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- PDB-2qll: Human liver glycogen phosphorylase- GL complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qll
タイトルHuman liver glycogen phosphorylase- GL complex
要素
  • Glycogen phosphorylase, liver form
  • protein targeting to glycogen - GL
キーワードTRANSFERASE / drug discovery / glycogen metabolism / protein-protein interaction / Allosteric enzyme / Carbohydrate metabolism / Disease mutation / Glycogen storage disease / Glycosyltransferase / Nucleotide-binding / Phosphorylation / Pyridoxal phosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


purine nucleobase binding / vitamin binding / D-glucose binding / bile acid binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding ...purine nucleobase binding / vitamin binding / D-glucose binding / bile acid binding / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / glycogen metabolic process / AMP binding / necroptotic process / response to bacterium / pyridoxal phosphate binding / glucose homeostasis / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / Neutrophil degranulation / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site. / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Glycogen phosphorylase, liver form
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.56 Å
データ登録者Pautsch, A. / Streicher, R. / Wissdorf, O. / Stadler, N.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Molecular recognition of the protein phosphatase 1 glycogen targeting subunit by glycogen phosphorylase.
著者: Pautsch, A. / Stadler, N. / Wissdorf, O. / Langkopf, E. / Moreth, W. / Streicher, R.
履歴
登録2007年7月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年2月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.22012年12月12日Group: Other
改定 1.32013年3月13日Group: Other
改定 1.42025年3月26日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: protein targeting to glycogen - GL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,1023
ポリマ－97,8552
非ポリマー2471
水2,774154
1
A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: protein targeting to glycogen - GL
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, liver form
B: protein targeting to glycogen - GL
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)196,2046
ポリマ－195,7104
非ポリマー4942
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area2215 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)123.986, 123.986, 125.695
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The second part of the biological assembly is generated by: Y,X,-Z+1

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要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, liver form


分子量: 97356.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PYGL / Cell (発現宿主): High five cells / 発現宿主: unidentified baculovirus (ウイルス) / 株 (発現宿主): SF9 / 参照: UniProt: P06737, glycogen phosphorylase
#2: タンパク質・ペプチド protein targeting to glycogen - GL


分子量: 498.529 Da / 分子数: 1 / Fragment: GL-Cterm (281-284) / 由来タイプ: 合成 / 詳細: peptide synthesis
#3: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 154 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.84 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 8 mg/ml protein, 0.1 M TRIS, 8% PEG 8000, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.9 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.56→19.5 Å / Num. obs: 37156 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 57.537 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 12.47
反射 シェル解像度: 2.56→2.71 Å / Rmerge(I) obs: 0.471 / Mean I/σ(I) obs: 3.1 / Num. measured obs: 16543 / Num. unique all: 3929 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
XDSデータ削減
BUSTER-TNT2.1.1精密化
精密化構造決定の手法: フーリエ合成 / 解像度: 2.56→19.5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1769 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.206 37156 97.36 %-
原子変位パラメータBiso mean: 65.26 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.808 Å20 Å20 Å2
2---1.808 Å20 Å2
3---3.616 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.56→19.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6565 0 15 154 6734
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONo_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONo_angle_deg1.12
LS精密化 シェル解像度: 2.56→2.71 Å / Total num. of bins used: 9
Rfactor反射数%反射
Rfree0.462 264 5 %
Rwork0.4 5021 -
obs-5285 97.36 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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