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万見
- PDB-2q3x: The RIM1alpha C2B domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q3x
タイトルThe RIM1alpha C2B domain
要素Regulating synaptic membrane exocytosis protein 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / C2 DOMAIN DIMER / NEUROTRANSMITTER RELEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of synaptic vesicle priming / positive regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / extrinsic component of presynaptic active zone membrane / acrosomal vesicle exocytosis / regulation of calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / structural constituent of presynaptic active zone / spontaneous neurotransmitter secretion / presynaptic dense core vesicle exocytosis / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle ...positive regulation of synaptic vesicle priming / positive regulation of synaptic vesicle fusion to presynaptic active zone membrane / extrinsic component of presynaptic active zone membrane / acrosomal vesicle exocytosis / regulation of calcium-dependent activation of synaptic vesicle fusion / structural constituent of presynaptic active zone / spontaneous neurotransmitter secretion / presynaptic dense core vesicle exocytosis / calcium ion-regulated exocytosis of neurotransmitter / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / synaptic vesicle docking / presynaptic active zone cytoplasmic component / inhibitory synapse / positive regulation of dendrite extension / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / neurotransmitter secretion / synaptic vesicle priming / regulation of synaptic vesicle exocytosis / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential / cell projection / intracellular protein transport / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / GABA-ergic synapse / SH3 domain binding / small GTPase binding / long-term synaptic potentiation / presynaptic membrane / protein-containing complex assembly / vesicle / transmembrane transporter binding / cell differentiation / postsynaptic density / synapse / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / glutamatergic synapse / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
: / RIM2-alpha zinc finger / Rim-like / Rab-binding domain / Rab-binding domain profile. / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain ...: / RIM2-alpha zinc finger / Rim-like / Rab-binding domain / Rab-binding domain profile. / Zinc finger, FYVE-related / Zinc finger FYVE/FYVE-related type profile. / C2 domain / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / C2 domain / C2 domain profile. / C2 domain superfamily / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Regulating synaptic membrane exocytosis protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.73 Å
データ登録者Guan, R. / Dai, H. / Tomchick, D.R. / Machius, M. / Sudhof, T.C. / Rizo, J.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure of the RIM1alpha C(2)B Domain at 1.7 A Resolution.
著者: Guan, R. / Dai, H. / Tomchick, D.R. / Dulubova, I. / Machius, M. / Sudhof, T.C. / Rizo, J.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: RIM1alpha forms a protein scaffold for regulating neurotransmitter release at the active zone.
著者: Schoch, S. / Castillo, P.E. / Jo, T. / Mukherjee, K. / Geppert, M. / Wang, Y. / Schmitz, F. / Malenka, R.C. / Sudhof, T.C.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2002
タイトル: RIM1alpha is required for presynaptic long-term potentiation.
著者: Castillo, P.E. / Schoch, S. / Schmitz, F. / Sudhof, T.C. / Malenka, R.C.
#3: ジャーナル: Neuron / 年: 2004
タイトル: The presynaptic active zone protein RIM1alpha is critical for normal learning and memory.
著者: Powell, C.M. / Schoch, S. / Monteggia, L. / Barrot, M. / Matos, M.F. / Feldmann, N. / Sudhof, T.C. / Nestler, E.J.
#4: ジャーナル: Biochem.Soc.Trans. / 年: 2005
タイトル: RIM function in short- and long-term synaptic plasticity.
著者: Kaeser, P.S. / Sudhof, T.C.
#5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: C2-domains, structure and function of a universal Ca2+-binding domain.
著者: Rizo, J. / Sudhof, T.C.
履歴
登録2007年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Regulating synaptic membrane exocytosis protein 1
B: Regulating synaptic membrane exocytosis protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,71813
ポリマ－37,9162
非ポリマー80211
水3,405189
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3900 Å2
ΔGint-145 kcal/mol
Surface area12940 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)62.037, 62.037, 145.180
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-184-

HOH

詳細The contents of the asymmetric unit is a homodimer.

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要素

#1: タンパク質 Regulating synaptic membrane exocytosis protein 1 / Rab3-interacting molecule 1 / RIM 1


分子量: 18958.188 Da / 分子数: 2 / 断片: C2B domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Rims1, Rim1 / プラスミド: pGEX-KT / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q9JIR4
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 189 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.13 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 3.5
詳細: 1.9 M ammonium sulfate, 0.1 M sodium citrate, 0.15 M NaCl, 20% ethylene glycol, pH 3.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月17日
放射モノクロメーター: Si 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.73→26.4 Å / Num. all: 34669 / Num. obs: 34669 / % possible obs: 95.3 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 1.73→1.775 Å / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.747 / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
ADSCQuantumデータ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHELXS位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.73→26.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.941 / SU B: 3.82 / SU ML: 0.063 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.102 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2152 1400 4.1 %RANDOM
Rwork0.17784 ---
obs0.1793 33139 99.73 %-
all-33139 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 25.991 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.04 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.04 Å20 Å2
3---0.07 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.21 Å / Luzzati d res low obs: 6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.73→26.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2219 0 39 189 2447
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0222333
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8112.0163170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.0255292
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.56524.65186
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.69515423
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.4971512
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1390.2358
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.021970
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2060.21014
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3130.21534
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.210.239
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1660.219
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0481.51453
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88922361
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.8553910
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.5254.5806
LS精密化 シェル解像度: 1.73→1.775 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 96 -
Rwork0.232 2423 -
obs-2519 99.64 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6496-0.09460.36370.7556-0.39481.36360.0204-0.02230.06140.0161-0.02010.0102-0.10210.0037-0.0004-0.0465-0.0083-0.0257-0.04610.027-0.037628.473422.502353.4834
21.64570.03430.31761.05810.02151.59180.1329-0.0638-0.15660.0751-0.0522-0.09220.14820.0188-0.0806-0.0189-0.0316-0.0523-0.06650.0351-0.044148.952715.166768.8056
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1455 - 159411 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2BB1455 - 159411 - 150

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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