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- PDB-2r68: Complex Structure of Sucrose Phosphate Synthase (SPS)-S6P of Halo... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r68
タイトルComplex Structure of Sucrose Phosphate Synthase (SPS)-S6P of Halothermothrix orenii
要素Glycosyl transferase, group 1
キーワードTRANSFERASE / Rossmann-fold
機能・相同性
機能・相同性情報


sucrose-phosphate synthase / sucrose-phosphate synthase activity / sucrose synthase activity / sucrose metabolic process
類似検索 - 分子機能
Sucrose synthase / Sucrose synthase / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
sucrose-6-phosphate / sucrose-phosphate synthase / :
類似検索 - 構成要素
生物種Halothermothrix orenii (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sivaraman, J. / Chua, T.K.
引用ジャーナル: Plant Cell / 年: 2008
タイトル: The Structure of Sucrose Phosphate Synthase from Halothermothrix orenii Reveals Its Mechanism of Action and Binding Mode
著者: Chua, T.K. / Bujnicki, J.M. / Tan, T.-C. / Huynh, F. / Patel, B.K. / Sivaraman, J.
履歴
登録2007年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02008年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / entity_name_com / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_molecule_features / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycosyl transferase, group 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,3052
ポリマ－56,8831
非ポリマー4221
水5,278293
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.399, 48.189, 75.008
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.21, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glycosyl transferase, group 1 / Sucrose Phosphate Synthase


分子量: 56882.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Halothermothrix orenii (バクテリア)
株: H 168 / 遺伝子: SPS / プラスミド: pTrcHisA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q2ADF5, UniProt: B8CZ51*PLUS, sucrose-phosphate synthase
#2: 多糖 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose-(2-1)-alpha-D-glucopyranose / sucrose-6-phosphate


タイプ: oligosaccharide, Oligosaccharide / クラス: 基質類似体 / 分子量: 422.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: oligosaccharide with reducing-end-to-reducing-end glycosidic bond
参照: sucrose-6-phosphate
記述子タイププログラム
WURCS=2.0/2,2,1/[ha122h-2b_2-5_6*OPO/3O/3=O][a2122h-1a_1-5]/1-2/a2-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][<C6O8P1>]{[(1+1)][b-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 293 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST THREE RESIDUES, MET 1, VAL 2, AND GLU 3 ARE PART OF THE GENE PRODUCT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.21 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 20% PEG 4000, 0.6M NaCl, 0.1M Na MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年8月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.26→50 Å / Num. obs: 25868 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Χ2: 1.416 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.26-2.3430.335225261.41198.5
2.34-2.433.50.28425561.427100
2.43-2.553.60.23725901.447100
2.55-2.683.60.17725661.457100
2.68-2.853.70.13925581.53100
2.85-3.073.70.09725741.48100
3.07-3.383.70.06125991.493100
3.38-3.863.70.03725961.396100
3.86-4.873.70.02426181.154100
4.87-503.60.02526851.37599.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2R60

2r60


解像度: 2.4→20 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 1996 9.2 %RANDOM
Rwork0.209 ---
obs-19945 92.3 %-
溶媒の処理Bsol: 73.819 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 43.643 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-9.973 Å20 Å2-2.852 Å2
2---6.07 Å20 Å2
3----3.903 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3611 0 27 293 3931
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.297
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3sup.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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