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万見
- PDB-2pvr: Crystal structure of the catalytic subunit of protein kinase CK2 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pvr
タイトルCrystal structure of the catalytic subunit of protein kinase CK2 (C-terminal deletion mutant 1-335) in complex with two sulfate ions
要素Casein kinase II subunit alpha, catalytic subunit
キーワードSIGNALING PROTEIN / TRANSFERASE / EUKARYOTIC PROTEIN KINASE FOLD / CMGC kinases
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / WNT mediated activation of DVL / Condensation of Prometaphase Chromosomes / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Sin3-type complex / Synthesis of PC / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / Maturation of hRSV A proteins / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / chaperone-mediated protein folding / negative regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / peptidyl-threonine phosphorylation / Hsp90 protein binding / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / PML body / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / positive regulation of protein catabolic process / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / KEAP1-NFE2L2 pathway / double-strand break repair / rhythmic process / kinase activity / positive regulation of cell growth / peptidyl-serine phosphorylation / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein stabilization / negative regulation of translation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / cell cycle / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / apoptotic process / DNA damage response / positive regulation of cell population proliferation / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...Casein Kinase 2, subunit alpha / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.605 Å
データ登録者Niefind, K. / Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.-G.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Evolved to Be Active: Sulfate Ions Define Substrate Recognition Sites of CK2alpha and Emphasise its Exceptional Role within the CMGC Family of Eukaryotic Protein Kinases
著者: Niefind, K. / Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.G.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a C-terminal deletion mutant of human protein kinase CK2 catalytic subunit
著者: Ermakova, I. / Boldyreff, B. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
#2: ジャーナル: Embo J. / 年: 2001
タイトル: Crystal structure of human protein kinase CK2: insights into basic properties of the CK2 holoenzyme
著者: Niefind, K. / Guerra, B. / Ermakova, I. / Issinger, O.-G.
#3: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Inclining the purine base binding plane in protein kinase CK2 by exchanging the flanking side-chains generates a preference for ATP as a cosubstrate.
著者: Yde, C.W. / Ermakova, I. / Issinger, O.-G. / Niefind, K.
履歴
登録2007年5月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha, catalytic subunit
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,6344
ポリマ－39,9361
非ポリマー6983
水5,585310
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.670, 45.371, 63.442
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.22, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細The molecule occurs as a monomer

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要素

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha, catalytic subunit / CK II


分子量: 39935.547 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain, residues 1-335 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: pT7-7 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21(de3)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 310 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.57 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEGmme 5000, ammonium sulfate, MES, adenylyl imidodiphosphate, magnesium chloride, peptide RRRADDSDDDDD, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年4月30日 / 詳細: Osmic multilayer mirror
放射モノクロメーター: Osmic multilayer mirror / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.605→19.71 Å / Num. all: 40626 / Num. obs: 40464 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 21.6 Å2 / Rsym value: 0.142 / Net I/σ(I): 10.5
反射 シェル解像度: 1.605→1.7 Å / 冗長度: 4.2 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Num. unique all: 5999 / Rsym value: 46.6 / % possible all: 99.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
REFMAC5.2精密化
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1PJK

1pjk


解像度: 1.605→19.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.917 / SU B: 3.882 / SU ML: 0.066 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.105 / ESU R Free: 0.113 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24146 2034 5 %RANDOM
Rwork0.18396 ---
all0.1868 40666 --
obs0.1868 38632 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.401 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.2 Å20 Å2-0.33 Å2
2--0.19 Å20 Å2
3----0.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.605→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2771 0 41 310 3122
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0212924
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.022025
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2231.9623969
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.87334882
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5625335
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.15323.057157
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.49715511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.451526
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2408
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023222
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02646
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2050.2593
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1870.22189
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1810.21416
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0810.21526
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1390.2225
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1810.220
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.250.291
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1750.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.195102163
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.10310663
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.798162709
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.712101513
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it6.516161260
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.605→1.647 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 140 -
Rwork0.311 2648 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.2388-2.11691.30751.0736-0.49541.91670.0979-0.1787-0.3131-0.10760.08360.22570.0192-0.4342-0.1815-0.0741-0.0408-0.01570.09320.08690.0784-22.3196.24246.007
20.82070.13120.03140.85640.03561.21670.01940.01360.0027-0.14530.0080.047-0.05650.0278-0.0274-0.07980.0129-0.0019-0.10070.0092-0.09213.779.23342.367
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA19 - 11618 - 115
2X-RAY DIFFRACTION2AA2 - 181 - 17
3X-RAY DIFFRACTION2AA117 - 329116 - 328

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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