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万見
- PDB-2qld: human Hsp40 Hdj1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qld
タイトルhuman Hsp40 Hdj1
要素DnaJ homolog subfamily B member 1
キーワードCHAPERONE / primarily beta sheets
機能・相同性
機能・相同性情報


: / sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / forebrain development / ATPase activator activity / : / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / Attenuation phase ...: / sperm head / negative regulation of inclusion body assembly / forebrain development / ATPase activator activity / : / HSF1-dependent transactivation / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / response to unfolded protein / Attenuation phase / transcription regulator inhibitor activity / regulation of cellular response to heat / Hsp70 protein binding / protein folding chaperone / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / MAPK6/MAPK4 signaling / transcription corepressor activity / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / cellular response to heat / ATPase binding / dendritic spine / postsynaptic density / cadherin binding / neuronal cell body / nucleolus / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain ...Urease metallochaperone UreE, N-terminal domain / : / HSP40/DnaJ peptide-binding / Chaperone DnaJ, C-terminal / DnaJ C terminal domain / HSP40/DNAj peptide-binding domain / Nt-dnaJ domain signature. / DnaJ domain, conserved site / DnaJ domain / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DnaJ homolog subfamily B member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Hu, J. / Wu, Y. / Li, J. / Fu, Z. / Sha, B.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2008
タイトル: The crystal structure of the putative peptide-binding fragment from the human Hsp40 protein Hdj1.
著者: Hu, J. / Wu, Y. / Li, J. / Qian, X. / Fu, Z. / Sha, B.
履歴
登録2007年7月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22024年2月21日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DnaJ homolog subfamily B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,7371
ポリマ－20,7371
非ポリマー00
水00
1
A: DnaJ homolog subfamily B member 1

A: DnaJ homolog subfamily B member 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,4742
ポリマ－41,4742
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area1690 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area20880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.010, 191.130, 40.960
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
詳細The second part of the biological assemly is generated by the two fold axis: 1-x,y,1/2-z

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要素

#1: タンパク質 DnaJ homolog subfamily B member 1 / Heat shock 40 kDa protein 1 / Heat shock protein 40 / HSP40 / DnaJ protein homolog 1 / HDJ-1


分子量: 20737.207 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DNAJB1, DNAJ1, HDJ1, HSPF1 / プラスミド: Pet28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25685

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.11 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 100mM Citric buffer, PEG400 25%, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月20日
放射モノクロメーター: Graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→30 Å / Num. all: 11070 / Num. obs: 9943 / % possible obs: 89.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.7 % / Biso Wilson estimate: 55 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 18.1
反射 シェル解像度: 2.7→2.82 Å / 冗長度: 1.5 % / Rmerge(I) obs: 0.382 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 882 / Rsym value: 0.382 / % possible all: 65.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
EPMR位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Yeast Hsp40 Sis1

解像度: 2.7→30 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.336 681 -random
Rwork0.283 ---
all0.283 11070 --
obs0.283 9943 89.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 63 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.52 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1359 0 0 0 1359
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.09
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.8
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRefine-IDNum. reflection obsTotal num. of bins used
2.7-2.910.423460.388X-RAY DIFFRACTION7215
2.91-3.20.36811350.331X-RAY DIFFRACTION16955
3.2-3.660.37721430.3209X-RAY DIFFRACTION19925
3.66-4.610.34111780.2719X-RAY DIFFRACTION20135
4.61-300.29341790.2518X-RAY DIFFRACTION21145

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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