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- PDB-2r28: The complex Structure of Calmodulin Bound to a Calcineurin Peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2r28
タイトルThe complex Structure of Calmodulin Bound to a Calcineurin Peptide
要素
  • Calmodulin
  • Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
キーワードMETAL BINDING PROTEIN/Hydrolase / Protein-peptide complex / Acetylation / Calcium / Methylation / Phosphorylation / Ubl conjugation / Alternative splicing / Calmodulin-binding / Hydrolase / Iron / Metal-binding / Nucleus / Protein phosphatase / Zinc / METAL BINDING PROTEIN-Hydrolase COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex ...negative regulation of angiotensin-activated signaling pathway / regulation of cell proliferation involved in kidney morphogenesis / positive regulation of glomerulus development / negative regulation of calcium ion import across plasma membrane / negative regulation of signaling / positive regulation of saliva secretion / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of calcium ion import across plasma membrane / calmodulin-dependent protein phosphatase activity / calcineurin complex / positive regulation of connective tissue replacement / negative regulation of dendrite morphogenesis / calcineurin-mediated signaling / slit diaphragm / protein serine/threonine phosphatase complex / peptidyl-serine dephosphorylation / renal filtration / calcineurin-NFAT signaling cascade / skeletal muscle tissue regeneration / : / transition between fast and slow fiber / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / positive regulation of osteoclast differentiation / CaM pathway / Cam-PDE 1 activation / Sodium/Calcium exchangers / dendrite morphogenesis / Calmodulin induced events / regulation of synaptic vesicle endocytosis / Reduction of cytosolic Ca++ levels / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / Loss of phosphorylation of MECP2 at T308 / CREB1 phosphorylation through the activation of Adenylate Cyclase / PKA activation / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / cyclosporin A binding / myosin phosphatase activity / extrinsic component of plasma membrane / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / regulation of cardiac muscle cell action potential / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / response to corticosterone / protein serine/threonine phosphatase activity / postsynaptic modulation of chemical synaptic transmission / positive regulation of DNA binding / protein-serine/threonine phosphatase / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / regulation of cell communication by electrical coupling involved in cardiac conduction / Negative regulation of NMDA receptor-mediated neuronal transmission / negative regulation of peptidyl-threonine phosphorylation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / positive regulation of activated T cell proliferation / dephosphorylation / Phase 0 - rapid depolarisation / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / RHO GTPases activate PAKs / positive regulation of endocytosis / : / Ion transport by P-type ATPases / Long-term potentiation / Uptake and function of anthrax toxins / Regulation of MECP2 expression and activity / Calcineurin activates NFAT / adenylate cyclase binding / catalytic complex / positive regulation of cell adhesion / DARPP-32 events / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Smooth Muscle Contraction / epidermis development / cellular response to interferon-beta / RHO GTPases activate IQGAPs / regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion / calcium channel inhibitor activity / negative regulation of insulin secretion / positive regulation of osteoblast differentiation / multicellular organismal response to stress / Protein methylation / phosphatidylinositol 3-kinase binding / eNOS activation / skeletal muscle fiber development / enzyme regulator activity / activation of adenylate cyclase activity
類似検索 - 分子機能
PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / : / EF-hand domain pair ...PP2B, metallophosphatase domain / PP2B / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like / : / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-3 / Protein phosphatase 3 catalytic subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Ye, Q. / Zheng, J. / Jia, Z.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: The complex structure of calmodulin bound to a calcineurin peptide.
著者: Ye, Q. / Wang, H. / Zheng, J. / Wei, Q. / Jia, Z.
履歴
登録2007年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Calmodulin
C: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
B: Calmodulin
D: Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,63712
ポリマ－39,3164
非ポリマー3218
水4,648258
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6050 Å2
ΔGint-41 kcal/mol
Surface area17010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)120.7, 43.2, 70.9
Angle α, β, γ (deg.)90, 109.9, 90
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1092-

HOH

21B-1107-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 2 / 断片: Calmodulin-binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: Homo sapiens / 遺伝子: CALM1, CALM, CAM, CAM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P62158, UniProt: P0DP23*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein phosphatase 2B catalytic subunit alpha isoform / Calmodulin-dependent calcineurin A subunit alpha isoform / CAM-PRP catalytic subunit


分子量: 2805.458 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 株: Bos taurus / 遺伝子: PPP3CA, CALNA, CNA / プラスミド: pET21a_CciT / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3)
参照: UniProt: Q08209, protein-serine/threonine phosphatase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 258 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 20% PEG 3350, 0.2M ammonium phosphate, 0.1M citrite acid , pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9124 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9124 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→66.67 Å / Num. all: 29453 / Num. obs: 28898 / % possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4.7 % / Rmerge(I) obs: 0.069 / Rsym value: 0.06 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 1.85→1.91 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.759 / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / Num. unique all: 2632 / Rsym value: 0.873 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCQuantumデータ収集
PHASES位相決定
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2F2O

2f2o


解像度: 1.86→66.67 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.28 5 Random
Rwork0.23 --
obs0.23 26242 -
all-27976 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→66.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2537 0 8 258 2803
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.17 /
Rfactor反射数
Rfree0.28 1397
Rwork0.23 -
obs-26242

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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