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万見
- PDB-2q37: Crystal structure of OHCU decarboxylase in the presence of (S)-al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q37
タイトルCrystal structure of OHCU decarboxylase in the presence of (S)-allantoin
要素OHCU decarboxylase
キーワードPLANT PROTEIN / LYASE / OHCU / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell growth by extracellular stimulus / allantoin biosynthetic process / regulation of brassinosteroid mediated signaling pathway / regulation of seedling development / hydroxyisourate hydrolase / hydroxyisourate hydrolase activity / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase activity / response to brassinosteroid / cold acclimation ...regulation of cell growth by extracellular stimulus / allantoin biosynthetic process / regulation of brassinosteroid mediated signaling pathway / regulation of seedling development / hydroxyisourate hydrolase / hydroxyisourate hydrolase activity / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase activity / response to brassinosteroid / cold acclimation / brassinosteroid mediated signaling pathway / urate catabolic process / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / purine nucleobase metabolic process / protein tetramerization / cytoplasmic side of plasma membrane / peroxisome / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bifunctional hydroxyisourate hydrolase/2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / UraD-like / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Hydroxyisourate hydrolase / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase superfamily / OHCU decarboxylase / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site ...Bifunctional hydroxyisourate hydrolase/2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / UraD-like / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Hydroxyisourate hydrolase / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / Oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase superfamily / OHCU decarboxylase / Transthyretin, conserved site / Transthyretin signature 2. / Transthyretin, thyroxine binding site / Transthyretin signature 1. / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain / Transthyretin/hydroxyisourate hydrolase domain superfamily / HIUase/Transthyretin family / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1-[(4S)-2,5-DIOXOIMIDAZOLIDIN-4-YL]UREA / Uric acid degradation bifunctional protein TTL
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kim, K.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Structural and functional basis for (s)-allantoin formation in the ureide pathway.
著者: Kim, K. / Park, J. / Rhee, S.
履歴
登録2007年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: OHCU decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,9952
ポリマ－20,8371
非ポリマー1581
水37821
1
A: OHCU decarboxylase
ヘテロ分子

A: OHCU decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9914
ポリマ－41,6742
非ポリマー3162
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)73.582, 73.582, 69.647
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological assembly is a dimer generated from the monomer in the asymmetric unit by crystallographic symmetric operation.

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要素

#1: タンパク質 OHCU decarboxylase / Transthyretin-like protein


分子量: 20837.164 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1-161 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: TTL / プラスミド: pET28 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LVM5
#2: 化合物 ChemComp-3AL / 1-[(4S)-2,5-DIOXOIMIDAZOLIDIN-4-YL]UREA / (S)-ALLANTOIN


分子量: 158.115 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H6N4O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.15 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M HEPES (pH 7.5), 20 mM MgCl2, 16% polyacrylic acid 5100, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 4A / 波長: 0.97948, 0.97961, 0.97181, 0.97956
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2007年1月19日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 CHANNELMADMx-ray1
2Si 111 CHANNELSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979481
20.979611
30.971811
40.979561
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 7845 / Num. obs: 7843 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.095
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / 冗長度: 9.4 % / Rmerge(I) obs: 0.479 / Num. unique all: 7845 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.5→50 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 748 -RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.215 7843 --
obs0.215 7528 96 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1127 0 11 21 1159
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.461
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.47
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.527
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.543

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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