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- PDB-2q1w: Crystal structure of the Bordetella bronchiseptica enzyme WbmH in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q1w
タイトルCrystal structure of the Bordetella bronchiseptica enzyme WbmH in complex with NAD+
要素Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / ROSSMANN FOLD / PROTEIN-NAD COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


glutamine metabolic process / transferase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
: / NAD-dependent epimerase/dehydratase / NAD dependent epimerase/dehydratase family / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
類似検索 - 構成要素
生物種Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19 Å
データ登録者King, J.D. / Harmer, N.J. / Maskell, D.J. / Blundell, T.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Predicting protein function from structure--the roles of short-chain dehydrogenase/reductase enzymes in Bordetella O-antigen biosynthesis.
著者: King, J.D. / Harmer, N.J. / Preston, A. / Palmer, C.M. / Rejzek, M. / Field, R.A. / Blundell, T.L. / Maskell, D.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Cloning, expression, purification and preliminary crystallographic analysis of the short-chain dehydrogenase enzymes WbmF, WbmG and WbmH from Bordetella bronchiseptica.
著者: Harmer, N.J. / King, J.D. / Palmer, C.M. / Preston, A. / Maskell, D.J. / Blundell, T.L.
履歴
登録2007年5月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.22014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
B: Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
C: Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,9026
ポリマ－109,9123
非ポリマー1,9903
水7,476415
1
B: Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
C: Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6014
ポリマ－73,2742
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4610 Å2
ΔGint-35 kcal/mol
Surface area23230 Å2
手法PISA, PQS
2
A: Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
ヘテロ分子

A: Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,6014
ポリマ－73,2742
非ポリマー1,3272
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)93.673, 158.988, 68.222
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological unit is a dimer. The asymmetric unit contains one complete dimer, formed by chains B and C. A second dimer is formed by chain A, together with a second molecule that is related by rotation around the two-fold axis 0,0,z.

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要素

#1: タンパク質 Putative nucleotide sugar epimerase/ dehydratase


分子量: 36637.246 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bordetella bronchiseptica (気管支敗血症菌)
遺伝子: BbLPS1.14, wbmH / プラスミド: pET15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: O87987
#2: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 415 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1 M Hepes, 10 % (v/v) isopropanol, 20 % (w/v) PEG 4000, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID2910.934
シンクロトロンSRS PX14.121.488
検出器
タイプID検出器日付
ADSC QUANTUM 41CCD2004年12月4日
ADSC QUANTUM 42CCD
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si 111 channelSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si 111 channelSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9341
21.4881
反射解像度: 2.19→30 Å / Num. all: 53222 / Num. obs: 49975 / % possible obs: 93.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 5.22 % / Rmerge(I) obs: 0.114 / Net I/σ(I): 15.2
反射 シェル解像度: 2.2→2.25 Å / 冗長度: 3.58 % / Rmerge(I) obs: 0.38 / Mean I/σ(I) obs: 3.63 / % possible all: 91.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCQuantumデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2PZK

2pzk


解像度: 2.19→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 5.096 / SU ML: 0.132 / Isotropic thermal model: ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 3.5 / ESU R: 0.257 / ESU R Free: 0.203 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22679 2559 5.1 %RANDOM
Rwork0.17609 ---
all0.179 53222 --
obs0.17866 47385 93.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 28.505 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.82 Å20 Å20 Å2
2--0.77 Å20 Å2
3----1.59 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6812 0 132 415 7359
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0227115
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5131.9729716
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0445889
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.63223.696322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.418151022
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.141545
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.21089
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.025506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.23264
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.24892
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1270.2461
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1770.263
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1460.216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8741.54557
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.33127143
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.0832872
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.0054.52573
LS精密化 シェル解像度: 2.185→2.242 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.274 162 -
Rwork0.201 3029 -
obs--82.22 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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