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- PDB-2qc7: Crystal structure of the protein-disulfide isomerase related chap... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2qc7
タイトルCrystal structure of the protein-disulfide isomerase related chaperone ERp29
要素Endoplasmic reticulum protein ERp29
キーワードCHAPERONE / b domain (residues 33-153) / D domain (residues 154-261)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein secretion / protein unfolding / smooth endoplasmic reticulum / negative regulation of protein secretion / transport vesicle / intracellular protein transport / positive regulation of MAP kinase activity / melanosome / protein folding ...regulation of endoplasmic reticulum stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / protein secretion / protein unfolding / smooth endoplasmic reticulum / negative regulation of protein secretion / transport vesicle / intracellular protein transport / positive regulation of MAP kinase activity / melanosome / protein folding / protein-folding chaperone binding / positive regulation of protein phosphorylation / endoplasmic reticulum lumen / negative regulation of gene expression / positive regulation of gene expression / cell surface / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / membrane
類似検索 - 分子機能
Endoplasmic reticulum protein erp29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal / ERp29, N-terminal / Endoplasmic reticulum resident protein 29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain superfamily / Endoplasmic reticulum protein ERp29, C-terminal domain / ERp29, N-terminal domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Glutaredoxin ...Endoplasmic reticulum protein erp29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal / ERp29, N-terminal / Endoplasmic reticulum resident protein 29 / Endoplasmic reticulum resident protein 29, C-terminal domain superfamily / Endoplasmic reticulum protein ERp29, C-terminal domain / ERp29, N-terminal domain / Endoplasmic reticulum targeting sequence. / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Endoplasmic reticulum resident protein 29
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Barak, N.N. / Sevvana, M. / Neumann, P. / Malesevic, M. / Naumann, K. / Fischer, G. / Sheldrick, G.M. / Stubbs, M.T. / Ferrari, D.M.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2009
タイトル: Crystal structure and functional analysis of the protein disulfide isomerase-related protein ERp29.
著者: Barak, N.N. / Neumann, P. / Sevvana, M. / Schutkowski, M. / Naumann, K. / Malesevic, M. / Reichardt, H. / Fischer, G. / Stubbs, M.T. / Ferrari, D.M.
履歴
登録2007年6月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年6月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Endoplasmic reticulum protein ERp29
B: Endoplasmic reticulum protein ERp29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4442
ポリマ-54,4442
非ポリマー00
00
1
A: Endoplasmic reticulum protein ERp29

A: Endoplasmic reticulum protein ERp29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4442
ポリマ-54,4442
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
2
B: Endoplasmic reticulum protein ERp29

B: Endoplasmic reticulum protein ERp29


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,4442
ポリマ-54,4442
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)58.044, 68.025, 70.088
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 107.46, 90.00
Int Tables number3
Space group name H-MP121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B
111A
121B
131A
141B
151A
161B
171A
181B
191A
201B
211A
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231A
241B
251A
261B
271A
281B
291A
301B
311A
321B
331A
341B
351A
361B
371A
381B
391A
401B
411A
421B
431A
441B
451A
461B
471A
481B
491A
501B
511A
521B
531A
541B
551A
561B
571A
581B
591A
601B
611A
621B
631A
641B
651A
661B
671A
681B
691A
701B
12A
22B
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42B
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72A
82B
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102B
112A
122B
132A
142B
152A
162B
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182B
192A
202B
212A
222B
232A
242B
252A
262B
272A
282B
292A
302B
312A
322B
332A
342B
352A
362B
372A
382B

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDRefine codeAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111VALVALLYSLYS6AA33 - 362 - 5
211VALVALLYSLYS6BB33 - 362 - 5
321GLYGLYTYRTYR1AA37 - 476 - 16
421GLYGLYTYRTYR1BB37 - 476 - 16
531LYSLYSLYSLYS3AA4817
631LYSLYSLYSLYS3BB4817
741VALVALLYSLYS1AA49 - 5218 - 21
841VALVALLYSLYS1BB49 - 5218 - 21
951LYSLYSLYSLYS3AA5423
1051LYSLYSLYSLYS3BB5423
1161PHEPHEVALVAL1AA55 - 5824 - 27
1261PHEPHEVALVAL1BB55 - 5824 - 27
1371TYRTYRLYSLYS6AA66 - 6935 - 38
1471TYRTYRLYSLYS6BB66 - 6935 - 38
1581GLNGLNPHEPHE1AA70 - 7339 - 42
1681GLNGLNPHEPHE1BB70 - 7339 - 42
1791ASPASPTYRTYR6AA95 - 9664 - 65
1891ASPASPTYRTYR6BB95 - 9664 - 65
19101GLYGLYASPASP1AA97 - 9866 - 67
20101GLYGLYASPASP1BB97 - 9866 - 67
21111LEULEULEULEU3AA10069
22111LEULEULEULEU3BB10069
23121ASNASNASNASN1AA10170
24121ASNASNASNASN1BB10170
25131ASPASPASPASP1AA11180
26131ASPASPASPASP1BB11180
27141SERSERPHEPHE1AA114 - 12183 - 90
28141SERSERPHEPHE1BB114 - 12183 - 90
29151ARGARGARGARG3AA12291
30151ARGARGARGARG3BB12291
31161ASPASPTYRTYR1AA123 - 13292 - 101
32161ASPASPTYRTYR1BB123 - 13292 - 101
33171LYSLYSLYSLYS3AA137106
34171LYSLYSLYSLYS3BB137106
35181VALVALGLNGLN1AA138 - 142107 - 111
36181VALVALGLNGLN1BB138 - 142107 - 111
37191ARGARGARGARG3AA170139
38191ARGARGARGARG3BB170139
39201ALAALAVALVAL1AA171 - 174140 - 143
40201ALAALAVALVAL1BB171 - 174140 - 143
41211GLUGLUARGARG3AA175 - 177144 - 146
42211GLUGLUARGARG3BB175 - 177144 - 146
43221GLNGLNLEULEU1AA178 - 181147 - 150
44221GLNGLNLEULEU1BB178 - 181147 - 150
45231LYSLYSGLNGLN3AA182 - 185151 - 154
46231LYSLYSGLNGLN3BB182 - 185151 - 154
47241SERSERSERSER3AA189158
48241SERSERSERSER3BB189158
49251SERSERLYSLYS1AA190 - 192159 - 161
50251SERSERLYSLYS1BB190 - 192159 - 161
51261LYSLYSGLYGLY1AA197 - 213166 - 182
52261LYSLYSGLYGLY1BB197 - 213166 - 182
53271GLUGLUASPASP6AA214 - 215183 - 184
54271GLUGLUASPASP6BB214 - 215183 - 184
55281PHEPHEILEILE1AA216 - 228185 - 197
56281PHEPHEILEILE1BB216 - 228185 - 197
57291GLUGLULYSLYS3AA229 - 230198 - 199
58291GLUGLULYSLYS3BB229 - 230198 - 199
59301ASNASNGLYGLY1AA231 - 236200 - 205
60301ASNASNGLYGLY1BB231 - 236200 - 205
61311LYSLYSLYSLYS3AA237206
62311LYSLYSLYSLYS3BB237206
63321LYSLYSGLUGLU1AA238 - 239207 - 208
64321LYSLYSGLUGLU1BB238 - 239207 - 208
65331GLUGLUGLUGLU3AA240209
66331GLUGLUGLUGLU3BB240209
67341LEULEUPHEPHE1AA241 - 251210 - 220
68341LEULEUPHEPHE1BB241 - 251210 - 220
69351GLNGLNALAALA6AA252 - 256221 - 225
70351GLNGLNALAALA6BB252 - 256221 - 225
112LYSLYSLYSLYS3AA5928
212LYSLYSLYSLYS3BB5928
322PHEPHEPROPRO1AA60 - 6529 - 34
422PHEPHEPROPRO1BB60 - 6529 - 34
532LYSLYSLYSLYS3AA7443
632LYSLYSLYSLYS3BB7443
742ARGARGSERSER1AA75 - 9444 - 63
842ARGARGSERSER1BB75 - 9444 - 63
952LYSLYSLYSLYS3AA9968
1052LYSLYSLYSLYS3BB9968
1162METMETGLUGLU3AA102 - 10371 - 72
1262METMETGLUGLU3BB102 - 10371 - 72
1372LEULEUGLUGLU1AA104 - 10673 - 75
1472LEULEUGLUGLU1BB104 - 10673 - 75
1582LYSLYSLYSLYS3AA10776
1682LYSLYSLYSLYS3BB10776
1792TYRTYRTYRTYR1AA10877
1892TYRTYRTYRTYR1BB10877
19102LYSLYSLEULEU3AA109 - 11078 - 79
20102LYSLYSLEULEU3BB109 - 11078 - 79
21112LYSLYSGLUGLU3AA112 - 11381 - 82
22112LYSLYSGLUGLU3BB112 - 11381 - 82
23122THRTHRTHRTHR3AA133102
24122THRTHRTHRTHR3BB133102
25132GLYGLYVALVAL1AA134 - 136103 - 105
26132GLYGLYVALVAL1BB134 - 136103 - 105
27142ARGARGARGARG3AA143112
28142ARGARGARGARG3BB143112
29152TRPTRPLEULEU1AA144 - 145113 - 114
30152TRPTRPLEULEU1BB144 - 145113 - 114
31162LYSLYSLYSLYS3AA146115
32162LYSLYSLYSLYS3BB146115
33172GLYGLYPHEPHE1AA147 - 168116 - 137
34172GLYGLYPHEPHE1BB147 - 168116 - 137
35182ASPASPLEULEU6AA186 - 188155 - 157
36182ASPASPLEULEU6BB186 - 188155 - 157
37192GLUGLULYSLYS3AA193 - 196162 - 165
38192GLUGLULYSLYS3BB193 - 196162 - 165

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

#1: タンパク質 Endoplasmic reticulum protein ERp29 / ERp31 / ERp28


分子量: 27222.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ERP29, C12orf8, ERP28 / プラスミド: pQE60 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30040

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.22 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 10 mg/ml protein in 5 mM HEPES, pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.0025% (v/v) beta-mercaptoethanol was equlibrated with a reservoir containing 0.45 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium acetate buffer, pH 4.5 and 18- ...詳細: 10 mg/ml protein in 5 mM HEPES, pH 7.5, 25 mM NaCl, 0.0025% (v/v) beta-mercaptoethanol was equlibrated with a reservoir containing 0.45 M (NH4)2SO4, 0.1 M sodium acetate buffer, pH 4.5 and 18-20% (w/v) PEG 2000 monomethyl ether. Crystals of about 0.1 mm in size grew in two days. , VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 180 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: BW7A / 波長: 0.96676 Å
検出器タイプ: MAR CCD 130 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年5月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96676 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→28.981 Å / Num. obs: 11070 / % possible obs: 94.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.8 % / Biso Wilson estimate: 89.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rsym value: 0.075 / Net I/σ(I): 7.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRsym value% possible all
2.9-3.065.90.5991.31005517120.599100
3.06-3.245.90.3482.2923115750.348100
3.24-3.475.90.2283.2766412990.22885.1
3.47-3.745.90.1375.3702111940.13785
3.74-4.15.80.0917.7651711160.09186.1
4.1-4.595.80.06111678111600.061100
4.59-5.295.90.05512621110580.055100
5.29-6.485.80.06310.751468870.063100
6.48-9.175.80.04613.339456840.046100
9.17-29.985.40.03416.220913850.03496.5

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.9 Å29.98 Å
Translation2.9 Å29.98 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345dtbデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OVN
解像度: 2.9→28.98 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.925 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.913 / SU B: 65.046 / SU ML: 0.536 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic, TLS / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.486 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: Used NCS restraines and TLS refinement. 4 TLS groups were used, 2 for each of the monomers (one for b and d domain respectively.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 560 5.1 %RANDOM
Rwork0.265 ---
all0.265 11701 --
obs0.265 11068 94.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 54.235 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.11 Å20 Å27.49 Å2
2---3.12 Å20 Å2
3---7.5 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.486 Å-
Luzzati d res low-6 Å
Luzzati sigma a0.536 Å-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→28.98 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3526 0 0 0 3526
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0223598
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5971.9874838
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0665444
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg42.03325.25160
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.72615674
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.3281514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2518
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022690
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3460.32145
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3610.52529
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2930.5275
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3910.372
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3320.57
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.77122262
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.27233542
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.68421515
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.08331296
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1939TIGHT POSITIONAL0.020.02
1225LOOSE POSITIONAL1.55
1939TIGHT THERMAL0.10.5
1225LOOSE THERMAL1.7510
2493TIGHT POSITIONAL0.020.02
294LOOSE POSITIONAL0.995
2493TIGHT THERMAL0.130.5
294LOOSE THERMAL1.4910
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.055 Å / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.398 85 -
Rwork0.382 1612 -
obs-1697 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
112.11180.9623-2.17993.7368-0.05115.72620.0946-1.31980.04450.4588-0.0649-0.0631-0.35740.3596-0.0298-0.1921-0.008-0.0363-0.00810.0082-0.36599.94233.57666.3168
24.17081.5385-0.444615.60811.56565.89480.06220.46440.4412-1.6879-0.0876-0.0571-0.12110.24840.02540.32120.06410.0406-0.12210.0869-0.080622.7622-1.9323-22.571
38.00890.3399-3.30444.38410.02318.21420.17450.7299-0.058-0.430.01130.7535-0.209-0.902-0.18570.21270.1098-0.06390.04680.0168-0.183313.883635.712522.7343
46.08751.40070.349919.48333.12683.5287-0.19940.31060.02980.66910.248-1.23120.20220.3382-0.04860.24160.1237-0.0052-0.12050.097-0.065244.204941.394814.347
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA33 - 1542 - 123
2X-RAY DIFFRACTION2AA155 - 256124 - 225
3X-RAY DIFFRACTION3BB33 - 1542 - 123
4X-RAY DIFFRACTION4BB155 - 256124 - 225

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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