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- PDB-2r3y: Crystal structure of the DegS protease in complex with the YWF ac... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r3y
タイトルCrystal structure of the DegS protease in complex with the YWF activating peptide
要素
  • Protease degS
  • Synthetic peptide YWF
キーワードhydrolase/hydrolase activator / reversible activation of a protease / catalytic triad / Hydrolase / Periplasm / Serine protease / hydrolase-hydrolase activator COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


peptidase Do / cellular response to misfolded protein / serine-type peptidase activity / peptidase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...Peptidase S1C, DegS / PDZ domain / Peptidase S1C / Trypsin-like peptidase domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Roll / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine endoprotease DegS
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Clausen, T. / Hasselblatt, H.
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2007
タイトル: Regulation of the sigmaE stress response by DegS: how the PDZ domain keeps the protease inactive in the resting state and allows integration of different OMP-derived stress signals upon folding stress.
著者: Hasselblatt, H. / Kurzbauer, R. / Wilken, C. / Krojer, T. / Sawa, J. / Kurt, J. / Kirk, R. / Hasenbein, S. / Ehrmann, M. / Clausen, T.
履歴
登録2007年8月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease degS
B: Protease degS
C: Protease degS
D: Synthetic peptide YWF
E: Synthetic peptide YWF
F: Synthetic peptide YWF


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,5816
ポリマ－103,5816
非ポリマー00
水2,828157
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)205.800, 142.700, 41.100
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.68, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細One homotrimer of DegS was observed in the asymmetric unit and should represent its physiological state.

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要素

#1: タンパク質 Protease degS


分子量: 33243.664 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: degS, hhoB, htrH / プラスミド: pET15-b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P0AEE3, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Synthetic peptide YWF


分子量: 1283.455 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
詳細: The YWF peptide mimics the C-terminus of Outer Membrane Proteins.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 157 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.77 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: The YWF (100 microM) was added to DegS and incubated 30 minutes before setting up the co-crystallization trials. Crystals of the complex were grown in sitting drops at 19 C by mixing 4 microL ...詳細: The YWF (100 microM) was added to DegS and incubated 30 minutes before setting up the co-crystallization trials. Crystals of the complex were grown in sitting drops at 19 C by mixing 4 microL of DegS/YWF with 2 microL of a crystallization solution containing 0.1 M HEPES (pH 7.5), 6% PEG 6000, 9% MPD and 10 mM MgCl2. Crystal trials were set up in cryschem plates with a reservoir volume of 400 microL. , VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年10月30日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Ni filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 39228 / Num. obs: 39228 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 60 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 3644 / Rsym value: 0.33 / % possible all: 88.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MAR345dtbデータ収集
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1soz

1soz


解像度: 2.5→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1923 -random
Rwork0.204 ---
all0.208 38774 --
obs0.208 38774 95 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6292 0 0 157 6449
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.45

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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