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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 2q59 | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | Crystal Structure of PPARgamma LBD bound to full agonist MRL20 | ||||||
Components | (Peroxisome Proliferator-Activated Receptor gamma) x 2 | ||||||
Keywords | Ligand binding protein / Protein-ligand complex | ||||||
| Function / homology | Function and homology informationprostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / arachidonate binding ...prostaglandin receptor activity / : / negative regulation of receptor signaling pathway via STAT / MECP2 regulates transcription factors / negative regulation of vascular endothelial cell proliferation / negative regulation of extracellular matrix assembly / negative regulation of connective tissue replacement involved in inflammatory response wound healing / positive regulation of cholesterol transport / negative regulation of cellular response to transforming growth factor beta stimulus / arachidonate binding / positive regulation of adiponectin secretion / negative regulation of cardiac muscle hypertrophy in response to stress / DNA binding domain binding / lipoprotein transport / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / WW domain binding / positive regulation of fatty acid metabolic process / STAT family protein binding / response to lipid / negative regulation of type II interferon-mediated signaling pathway / LBD domain binding / negative regulation of cholesterol storage / negative regulation of SMAD protein signal transduction / lipid homeostasis / E-box binding / alpha-actinin binding / R-SMAD binding / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / monocyte differentiation / negative regulation of blood vessel endothelial cell migration / white fat cell differentiation / cellular response to low-density lipoprotein particle stimulus / negative regulation of macrophage derived foam cell differentiation / negative regulation of lipid storage / negative regulation of BMP signaling pathway / positive regulation of cholesterol efflux / cell fate commitment / negative regulation of osteoblast differentiation / negative regulation of mitochondrial fission / positive regulation of fat cell differentiation / BMP signaling pathway / long-chain fatty acid transport / nuclear retinoid X receptor binding / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / retinoic acid receptor signaling pathway / cell maturation / negative regulation of MAPK cascade / intracellular receptor signaling pathway / hormone-mediated signaling pathway / positive regulation of adipose tissue development / peroxisome proliferator activated receptor signaling pathway / response to nutrient / epithelial cell differentiation / regulation of cellular response to insulin stimulus / peptide binding / negative regulation of miRNA transcription / negative regulation of angiogenesis / placenta development / Regulation of PTEN gene transcription / positive regulation of apoptotic signaling pathway / transcription coregulator binding / SUMOylation of intracellular receptors / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / mRNA transcription by RNA polymerase II / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / fatty acid metabolic process / PPARA activates gene expression / regulation of circadian rhythm / Nuclear Receptor transcription pathway / Transcriptional regulation of white adipocyte differentiation / lipid metabolic process / positive regulation of miRNA transcription / negative regulation of inflammatory response / DNA-binding transcription repressor activity, RNA polymerase II-specific / regulation of blood pressure / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear receptor activity / cellular response to insulin stimulus / rhythmic process / glucose homeostasis / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / double-stranded DNA binding / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / cellular response to hypoxia / DNA-binding transcription factor binding / sequence-specific DNA binding / nucleic acid binding / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / cell differentiation / receptor complex / transcription cis-regulatory region binding / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / negative regulation of gene expression / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / intracellular membrane-bounded organelle / chromatin binding / positive regulation of gene expression / regulation of transcription by RNA polymerase II Similarity search - Function | ||||||
| Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | ||||||
Authors | Bruning, J.B. / Nettles, K.W. | ||||||
Citation | Journal: Structure / Year: 2007Title: Partial Agonists Activate PPARgamma Using a Helix 12 Independent Mechanism Authors: Bruning, J.B. / Chalmers, M.J. / Prasad, S. / Busby, S.A. / Kamenecka, T.M. / He, Y. / Nettles, K.W. / Griffin, P.R. | ||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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| PDBx/mmCIF format | 2q59.cif.gz | 124.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb2q59.ent.gz | 97.4 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 2q59.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 2q59_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 2q59_full_validation.pdf.gz | 1.2 MB | Display | |
| Data in XML | 2q59_validation.xml.gz | 24.2 KB | Display | |
| Data in CIF | 2q59_validation.cif.gz | 33.6 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/2q59 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/q5/2q59 | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 2q5pC ![]() 2q5sC ![]() 2q61C ![]() 2q6rC ![]() 2q6sC ![]() 1knuS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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| Similar structure data |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 |
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| Unit cell |
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| Components on special symmetry positions |
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Components
| #1: Protein | Mass: 31371.428 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Ligand binding domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: CYS A 285 IS 2-HYDROXYETHYLATED / Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPARG, NR1C3 / Plasmid: pMCSG19 / Production host: ![]() | ||||
|---|---|---|---|---|---|
| #2: Protein | Mass: 31295.314 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: Ligand binding domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PPARG, NR1C3 / Plasmid: pMCSG19 / Production host: ![]() | ||||
| #3: Chemical | | #4: Water | ChemComp-HOH / | Has protein modification | Y | |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.64 Å3/Da / Density % sol: 53.33 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 8 Details: 1.4 M sodium citrate, 0.125 M Tris 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRL / Beamline: BL11-1 / Wavelength: 0.9537 Å |
| Detector | Type: MARMOSAIC 325 mm CCD / Detector: CCD / Details: Mirrors |
| Radiation | Monochromator: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.9537 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.2→15 Å / Num. obs: 32936 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Redundancy: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 57.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.073 / Rsym value: 0.073 / Χ2: 1.008 / Net I/σ(I): 23.1 |
| Reflection shell | Resolution: 2.2→2.28 Å / Redundancy: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.423 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 3140 / Rsym value: 0.42 / Χ2: 1.02 / % possible all: 95.7 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: PDB entry 1KNU Resolution: 2.2→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.931 / SU B: 9.961 / SU ML: 0.132 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.233 / ESU R Free: 0.194 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD / Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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| Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 21.892 Å2
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| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→15 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell | Resolution: 2.2→2.256 Å / Total num. of bins used: 20
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group |
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Citation















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