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- PDB-2qtz: Crystal Structure of the NADP+-bound FAD-containing FNR-like Modu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qtz
タイトルCrystal Structure of the NADP+-bound FAD-containing FNR-like Module of Human Methionine Synthase Reductase
要素Methionine synthase reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / alpha-beta-alpha structural motif / flattened antiparallel beta barrel / flexible hinge region / connecting domain / FAD-binding region
機能・相同性
機能・相同性情報


[methionine synthase] reductase / [methionine synthase] reductase (NADPH) activity / negative regulation of cystathionine beta-synthase activity / Defective MTRR causes HMAE / Defective MTR causes HMAG / oxidoreductase activity, acting on metal ions, NAD or NADP as acceptor / Sulfur amino acid metabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / homocysteine catabolic process / homocysteine metabolic process ...[methionine synthase] reductase / [methionine synthase] reductase (NADPH) activity / negative regulation of cystathionine beta-synthase activity / Defective MTRR causes HMAE / Defective MTR causes HMAG / oxidoreductase activity, acting on metal ions, NAD or NADP as acceptor / Sulfur amino acid metabolism / Cobalamin (Cbl) metabolism / homocysteine catabolic process / homocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine cycle / Methylation / methionine biosynthetic process / NADPH-hemoprotein reductase activity / intermediate filament cytoskeleton / folic acid metabolic process / NADPH binding / FAD binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / nucleoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase ...NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / NADPH-cytochrome p450 Reductase; Chain A, domain 3 / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / Translation factors / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Methionine synthase reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wolthers, K.R. / Lou, X. / Toogood, H.S. / Leys, D. / Scrutton, N.S.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Mechanism of Coenzyme Binding to Human Methionine Synthase Reductase Revealed through the Crystal Structure of the FNR-like Module and Isothermal Titration Calorimetry
著者: Wolthers, K.R. / Lou, X. / Toogood, H.S. / Leys, D. / Scrutton, N.S.
履歴
登録2007年8月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年10月25日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Methionine synthase reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,5853
ポリマ－60,0571
非ポリマー1,5292
水6,341352
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.784, 67.235, 78.615
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.910, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Methionine synthase reductase / E.C.1.16.1.8 / Methionine synthase reductase / mitochondrial / MSR


分子量: 60056.520 Da / 分子数: 1 / 断片: FNR-like module / 変異: isoform S523F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTRR / プラスミド: pGEX-4-T1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9UBK8, [methionine synthase] reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 352 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.58 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M Tris HCl, 0.2M KBr, 15% PEG 4000, crystals soaked in saturating levels of NADP+, pH 7.5, vapor diffusion, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-3 / 波長: 0.934 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月18日 / 詳細: monochromator
放射モノクロメーター: DIAMOND / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→19.94 Å / Num. all: 40436 / Num. obs: 40436 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Χ2: 0.952 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.9-1.970.30440020.74197.4
1.97-2.050.21739420.751197.6
2.05-2.140.1640100.804198.2
2.14-2.250.12440470.875197.8
2.25-2.390.09840010.923198.4
2.39-2.580.0840440.969198.4
2.58-2.840.06340391.054198.8
2.84-3.250.0540791.055199
3.25-4.090.0440871.077199.3
4.09-300.03841851.259199.3

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT3データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→19.94 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.285 / SU ML: 0.086 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.143 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 2014 5 %RANDOM
Rwork0.175 ---
all0.17663 40156 --
obs0.17663 40156 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.246 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å20 Å2-0.03 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→19.94 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3494 0 74 352 3920
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0223708
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4931.9955052
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg13.7735.088453
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.00623.896154
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.70915625
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.0651521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1060.2581
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022727
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1910.21550
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3090.22505
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1360.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2040.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.246
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0061.52344
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.60323679
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.40631611
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8064.51372
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.949 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.266 145 -
Rwork0.193 2730 -
all-2875 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7616-0.6625-0.0681.23880.24530.2839-0.0443-0.04520.04660.09710.0448-0.08660.00710.01-0.0005-0.00270.0041-0.0079-0.00790.008-0.059934.11628.101369.7119
20.59550.2793-0.28790.486-0.24140.48-0.05710.0741-0.02050.01420.03860.0098-0.0228-0.02320.0185-0.033-0.0003-0.0309-0.02770.004-0.010128.653935.306730.4603
31.7811-0.24722.89290.0343-0.40154.6986-0.0678-0.08080.06760.0472-0.12460.0968-0.22320.03830.19240.04620.0131-0.0081-0.0223-0.0043-0.000424.268136.447354.8205
43.5549-1.37860.80915.91930.59760.33840.0004-0.2565-0.2490.5366-0.01770.1430.2139-0.07470.01740.07510.037-0.0243-0.02280.0363-0.015829.776219.753355.0093
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA217 - 25758 - 98
2X-RAY DIFFRACTION1AA320 - 342161 - 183
3X-RAY DIFFRACTION1AA357 - 446198 - 287
4X-RAY DIFFRACTION2AA272 - 315113 - 156
5X-RAY DIFFRACTION2AA452 - 472293 - 313
6X-RAY DIFFRACTION2AA489 - 501330 - 342
7X-RAY DIFFRACTION2AA517 - 614358 - 455
8X-RAY DIFFRACTION2AA621 - 698462 - 539
9X-RAY DIFFRACTION3AA316 - 319157 - 160
10X-RAY DIFFRACTION3AA447 - 451288 - 292
11X-RAY DIFFRACTION4AA473 - 488314 - 329

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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