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- PDB-2r9q: Crystal structure of 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase f... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r9q
タイトルCrystal structure of 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase from Agrobacterium tumefaciens
要素
  • 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
  • Synthetic peptide 1
  • Synthetic peptide 2
キーワードHYDROLASE / 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase / Structural genomics / MCSG / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


2'-deoxyribonucleotide metabolic process / dCTP deaminase activity
類似検索 - 分子機能
Deoxycytidine triphosphate deaminase, bacterial / : / 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase (DCD) N-terminal domain / 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase (DCD), C-terminal domain / Deoxyuridine triphosphatase (dUTPase) / Deoxyuridine 5'-Triphosphate Nucleotidohydrolase; Chain A / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Distorted Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium tumefaciens str. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Zhang, R. / Dong, A. / Xu, X. / Savchenko, A. / Edwards, A.M. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: The crystal structure of 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase from Agrobacterium tumefaciens.
著者: Zhang, R. / Dong, A. / Xu, X. / Zheng, H. / Savchenko, A. / Edwards, A.M. / Joachimiak, A.
履歴
登録2007年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 999 SEQUENCE THE AUTHORS FOUND TWO PEPTIDE CHAINS X AND Y BOUND TO MOLECULES B AND C, RESPECTIVELY. ... SEQUENCE THE AUTHORS FOUND TWO PEPTIDE CHAINS X AND Y BOUND TO MOLECULES B AND C, RESPECTIVELY. SINCE THE CHAINS X AND Y ARE UNEXPECTED RESULTS FROM THE CRYSTAL STRUCTURE ANALYSIS, AUTHORS DO NOT KNOW THE EXACT SEQUENCE OF THESE PEPTIDES. THE SEQUENCE OF THE RESIDUES IN THESE TWO CHAINS HAS BEEN ASSIGNED BY THE AUTHORS ACCORDING TO THE ELECTRON DENSITY MAP.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
B: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
C: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
D: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
X: Synthetic peptide 1
Y: Synthetic peptide 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)163,8196
ポリマ-163,8196
非ポリマー00
11,205622
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10390 Å2
手法PISA
2
A: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
C: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
X: Synthetic peptide 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,8133
ポリマ-81,8133
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3220 Å2
手法PISA
3
B: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
D: 2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase
Y: Synthetic peptide 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,0063
ポリマ-82,0063
非ポリマー00
543
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3660 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.693, 129.042, 85.559
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 108.75, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Authors state that the biological unit of this protein is unknown

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要素

#1: タンパク質
2'-deoxycytidine 5'-triphosphate deaminase / AGR_C_764p


分子量: 40576.047 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium tumefaciens str. (バクテリア)
生物種: Agrobacterium tumefaciens / : C58 / 遺伝子: dcd, AGR_C_764, Atu0434 / プラスミド: pDM68 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q8UI65, UniProt: A9CKA1*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Synthetic peptide 1


分子量: 660.740 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide
#3: タンパク質・ペプチド Synthetic peptide 2


分子量: 854.001 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 622 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.23 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 0.2M CaCl2, 20% PEG 3350, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97940, 0.97960
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2007年8月22日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si 111 channel / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97941
20.97961
反射解像度: 2.2→46.78 Å / Num. all: 73588 / Num. obs: 69099 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 57 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.099 / Net I/σ(I): 17.1
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.647 / Mean I/σ(I) obs: 0.8 / Num. unique all: 5433 / % possible all: 53.36

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
SBC-Collectデータ収集
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→46.78 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 16.991 / SU ML: 0.191 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.24
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26949 690 1 %RANDOM
Rwork0.18904 ---
all0.1898 69099 --
obs0.1898 69099 93.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 56.968 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.19 Å20 Å2-0.38 Å2
2---0.12 Å20 Å2
3----0.32 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→46.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10146 0 0 622 10768
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.02210362
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.026943
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5211.97214069
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.057316882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.21851326
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.39922.937429
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.596151597
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0451576
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.21612
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.0211611
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.022137
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.21858
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.27173
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1720.24616
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.25886
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.180.2530
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.1740.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.170.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.180.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.110.212
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1531.56828
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3551.52724
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.851210653
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.57933913
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7414.53416
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 39 -
Rwork0.249 2873 -
obs-2912 53.36 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 36.771 Å / Origin y: 52.115 Å / Origin z: 19.641 Å
111213212223313233
T-0.3402 Å2-0.0004 Å20.0268 Å2--0.2869 Å2-0.0082 Å2---0.276 Å2
L0.0222 °2-0.003 °20.0255 °2-0.0427 °2-0.0307 °2--0.0469 °2
S0.0003 Å °-0.0125 Å °-0.0169 Å °-0.0181 Å °0.0094 Å °-0.0043 Å °-0.0167 Å °-0.0045 Å °-0.0097 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA9 - 1008 - 99
2X-RAY DIFFRACTION1AA101 - 199100 - 198
3X-RAY DIFFRACTION1AA202 - 300201 - 299
4X-RAY DIFFRACTION1AA301 - 346300 - 345
5X-RAY DIFFRACTION1BB9 - 1008 - 99
6X-RAY DIFFRACTION1BB101 - 199100 - 198
7X-RAY DIFFRACTION1BB202 - 300201 - 299
8X-RAY DIFFRACTION1BB301 - 354300 - 353
9X-RAY DIFFRACTION1CC9 - 1008 - 99
10X-RAY DIFFRACTION1CC101 - 199100 - 198
11X-RAY DIFFRACTION1CC202 - 300201 - 299
12X-RAY DIFFRACTION1CC301 - 346300 - 345
13X-RAY DIFFRACTION1DD9 - 1008 - 99
14X-RAY DIFFRACTION1DD101 - 199100 - 198
15X-RAY DIFFRACTION1DD202 - 300201 - 299
16X-RAY DIFFRACTION1DD301 - 342300 - 341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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