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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2q59 | ||||||
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Title | Crystal Structure of PPARgamma LBD bound to full agonist MRL20 | ||||||
![]() | (Peroxisome Proliferator-Activated Receptor gamma) x 2 | ||||||
![]() | Ligand binding protein / Protein-ligand complex | ||||||
Function / homology | ![]() prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / : ...prostaglandin receptor activity / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / : / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of triglyceride storage / DNA binding domain binding / lipoprotein transport / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / STAT family protein binding / WW domain binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / response to lipid / negative regulation of SMAD protein signal transduction / LBD domain binding / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / negative regulation of cholesterol storage / lipid homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / R-SMAD binding / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / white fat cell differentiation / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / negative regulation of mitochondrial fission / cell fate commitment / negative regulation of osteoblast differentiation / positive regulation of fat cell differentiation / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / negative regulation of MAPK cascade / retinoic acid receptor signaling pathway / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / cell maturation / negative regulation of signaling receptor activity / positive regulation of adipose tissue development / hormone-mediated signaling pathway / epithelial cell differentiation / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / response to nutrient / regulation of cellular response to insulin stimulus / negative regulation of miRNA transcription / peptide binding / negative regulation of angiogenesis / transcription coregulator binding / Regulation of PTEN gene transcription / fatty acid metabolic process / placenta development / positive regulation of apoptotic signaling pathway / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / mRNA transcription by RNA polymerase II / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / lipid metabolic process / regulation of blood pressure / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / positive regulation of miRNA transcription / Nuclear Receptor transcription pathway / negative regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II transcription regulator complex / cellular response to insulin stimulus / nuclear receptor activity / rhythmic process / glucose homeostasis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / DNA-binding transcription factor binding / cellular response to hypoxia / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / intracellular membrane-bounded organelle / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / chromatin binding Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Bruning, J.B. / Nettles, K.W. | ||||||
![]() | ![]() Title: Partial Agonists Activate PPARgamma Using a Helix 12 Independent Mechanism Authors: Bruning, J.B. / Chalmers, M.J. / Prasad, S. / Busby, S.A. / Kamenecka, T.M. / He, Y. / Nettles, K.W. / Griffin, P.R. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in XML | ![]() | 24.2 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 33.6 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 2q5pC ![]() 2q5sC ![]() 2q61C ![]() 2q6rC ![]() 2q6sC ![]() 1knuS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
#1: Protein | Mass: 31371.428 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Ligand binding domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: CYS A 285 IS 2-HYDROXYETHYLATED / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
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#2: Protein | Mass: 31295.314 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Ligand binding domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() | ||||
#3: Chemical | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.33 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 1.4 M sodium citrate, 0.125 M Tris 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Details: Mirrors |
Radiation | Monochromator: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→15 Å / Num. obs: 32936 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 57.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 23.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.28 Å / Redundancy: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3140 / Rsym value: 0.42 / Χ2: 1.02 / % possible all: 95.7 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: PDB entry 1KNU Resolution: 2.2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 9.961 / SU ML: 0.132 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.194 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 21.892 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→15 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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