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- PDB-2qd1: 2.2 Angstrom Structure of the human ferrochelatase variant E343K ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qd1
タイトル2.2 Angstrom Structure of the human ferrochelatase variant E343K with substrate bound
要素Ferrochelatase
キーワードLYASE / Ferrochelatase / heme biosynthesis / protopophyrin IX
機能・相同性
機能・相同性情報


protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by heme / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / protoporphyrin ferrochelatase / response to insecticide / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process ...protoporphyrinogen IX metabolic process / regulation of hemoglobin biosynthetic process / regulation of eIF2 alpha phosphorylation by heme / detection of UV / iron-responsive element binding / response to platinum ion / protoporphyrin ferrochelatase / response to insecticide / heme B biosynthetic process / heme O biosynthetic process / ferrochelatase activity / heme A biosynthetic process / very-low-density lipoprotein particle assembly / response to methylmercury / response to arsenic-containing substance / Heme biosynthesis / heme biosynthetic process / response to light stimulus / Mitochondrial protein degradation / cholesterol metabolic process / cellular response to dexamethasone stimulus / erythrocyte differentiation / generation of precursor metabolites and energy / response to lead ion / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / response to ethanol / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / heme binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ferrochelatase / Ferrochelatase, active site / Ferrochelatase, C-terminal / Ferrochelatase, N-terminal / Ferrochelatase / Ferrochelatase signature. / Rossmann fold - #1400 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CHOLIC ACID / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER / IMIDAZOLE / PROTOPORPHYRIN IX / Ferrochelatase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Medlock, A.E. / Dailey, T.A. / Ross, T.A. / Dailey, H.A. / Lanzilotta, W.N.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: A pi-Helix Switch Selective for Porphyrin Deprotonation and Product Release in Human Ferrochelatase.
著者: Medlock, A.E. / Dailey, T.A. / Ross, T.A. / Dailey, H.A. / Lanzilotta, W.N.
履歴
登録2007年6月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ferrochelatase
B: Ferrochelatase
C: Ferrochelatase
D: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)169,67917
ポリマ－164,7144
非ポリマー4,96513
水12,358686
1
A: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9173
ポリマ－41,1781
非ポリマー7382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9173
ポリマ－41,1781
非ポリマー7382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9173
ポリマ－41,1781
非ポリマー7382
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Ferrochelatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9288
ポリマ－41,1781
非ポリマー2,7507
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.893, 88.454, 93.100
Angle α, β, γ (deg.)102.49, 108.99, 105.55
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
Ferrochelatase / Protoheme ferro-lyase / Heme synthetase


分子量: 41178.453 Da / 分子数: 4 / 変異: E343K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FECH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P22830, protoporphyrin ferrochelatase

-
非ポリマー , 5種, 699分子

#2: 化合物
ChemComp-FES / FE2/S2 (INORGANIC) CLUSTER


分子量: 175.820 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2S2
#3: 化合物
ChemComp-PP9 / PROTOPORPHYRIN IX / 2,7-ジビニル-3,8,12,18-テトラメチル-21H,23H-ポルフィリン-13,17-ビスプロパン酸


分子量: 562.658 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H34N4O4
#4: 化合物 ChemComp-CHD / CHOLIC ACID / コ-ル酸


分子量: 408.571 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H40O5
#5: 化合物 ChemComp-IMD / IMIDAZOLE / 1H-イミダゾ-ル-3-カチオン


分子量: 69.085 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H5N2
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 686 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.69 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.05 M ammonium acetate, 0.05M Bis-Tris, pH 6.5 and 40% (v/v) pentaerythritol ethoxylate (15/4 EO/OH), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 103 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月22日
放射モノクロメーター: 1.0 angstroms / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. all: 86145 / Num. obs: 82197 / % possible obs: 95.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.2 % / Biso Wilson estimate: 18 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.062 / Net I/σ(I): 18
反射 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / 冗長度: 1.6 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / Num. unique all: 15098 / Rsym value: 0.18 / % possible all: 88

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.2→42.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Data cutoff high absF: 133770.21 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.261 4145 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
all0.222 86145 --
obs0.222 82197 95.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 50.7099 Å2 / ksol: 0.396886 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 27.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.64 Å21.47 Å20.52 Å2
2--8.4 Å23.69 Å2
3----5.77 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.27 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.24 Å0.14 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→42.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11660 0 331 686 12677
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.95
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.71.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.212
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.012
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it1.542.5
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.286 720 5.3 %
Rwork0.234 12761 -
obs--93.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3fes.paramfes.top
X-RAY DIFFRACTION4pp9.parampp9.top
X-RAY DIFFRACTION5ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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