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万見
- PDB-2qvf: mouse E-cadherin domains 1,2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qvf
タイトルmouse E-cadherin domains 1,2
要素Epithelial-cadherin (E-cadherin) (Uvomorulin) (Cadherin-1) (ARC-1) (CD324 antigen)
キーワードCELL ADHESION / Cadherin / Ecad / E-cadherin / strand swap / Calcium / Cell junction / Cleavage on pair of basic residues / Glycoprotein / Membrane / Phosphorylation / Transmembrane
機能・相同性
機能・相同性情報


uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / desmosome assembly / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / Adherens junctions interactions / Degradation of the extracellular matrix / RHO GTPases activate IQGAPs / Integrin cell surface interactions ...uterine epithelium development / Apoptotic cleavage of cell adhesion proteins / Regulation of CDH1 posttranslational processing and trafficking to plasma membrane / desmosome assembly / regulation of branching involved in salivary gland morphogenesis / salivary gland cavitation / Adherens junctions interactions / Degradation of the extracellular matrix / RHO GTPases activate IQGAPs / Integrin cell surface interactions / Degradation of CDH1 / Regulation of CDH1 Function / gamma-catenin binding / desmosome / positive regulation of cell-cell adhesion / lateral loop / regulation of protein localization to cell surface / negative regulation of axon extension / cell-cell adhesion mediator activity / alpha-catenin binding / cellular response to indole-3-methanol / trophectodermal cell differentiation / calcium-dependent cell-cell adhesion / bicellular tight junction assembly / intestinal epithelial cell development / Schmidt-Lanterman incisure / regulation of protein catabolic process at postsynapse, modulating synaptic transmission / flotillin complex / cell-cell adhesion mediated by cadherin / epithelial cell morphogenesis / adherens junction organization / catenin complex / regulation of neuron migration / node of Ranvier / cell-cell junction assembly / negative regulation of protein processing / GTPase activating protein binding / ankyrin binding / negative regulation of cell-cell adhesion / cellular response to lithium ion / apical junction complex / homophilic cell-cell adhesion / decidualization / microvillus / establishment of skin barrier / cochlea development / lateral plasma membrane / negative regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of protein localization / cytoskeletal protein binding / synapse assembly / embryo implantation / cell adhesion molecule binding / axon terminus / protein tyrosine kinase binding / negative regulation of cell migration / cell periphery / protein localization to plasma membrane / adherens junction / cellular response to amino acid stimulus / trans-Golgi network / sensory perception of sound / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cell-cell adhesion / positive regulation of protein import into nucleus / beta-catenin binding / cytoplasmic side of plasma membrane / cell morphogenesis / negative regulation of epithelial cell proliferation / apical part of cell / cell-cell junction / cell junction / cell migration / regulation of protein localization / lamellipodium / actin cytoskeleton / regulation of gene expression / actin cytoskeleton organization / protein phosphatase binding / molecular adaptor activity / in utero embryonic development / basolateral plasma membrane / endosome / postsynapse / cadherin binding / protein domain specific binding / axon / calcium ion binding / positive regulation of DNA-templated transcription / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / cell surface / membrane / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. ...Cadherin prodomain like / Cadherin prodomain / Cadherin prodomain like / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin, Y-type LIR-motif / Cadherin / Catenin binding domain superfamily / Cadherins / Cadherin conserved site / Cadherin domain signature. / Cadherin repeats. / Cadherin domain / Cadherin-like / Cadherins domain profile. / Cadherin-like superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Carroll, K.J.
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: E-cadherin domains 1,2
著者: Carroll, K.J.
履歴
登録2007年8月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Epithelial-cadherin (E-cadherin) (Uvomorulin) (Cadherin-1) (ARC-1) (CD324 antigen)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,4215
ポリマ－23,2611
非ポリマー1604
水3,045169
1
B: Epithelial-cadherin (E-cadherin) (Uvomorulin) (Cadherin-1) (ARC-1) (CD324 antigen)
ヘテロ分子

B: Epithelial-cadherin (E-cadherin) (Uvomorulin) (Cadherin-1) (ARC-1) (CD324 antigen)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,84210
ポリマ－46,5222
非ポリマー3218
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area1990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)134.711, 42.669, 58.132
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.970, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a dimer based on a Trp2 strand swap into the hydrophobic pocket of a dimer mate. 1 mol/ASU.

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要素

#1: タンパク質 Epithelial-cadherin (E-cadherin) (Uvomorulin) (Cadherin-1) (ARC-1) (CD324 antigen)


分子量: 23260.865 Da / 分子数: 1 / 断片: Cadherin 1, Cadherin 2, UNP residues 157-369 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P09803
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 169 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.07 %

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X4A
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.4→20 Å / Num. obs: 12255 / % possible obs: 95.44 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q1P

1q1p


解像度: 2.4→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.913 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.867 / SU B: 9.169 / SU ML: 0.212 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.385 / ESU R Free: 0.285 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.286 551 4.7 %RANDOM
Rwork0.23 ---
obs0.232 11732 95.44 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 26.642 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.78 Å20 Å2-0.11 Å2
2--1.33 Å20 Å2
3----0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1636 0 4 169 1809
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0050.0221667
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.8851.9632276
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1775212
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.56726.08174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.88415274
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.387156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0520.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0020.021268
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1550.2650
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2910.21138
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1010.2124
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0650.29
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1430.246
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0870.225
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.1911.51094
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.33921744
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.3633643
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.664.5532
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.459 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.4 28 -
Rwork0.306 585 -
obs-613 68.19 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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