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万見
- PDB-2qzx: Secreted aspartic proteinase (Sap) 5 from Candida albicans -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qzx
タイトルSecreted aspartic proteinase (Sap) 5 from Candida albicans
要素
  • Candidapepsin-5
  • Pepstatin
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / aspartic proteinase / Candida albicans / Aspartyl protease / Cleavage on pair of basic residues / Glycoprotein / Protease / Secreted / Zymogen / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


candidapepsin / fungal biofilm matrix / fungal-type cell wall organization / fungal-type cell wall / single-species biofilm formation / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Secreted aspartic endopeptidase / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pepstatin / Secreted aspartic protease 5
類似検索 - 構成要素
生物種Candida albicans (酵母)
Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Lee, J.H. / Ruge, E. / Borelli, C. / Maskos, K. / Huber, R.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2008
タイトル: X-ray structures of Sap1 and Sap5: Structural comparison of the secreted aspartic proteinases from Candida albicans.
著者: Borelli, C. / Ruge, E. / Lee, J.H. / Schaller, M. / Vogelsang, A. / Monod, M. / Korting, H.C. / Huber, R. / Maskos, K.
履歴
登録2007年8月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22013年2月27日Group: Other
改定 1.32017年10月25日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
改定 1.42023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Candidapepsin-5
B: Candidapepsin-5
C: Pepstatin
D: Pepstatin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,8494
ポリマ－75,8494
非ポリマー00
水6,666370
1
A: Candidapepsin-5
C: Pepstatin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9252
ポリマ－37,9252
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area14990 Å2
手法PISA
2
B: Candidapepsin-5
D: Pepstatin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,9252
ポリマ－37,9252
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area15050 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4410 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area28310 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.196, 92.196, 182.005
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2179-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Candidapepsin-5 / Aspartate protease 5 / ACP 5 / Secreted aspartic protease 5


分子量: 37238.738 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Candida albicans (酵母) / 発現宿主: Pichia pastoris (菌類) / 参照: UniProt: P43094, candidapepsin
#2: タンパク質・ペプチド Pepstatin


タイプ: Oligopeptide / クラス: 酵素阻害剤 / 分子量: 685.891 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Streptomyces argenteolus subsp. toyonakensis (バクテリア)
参照: Pepstatin
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 370 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.63 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% PEG 8000, 8% Ethylene Glycol, 0.1 M HEPES/NaOH, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MPG/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW6 / 波長: 1.05 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月10日
放射モノクロメーター: Si(III) double crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.05 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 27869 / Num. obs: 26813 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.108 / Χ2: 1.099 / Net I/σ(I): 7.1
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.458 / Num. unique all: 2716 / Χ2: 0.971 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1ZAP

1zap


解像度: 2.5→30 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1476 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.275 1263 4.5 %RANDOM
Rwork0.224 ---
all0.246 27930 --
obs-26393 94.5 %-
溶媒の処理Bsol: 13.751 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 26.696 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.477 Å20 Å20 Å2
2---3.477 Å20 Å2
3---6.955 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5342 0 0 370 5712
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.377
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.0682
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.8784
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.263
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it6.2655
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.protein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.pawater.top
X-RAY DIFFRACTION3DRGCNS-mf-inh-mov.PARDRGCNS-mf-inh-mov.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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