL0.942
13C1182MEDIUM THERMAL1.072
14D1182MEDIUM THERMAL0.922
21A1154MEDIUM POSITIONAL0.240.5
22B1154MEDIUM POSITIONAL0.20.5
23C1154MEDIUM POSITIONAL0.240.5
24D1154MEDIUM POSITIONAL0.240.5
21A1154MEDIUM THERMAL0.932
22B1154MEDIUM THERMAL0.862
23C1154MEDIUM THERMAL0.972
24D1154MEDIUM THERMAL0.952
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.254 196 -
Rwork0.172 3188 -
all-3384 -
obs--97.27 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.82550.22750.24340.55510.0960.9864-0.0052-0.10220.12270.12270.02250.0658-0.0361-0.0093-0.0174-0.07670.0070.0169-0.0322-0.0016-0.061199.27446.7467125.118
20.85950.3564-0.32520.921-0.30770.8517-0.0149-0.0730.0630.13640.03830.23960.0559-0.0987-0.0234-0.0322-0.0005-0.003-0.01830.0292-0.063686.8129-10.533123.7013
30.5904-0.1516-0.05490.86830.10411.09040.00490.0318-0.0157-0.08190.034-0.00990.14590.0134-0.0389-0.07290.0199-0.0298-0.05050.0104-0.099699.3942-8.21393.1643
40.4976-0.36670.18290.9681-0.25090.74840.06350.04390.0119-0.1185-0.03190.210.0685-0.0778-0.0316-0.09440.004-0.0109-0.04460.0175-0.045886.52719.793794.7833
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA-14 - 1745 - 193
2X-RAY DIFFRACTION2BB-15 - 1744 - 193
3X-RAY DIFFRACTION3CC-11 - 1748 - 193
4X-RAY DIFFRACTION4DD-14 - 1745 - 193

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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