[日本語] English
万見
- PDB-2qnd: Crystal Structure of the KH1-KH2 domains from human Fragile X Men... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qnd
タイトルCrystal Structure of the KH1-KH2 domains from human Fragile X Mental Retardation Protein
要素FMR1 protein
キーワードRNA BINDING PROTEIN / KH domain / eukaryotic KH domains / tandem KH domains / type I KH domains / Fragile X Mental Retardation Protein / FMRP
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular transport of viral material / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / dendritic filopodium / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / poly(G) binding / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / neuronal ribonucleoprotein granule / regulation of neuronal action potential ...positive regulation of intracellular transport of viral material / regulation of translation at presynapse, modulating synaptic transmission / dendritic filopodium / negative regulation of voltage-gated calcium channel activity / host-mediated perturbation of viral RNA genome replication / positive regulation of miRNA-mediated gene silencing / poly(G) binding / negative regulation of miRNA-mediated gene silencing / neuronal ribonucleoprotein granule / regulation of neuronal action potential / intracellular membraneless organelle / negative regulation of long-term synaptic depression / histone H3 reader activity / animal organ development / RNA strand annealing activity / regulation of dendritic spine development / chromocenter / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / filopodium tip / regulation of filopodium assembly / regulation of neurotransmitter secretion / negative regulation of synaptic vesicle exocytosis / N6-methyladenosine-containing RNA reader activity / poly(A) binding / siRNA binding / membraneless organelle assembly / positive regulation of proteasomal protein catabolic process / growth cone filopodium / regulatory ncRNA-mediated gene silencing / sequence-specific mRNA binding / positive regulation of filopodium assembly / miRNA binding / poly(U) RNA binding / glutamate receptor signaling pathway / regulation of alternative mRNA splicing, via spliceosome / positive regulation of dendritic spine development / dynein complex binding / positive regulation of receptor internalization / chromosome, centromeric region / mRNA transport / glial cell projection / mRNA export from nucleus / Cajal body / negative regulation of cytoplasmic translation / cell projection / translation regulator activity / translation initiation factor binding / regulation of mRNA stability / translation repressor activity / negative regulation of translational initiation / signaling adaptor activity / RNA splicing / axon terminus / stress granule assembly / positive regulation of translation / mRNA 3'-UTR binding / molecular condensate scaffold activity / cellular response to virus / RNA stem-loop binding / mRNA 5'-UTR binding / mRNA processing / cytoplasmic stress granule / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / nervous system development / chromosome / presynapse / growth cone / ribosome binding / presynaptic membrane / microtubule binding / G-quadruplex RNA binding / dendritic spine / perikaryon / transmembrane transporter binding / postsynaptic membrane / neuron projection / negative regulation of translation / postsynaptic density / postsynapse / ribonucleoprotein complex / protein heterodimerization activity / axon / DNA repair / mRNA binding / chromatin binding / synapse / dendrite / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / nucleoplasm / membrane / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain ...Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / : / : / : / : / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal region 2 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, C-terminal core / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Synaptic functional regulator FMRP, KH0 domain / FMR1, tudor domain / Fragile X-related 1 protein core C terminal / FMRP KH0 domain / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1, Tudor domain / Agenet-like domain profile. / Agenet-like domain / Agenet domain / K Homology domain, type 1 / KH domain / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / K Homology domain / K homology RNA-binding domain / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fragile X messenger ribonucleoprotein 1 / Fragile X messenger ribonucleoprotein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Valverde, R. / Regan, L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Fragile X mental retardation syndrome: structure of the KH1-KH2 domains of fragile X mental retardation protein.
著者: Valverde, R. / Pozdnyakova, I. / Kajander, T. / Venkatraman, J. / Regan, L.
履歴
登録2007年7月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22017年8月23日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999Residues 331-375 have been deleted in construct; numbering pertains to full length protein. In PDB ...Residues 331-375 have been deleted in construct; numbering pertains to full length protein. In PDB file residue numbered consequetively 1 through 144. residue1=residue216 in full length protein.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: FMR1 protein
B: FMR1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,3283
ポリマ－32,3042
非ポリマー241
水2,396133
1
A: FMR1 protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1762
ポリマ－16,1521
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: FMR1 protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)16,1521
ポリマ－16,1521
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2160 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.00, 70.70, 68.16
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.23, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 FMR1 protein


分子量: 16152.055 Da / 分子数: 2 / 断片: KH1-KH2 domain of hFMRP (residues:216-330, 376-404) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FMR1 / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5PQZ6, UniProt: Q06787*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 133 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.36 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 50mM Tris-HCl, pH 8.0, 300mM NaCl, 5mM reduced L-Glutathione, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X6A / 波長: 0.9788, 0.9793, 0.9184
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月10日
放射モノクロメーター: Si(111) channel cut monochromator / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97881
20.97931
30.91841
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 24901 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 29.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.183 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 83.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CBASSデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.9→24.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.914 / SU B: 15.686 / SU ML: 0.219 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.182 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28706 1266 5.2 %RANDOM
Rwork0.22692 ---
obs0.23003 23260 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 39.603 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.96 Å20 Å20.78 Å2
2---1.78 Å20 Å2
3----0.72 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→24.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2233 0 1 133 2367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0222267
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021523
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3411.9563062
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89933732
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.5545282
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.86325.221113
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.56515408
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.6261513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2350
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022537
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02436
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2190.2473
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1910.21582
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.21125
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0860.21249
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1950.2126
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.0620.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0710.25
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2070.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2110.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.44841701
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.6114580
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.19962276
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5654932
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6353786
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.454 66 -
Rwork0.426 1386 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.7673-0.3361-1.24454.49691.85224.0163-0.18250.1906-0.1292-0.19280.03460.19030.4891-0.32890.14780.1056-0.02960.0639-0.12310.0106-0.220641.39132.30114.216
21.66620.8064-1.63937.1258-0.64853.27140.11060.01580.22740.40520.0430.4373-0.1469-0.2341-0.1536-0.09390.03670.0652-0.09990.0133-0.222539.41746.52427.282
31.0128-0.0422-0.44242.0137-0.96213.0924-0.047-0.0628-0.01050.00180.0442-0.1055-0.0622-0.02450.00280.3008-0.03660.1663-0.152-0.0312-0.149149.29168.0746.874
41.24081.15490.311210.78790.6493.29520.0118-0.184-0.19680.35610.2536-0.9987-0.37380.3148-0.2653-0.03850.05340.0886-0.0731-0.0272-0.121350.07859.6425.438
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 864 - 86
2X-RAY DIFFRACTION2AA87 - 14487 - 144
3X-RAY DIFFRACTION3BB2 - 822 - 82
4X-RAY DIFFRACTION4BB83 - 14483 - 144

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る