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- PDB-2qjo: crystal structure of a bifunctional NMN adenylyltransferase/ADP r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qjo
タイトルcrystal structure of a bifunctional NMN adenylyltransferase/ADP ribose pyrophosphatase (NadM) complexed with ADPRP and NAD from Synechocystis sp.
要素Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
キーワードTRANSFERASE / HYDROLASE / two individual domains
機能・相同性
機能・相同性情報


nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD biosynthetic process / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / hydrolase activity / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase, N-terminal NMNAT domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain ...Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase, N-terminal NMNAT domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / NUDIX hydrolase, conserved site / Nudix box signature. / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / Nucleoside Triphosphate Pyrophosphohydrolase / NUDIX domain / Nudix hydrolase domain profile. / NUDIX hydrolase domain / HUPs / NUDIX hydrolase-like domain superfamily / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / PYROPHOSPHATE 2- / Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Huang, N. / Sorci, L. / Zhang, X. / Brautigan, C. / Raffaelli, N. / Magni, G. / Grishin, N.V. / Osterman, A. / Zhang, H.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2008
タイトル: Bifunctional NMN Adenylyltransferase/ADP-Ribose Pyrophosphatase: Structure and Function in Bacterial NAD Metabolism.
著者: Huang, N. / Sorci, L. / Zhang, X. / Brautigam, C.A. / Li, X. / Raffaelli, N. / Magni, G. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
履歴
登録2007年7月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年3月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32024年2月21日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
B: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
C: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,95116
ポリマ－116,3713
非ポリマー4,58013
水5,639313
1
A: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
B: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
C: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
ヘテロ分子

A: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
B: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
C: Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)241,90232
ポリマ－232,7426
非ポリマー9,16126
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+1/31
Buried area29290 Å2
ΔGint-246 kcal/mol
Surface area82890 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)201.540, 201.540, 98.695
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-705-

HOH

詳細The biological assembly is a hexamer generated from the trimer in the asymmetric unit by the operations: x-y,-y,-z+1/3

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要素

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タンパク質 , 1種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 Bifunctional NMN adenylyltransferase/Nudix hydrolase / Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / NAD(+) pyrophosphorylase / NAD(+) diphosphorylase / ...Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / NAD(+) pyrophosphorylase / NAD(+) diphosphorylase / ADP compounds hydrolase.


分子量: 38790.285 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Synechocystis sp. (バクテリア) / 株: PCC 6803 / 遺伝子: slr0787 / プラスミド: pPROEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q55928, nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

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非ポリマー , 5種, 326分子

#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-APR / ADENOSINE-5-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 559.316 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H23N5O14P2
#4: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#5: 化合物 ChemComp-POP / PYROPHOSPHATE 2-


分子量: 175.959 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: H2O7P2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 313 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Tris, 1.5 M Li2SO4, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97874, 0.97891, 0.984
検出器検出器: CCD / 日付: 2006年4月14日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.978741
20.978911
30.9841
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 70016 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / Rsym value: 0.063

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-3000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXCD位相決定
SHELXEモデル構築
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→43.48 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.269 / ESU R Free: 0.218 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22774 3549 5.1 %RANDOM
Rwork0.19395 ---
obs0.19568 66426 98.51 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.906 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å2-0.01 Å20 Å2
2---0.01 Å20 Å2
3---0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→43.48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8022 0 287 313 8622
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0228570
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5711.99111701
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.6495996
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.5923.266395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.696151362
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg22.6991558
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1620.21259
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.026456
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.23801
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.25753
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2459
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1560.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3310.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8231.54975
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.55128028
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.01933595
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.2564.53672
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.666 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 248 -
Rwork0.32 4935 -
obs--99.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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