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万見
- PDB-2q0n: Structure of human p21 activating kinase 4 (PAK4) in complex with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2q0n
タイトルStructure of human p21 activating kinase 4 (PAK4) in complex with a consensus peptide
要素
  • Serine/threonine-protein kinase PAK 4
  • Synthetic peptide
キーワードTRANSFERASE / PROTEIN KINASE / PHOSPHORYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / PAK4 / STE20 / KINASE / ATP-BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOU GTPase cycle ...dendritic spine development / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / Activation of RAC1 / RHOV GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / regulation of MAPK cascade / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOU GTPase cycle / cellular response to organic cyclic compound / RHOG GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / negative regulation of endothelial cell apoptotic process / cytoskeleton organization / RAC1 GTPase cycle / regulation of cell growth / adherens junction / positive regulation of angiogenesis / cell migration / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / intracellular signal transduction / cell cycle / phosphorylation / protein serine kinase activity / focal adhesion / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / Golgi apparatus / signal transduction / ATP binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 ...p21 activated kinase binding domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Protein kinase domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase PAK 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Filippakopoulos, P. / Eswaran, J. / Turnbull, A. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.W. / von Delft, F. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. ...Filippakopoulos, P. / Eswaran, J. / Turnbull, A. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.W. / von Delft, F. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Structure of human p21 activating kinase 4 (PAK4) in complex with a consensus peptide.
著者: Filippakopoulos, P. / Eswaran, J. / Turnbull, A. / Papagrigoriou, E. / Pike, A.W. / von Delft, F. / Sundstrom, M. / Edwards, A. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Knapp, S.
履歴
登録2007年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42018年1月31日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: audit_author / citation_author / Item: _audit_author.name / _citation_author.name
改定 1.52023年8月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein kinase PAK 4
B: Synthetic peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,24411
ポリマ－35,6512
非ポリマー5939
水4,522251
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.678, 145.678, 39.577
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-111-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase PAK 4 / p21-activated kinase 4 / PAK-4


分子量: 34091.566 Da / 分子数: 1 / 断片: Kinase domain, residues 291-591 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAK4, KIAA1142 / プラスミド: pNIC28-Bsa4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta-R3
参照: UniProt: O96013, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質・ペプチド Synthetic peptide


分子量: 1559.759 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Synthetic peptide
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 251 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.21 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8
詳細: 1.7M Ammonium sulfate, 15% PEG400, 1M Tris-HCl pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.9791 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月3日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9791 Å / 相対比: 1
Reflection冗長度: 12 % / Av σ(I) over netI: 16.3 / 数: 486051 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Χ2: 1.05 / D res high: 1.75 Å / D res low: 50 Å / Num. obs: 40410 / % possible obs: 92.5
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squaredRedundancy
3.775093.710.0371.0912.6
2.993.7786.610.0511.07113.3
2.612.9910010.0531.07514.1
2.382.6110010.0651.01114.1
2.22.3865.510.0921.04912
2.072.210010.1131.04214.1
1.972.0710010.151.00213.9
1.891.9784.810.2181.07110
1.811.8999.710.2891.0619.8
1.751.8194.210.3551.0465.6
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. all: 43686 / Num. obs: 40410 / % possible obs: 92.5 % / 冗長度: 12 % / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Χ2: 1.05 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.355 / Num. unique all: 4036 / Χ2: 1.046 / % possible all: 94.2

-
位相決定

Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å32.57 Å
Translation2.5 Å32.57 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2J0I

2j0i


解像度: 1.75→32.58 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.933 / SU B: 3.673 / SU ML: 0.064 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.111 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 2020 5 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs0.185 40359 92.47 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 19.143 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.3 Å20 Å20 Å2
2--0.3 Å20 Å2
3----0.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→32.58 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2379 0 37 251 2667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0160.0222523
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021755
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.9823425
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.01134272
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7295325
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.14723.084107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87115.035433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.7731522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0940.2387
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02504
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2290.2498
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2070.21906
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.21205
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.21266
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1350.2163
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1340.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2980.270
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1560.217
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.1021.51712
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.2941.5619
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.4522535
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.30831036
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1824.5880
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.332 159 -
Rwork0.244 2792 -
obs-2951 92.89 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.0806-1.40040.27710.40677.826713.71870.1060.6041-0.1796-0.0544-0.28950.26090.3920.13610.1835-0.19310.0411-0.03890.0381-0.0168-0.0818-65.76824.297-22.697
215.86471.76651.27050.47820.96874.11010.13490.44840.4019-0.1105-0.01030.1795-0.39640.1672-0.1246-0.1008-0.0011-0.0026-0.06840.0697-0.03-52.9438.274-17.41
32.26710.29140.48072.43770.04343.19470.03110.04510.1793-0.0850.05540.1417-0.09380.0028-0.0865-0.1550.0371-0.0308-0.0136-0.0007-0.0457-55.74129.858-13.978
41.069-0.18620.16691.5988-0.47760.90060.0522-0.0534-0.0403-0.048-0.03810.05370.0562-0.1512-0.0142-0.1016-0.0062-0.0067-0.0754-0.0071-0.0921-48.61621.132-5.276
50.59790.8161-0.04513.03560.08981.07290.0889-0.1406-0.22010.0335-0.0961-0.51910.12530.07490.0071-0.10620.0029-0.0243-0.10580.04810.0092-36.8114.4770.192
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA298 - 3128 - 22
2X-RAY DIFFRACTION2AA313 - 33323 - 43
3X-RAY DIFFRACTION3AA334 - 37444 - 84
4X-RAY DIFFRACTION4AA375 - 50385 - 213
5X-RAY DIFFRACTION5AA504 - 591214 - 301

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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