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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 2r6h | ||||||
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タイトル | Crystal structure of the domain comprising the NAD binding and the FAD binding regions of the NADH:ubiquinone oxidoreductase, Na translocating, F subunit from Porphyromonas gingivalis | ||||||
![]() | NADH:ubiquinone oxidoreductase, Na translocating, F subunit | ||||||
![]() | OXIDOREDUCTASE / alpha-beta-alpha sandwich / Structural Genomics / PSI-2 / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG / Iron / Iron-sulfur / Metal-binding / Ubiquinone | ||||||
機能・相同性 | ![]() NADH:ubiquinone reductase (Na+-transporting) / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, quinone or similar compound as acceptor / sodium ion transport / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / electron transfer activity / nucleotide binding / metal ion binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Kim, Y. / Mulligan, R. / Moy, S. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG) | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal Structure of the Domain Comprising the Regions Binding NAD and FAD from the NADH:Ubiquinone Oxidoreductase, Na Translocating, F Subunit from Porphyromonas gingivalis. 著者: Kim, Y. / Mulligan, R. / Moy, S. / Joachimiak, A. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 480.2 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 402.2 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.4 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 55.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 72.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ | |
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その他のデータベース |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | Authors state that the biological unit is unknown. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33819.438 Da / 分子数: 4 / 断片: The NAD and FAD binding region: Residues 126-412 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 株: W83 / 遺伝子: nqrF, PG_2177 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: Q7MT22, 酸化還元酵素; キノンおよび類縁体が電子受容体 #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-FAD / #4: 水 | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 3.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.69 % |
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 2M Ammonium sulfate, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 289K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月18日 / 詳細: mirrors |
放射 | モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9794 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.95→47.54 Å / Num. all: 40721 / Num. obs: 40721 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 17.5 % / Rsym value: 0.179 / Net I/σ(I): 5.2 |
反射 シェル | 解像度: 2.95→3.06 Å / 冗長度: 16.8 % / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 3999 / Rsym value: 0.736 / % possible all: 100 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]()
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原子変位パラメータ | Biso mean: 47.411 Å2
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.95→47.54 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.95→3.03 Å
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