[日本語] English
- PDB-2qw9: Crystal structure of bovine hsc70 (1-394aa)in the apo state -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qw9
タイトルCrystal structure of bovine hsc70 (1-394aa)in the apo state
要素Heat shock cognate 71 kDa protein
キーワードCHAPERONE / ATP-binding / Nucleotide-binding / Nucleus / Phosphorylation / Stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / synaptic vesicle uncoating ...Regulation of HSF1-mediated heat shock response / Attenuation phase / HSF1-dependent transactivation / Protein methylation / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / PKR-mediated signaling / mRNA Splicing - Major Pathway / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / synaptic vesicle uncoating / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / clathrin coat disassembly / Clathrin-mediated endocytosis / Prp19 complex / Neutrophil degranulation / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / chaperone cofactor-dependent protein refolding / heat shock protein binding / protein folding chaperone / RNA splicing / ATP-dependent protein folding chaperone / spliceosomal complex / mRNA processing / melanosome / presynapse / protein-macromolecule adaptor activity / protein refolding / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / nucleolus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily ...Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Heat shock cognate 71 kDa protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Jiang, J. / Maes, E.G. / Wang, L. / Taylor, A.B. / Hinck, A.P. / Lafer, E.M. / Sousa, R.
引用ジャーナル: Mol.Cell / : 2007
タイトル: Structural basis of J cochaperone binding and regulation of Hsp70.
著者: Jiang, J. / Maes, E.G. / Taylor, A.B. / Wang, L. / Hinck, A.P. / Lafer, E.M. / Sousa, R.
履歴
登録2007年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
B: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,9363
ポリマ-86,8442
非ポリマー921
7,440413
1
A: Heat shock cognate 71 kDa protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,5142
ポリマ-43,4221
非ポリマー921
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Heat shock cognate 71 kDa protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4221
ポリマ-43,4221
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.336, 78.236, 75.462
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.810, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Heat shock cognate 71 kDa protein / Heat shock 70 kDa protein 8


分子量: 43422.109 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: HSPA8, HSC70 / プラスミド: pRSET / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLysS / 参照: UniProt: P19120
#2: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C3H8O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 413 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.77 %
結晶化温度: 289 K / 手法: microbatch under oil / pH: 8
詳細: PEG3350, Calcium Acetate, pH 8.0, microbatch under oil, temperature 289K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS HTC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年7月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→50 Å / Num. obs: 70516 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.048 / Χ2: 1.052 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.85→1.92 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.472 / Num. unique all: 7093 / Χ2: 1.085 / % possible all: 99.9

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
CrystalClearデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.85→35.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.93 / SU B: 6.391 / SU ML: 0.098 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.149 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.236 3574 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.204 70503 98.58 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.121 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å2-0.02 Å2
2---0.02 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→35.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5916 0 6 413 6335
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0226015
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2321.9588119
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.145762
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.86124.317278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.43151068
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.2181544
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0880.2924
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024524
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.22726
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2970.24175
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1190.2378
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1210.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6111.53919
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.97226096
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.71932348
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7834.52023
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.898 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.347 272 -
Rwork0.297 4879 -
all-5151 -
obs--98.58 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る