[日本語] English
万見
- PDB-2q8i: Pyruvate dehydrogenase kinase isoform 3 in complex with antitumor... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q8i
タイトルPyruvate dehydrogenase kinase isoform 3 in complex with antitumor drug radicicol
要素
  • Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
  • [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
キーワードTRANSFERASE / GHKL ATPase/kinase family / pyruvate dehydrogenase complex / mitochondrial kinase / radicicol
機能・相同性
機能・相同性情報


hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Protein lipoylation ...hypoxia-inducible factor-1alpha signaling pathway / PDH complex synthesizes acetyl-CoA from PYR / [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase / regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring) kinase activity / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Protein lipoylation / pyruvate dehydrogenase complex / regulation of reactive oxygen species metabolic process / cellular response to fatty acid / Signaling by Retinoic Acid / regulation of glucose metabolic process / tricarboxylic acid cycle / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / cellular response to glucose stimulus / glucose metabolic process / peptidyl-serine phosphorylation / protein kinase activity / mitochondrial matrix / intracellular membrane-bounded organelle / protein serine/threonine kinase activity / nucleolus / mitochondrion / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain / Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase/Pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain superfamily / PDK/BCKDK protein kinase / Mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain / Branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase/Pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal / Alpha-ketoacid/pyruvate dehydrogenase kinase, N-terminal domain superfamily / PDK/BCKDK protein kinase / Mitochondrial branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase kinase / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / RNA polymerase II/Efflux pump adaptor protein, barrel-sandwich hybrid domain / Butyryl-CoA Dehydrogenase, subunit A; domain 3 / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily / Histidine kinase domain / Histidine kinase domain profile. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Up-down Bundle / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / RADICICOL / DIHYDROLIPOIC ACID / Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial / [Pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase isozyme 3, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Kato, M. / Li, J. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Distinct Structural Mechanisms for Inhibition of Pyruvate Dehydrogenase Kinase Isoforms by AZD7545, Dichloroacetate, and Radicicol.
著者: Kato, M. / Li, J. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T.
履歴
登録2007年6月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
B: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,1876
ポリマ－62,4832
非ポリマー7044
水1,45981
1
A: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
B: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子

A: [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3
B: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)126,37512
ポリマ－124,9664
非ポリマー1,4098
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation11_455-x+y-1,y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)120.872, 120.872, 239.637
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
詳細The second part of the biological assembly is generated by the following operation, Y-X,Y,1/2-Z, of both the chain a and b.

-
要素

-
タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 [Pyruvate dehydrogenase [lipoamide]] kinase isozyme 3 / Pyruvate dehydrogenase kinase isoform 3


分子量: 48290.980 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDK3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21
参照: UniProt: Q15120, [pyruvate dehydrogenase (acetyl-transferring)] kinase
#2: タンパク質 Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Pyruvate dehydrogenase complex E2 subunit / PDCE2 / E2 / Dihydrolipoamide S-acetyltransferase ...Pyruvate dehydrogenase complex E2 subunit / PDCE2 / E2 / Dihydrolipoamide S-acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / PDC-E2 / 70 kDa mitochondrial autoantigen of primary biliary cirrhosis / PBC / M2 antigen complex 70 kDa subunit


分子量: 14192.097 Da / 分子数: 1 / Fragment: lipoyl-bearing domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLAT, DLTA / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P10515, dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase

-
非ポリマー , 5種, 85分子

#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-RDC / RADICICOL / MONORDEN / ラジシコ-ル


分子量: 364.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C18H17ClO6
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物 ChemComp-RED / DIHYDROLIPOIC ACID / ジヒドロリポ酸


分子量: 208.341 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H16O2S2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: soudium citrate, sodium potassium phosphate, sodium chrolide, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: SBC-3 / 検出器: CCD / 日付: 2006年10月26日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 32612 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.7 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Χ2: 0.836 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.647.10.69415970.7281100
2.64-2.697.70.53915900.7411100
2.69-2.747.80.45215990.7871100
2.74-2.880.37715760.7821100
2.8-2.867.90.32816000.7781100
2.86-2.937.90.25115940.7911100
2.93-37.90.20616010.8131100
3-3.087.90.16916120.7851100
3.08-3.177.80.14216030.7731100
3.17-3.287.90.10316080.7581100
3.28-3.397.80.07816030.791100
3.39-3.537.80.06616280.8371100
3.53-3.697.70.05816110.8691100
3.69-3.887.70.05116350.9661100
3.88-4.137.80.04816220.978199.9
4.13-4.457.60.04516461.115199.9
4.45-4.897.60.03916520.97199.9
4.89-5.67.30.03316760.929199.9
5.6-7.057.40.02917130.8091100
7.05-506.90.02118460.709199.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: pdb entry 2Q8F

2q8f


解像度: 2.6→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 12.535 / SU ML: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.271 / ESU R Free: 0.223 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.238 1647 5.1 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.206 32534 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.257 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.05 Å20.03 Å20 Å2
2--0.05 Å20 Å2
3----0.08 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3727 0 43 81 3851
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0223875
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.821.9915250
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6715460
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.81724.078179
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.58915665
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.9131523
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1240.2570
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022944
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2340.21598
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.22611
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1160.2149
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1930.23
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.258
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1720.222
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8971.52321
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.69323770
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.69631581
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.1934.51477
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.394 118 -
Rwork0.333 2227 -
obs-2345 99.96 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る