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万見
- PDB-2r31: Crystal structure of atp12p from paracoccus denitrificans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r31
タイトルCrystal structure of atp12p from paracoccus denitrificans
要素ATP12 ATPase
キーワードCHAPERONE / CHAPERONE F1 ATPASE ASSEMBLY ATP12P
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-transporting ATP synthase complex assembly
類似検索 - 分子機能
ATP12-like fold / ATP12 ATPase / ATP12-like / ATP12-like / ATP12, ATP synthase F1-assembly protein / ATP12 orthogonal Bundle domain superfamily / ATP12, ATP synthase F1-assembly protein, N-terminal / ATP12 chaperone protein / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle ...ATP12-like fold / ATP12 ATPase / ATP12-like / ATP12-like / ATP12, ATP synthase F1-assembly protein / ATP12 orthogonal Bundle domain superfamily / ATP12, ATP synthase F1-assembly protein, N-terminal / ATP12 chaperone protein / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Paracoccus denitrificans (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Ludlam, A.V. / Brunzelle, J.S. / Gatti, D.L. / Ackerman, S.H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2009
タイトル: Chaperones of F1-ATPase.
著者: Ludlam, A. / Brunzelle, J. / Pribyl, T. / Xu, X. / Gatti, D.L. / Ackerman, S.H.
履歴
登録2007年8月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP12 ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,3772
ポリマ－26,2551
非ポリマー1221
水9,224512
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.553, 55.749, 96.616
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ATP12 ATPase


分子量: 26254.795 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Paracoccus denitrificans (バクテリア)
株: PD1222 / 遺伝子: PDEN_0792 / プラスミド: PET28A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834(DE3) / 参照: UniProt: A1B060
#2: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 512 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.94 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: 30% PEG4000, 50 MM MGCL2, 100 MM TRIS VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, TEMPERATURE 278K, pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2007年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→50 Å / Num. all: 127208 / Num. obs: 127208 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 14.49 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 25.41
反射 シェル解像度: 1→1.06 Å / 冗長度: 14.34 % / Rmerge(I) obs: 0.745 / Mean I/σ(I) obs: 3.97 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOLREP位相決定
SHELXL-97精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2P4X

2p4x


解像度: 1→50 Å / Num. parameters: 24397 / Num. restraintsaints: 32900 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
詳細: ESD(A)=(0.00961+0.002600*B+0.0001299*B^2)/Z# Z# IS FOR C=2.494, FOR N=3.219, FOR O=4.089
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1425 6370 5 %RANDOM
Rwork0.118 ---
obs0.1187 127208 99.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 16.3 Å2
Refine analyzeNum. disordered residues: 58 / Occupancy sum hydrogen: 1806 / Occupancy sum non hydrogen: 2340.1
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1833 0 8 512 2353
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.032
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0262
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.089
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.154
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.108

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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