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- PDB-2qy1: pectate lyase A31G/R236F from Xanthomonas campestris -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qy1
タイトルpectate lyase A31G/R236F from Xanthomonas campestris
要素Pectate lyase II
キーワードLYASE / pectate lyase / GAG lyase
機能・相同性
機能・相同性情報


pectate lyase activity / polysaccharide catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pectate lyase / Pectin lyase family / Pectate lyase / Amb_all / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Pectate lyase II
類似検索 - 構成要素
生物種Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Garron, M.L. / Shaya, D.
引用ジャーナル: Appl.Environ.Microbiol. / 年: 2008
タイトル: Improvement of the thermostability and activity of a pectate lyase by single amino acid substitutions, using a strategy based on melting-temperature-guided sequence alignment.
著者: Xiao, Z. / Bergeron, H. / Grosse, S. / Beauchemin, M. / Garron, M.L. / Shaya, D. / Sulea, T. / Cygler, M. / Lau, P.C.
履歴
登録2007年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pectate lyase II
B: Pectate lyase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,6924
ポリマ－70,5022
非ポリマー1902
水11,818656
1
A: Pectate lyase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3462
ポリマ－35,2511
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Pectate lyase II
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,3462
ポリマ－35,2511
非ポリマー951
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.575, 53.310, 73.214
Angle α, β, γ (deg.)71.64, 80.15, 68.96
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Pectate lyase II


分子量: 35251.035 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 24-353 / 変異: A31G, R236F / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Xanthomonas campestris pv. campestris (バクテリア)
生物種: Xanthomonas campestris / 株: pv. campestris / 遺伝子: pelB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8P6Z9
#2: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 656 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.17 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 25% PEG 3350, 0.1M Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2007年5月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→69.34 Å / Num. obs: 46629

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2 Å20.65 Å
Translation2 Å20.65 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
HKL-2000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→21.2 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.947 / SU B: 5.419 / SU ML: 0.085 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.174 / ESU R Free: 0.139 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.189 2264 5.1 %RANDOM
Rwork0.162 ---
obs0.163 44548 89.08 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.635 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.49 Å20.1 Å20.07 Å2
2---0.25 Å20.43 Å2
3----0.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→21.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4972 0 10 656 5638
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0225096
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0621.9266929
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1425662
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.425.091220
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.73515783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.8791514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2761
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.023912
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.22668
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.23494
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1020.2671
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1850.243
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0760.224
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2751.53330
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.45225214
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.76532039
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.2344.51715
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 90 -
Rwork0.185 1640 -
all-1730 -
obs--47.36 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.9964-0.0618-0.27411.0265-0.36992.15910.0552-0.28780.1450.3555-0.0416-0.0868-0.28150.2413-0.0137-0.0084-0.0435-0.0265-0.0332-0.0503-0.109-0.2360.4610.666
20.80010.08510.19571.32540.0040.97010.0497-0.2118-0.04560.4152-0.0447-0.2040.01480.0528-0.0051-0.033-0.0326-0.0704-0.07190.0151-0.1214.945-3.73334.101
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA24 - 3531 - 330
2X-RAY DIFFRACTION2BB24 - 3531 - 330

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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