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万見
- PDB-2pv2: Crystallographic Structure of SurA first peptidyl-prolyl isomeras... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pv2
タイトルCrystallographic Structure of SurA first peptidyl-prolyl isomerase domain complexed with peptide NFTLKFWDIFRK
要素
  • C-peptide
  • Chaperone surA
キーワードISOMERASE / Survival protein A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


: / maintenance of unfolded protein / Gram-negative-bacterium-type cell outer membrane assembly / : / peptide binding / peptidylprolyl isomerase / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / unfolded protein binding / protein folding / outer membrane-bounded periplasmic space / protein stabilization
類似検索 - 分子機能
Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. ...Peptidyl-prolyl isomerase SurA / SurA N-terminal / SurA N-terminal domain / : / PPIC-type PPIASE domain / Trigger factor/SurA domain superfamily / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type, conserved site / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase signature. / PPIC-type PPIASE domain / PpiC-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase family profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase, PpiC-type / Chitinase A; domain 3 - #40 / Chitinase A; domain 3 / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å
データ登録者Xu, X. / McKay, D.B.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: The Periplasmic Bacterial Molecular Chaperone SurA Adapts its Structure to Bind Peptides in Different Conformations to Assert a Sequence Preference for Aromatic Residues.
著者: Xu, X. / Wang, S. / Hu, Y.X. / McKay, D.B.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystallographic structure of SurA, a molecular chaperone that facilitates folding of outer membrane porins
著者: Bitto, E. / McKay, D.B.
履歴
登録2007年5月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年10月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.32023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chaperone surA
B: Chaperone surA
C: Chaperone surA
D: Chaperone surA
E: C-peptide
F: C-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,1456
ポリマ－47,1456
非ポリマー00
水7,170398
1
A: Chaperone surA
B: Chaperone surA
E: C-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5733
ポリマ－23,5733
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Chaperone surA
D: Chaperone surA
F: C-peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,5733
ポリマ－23,5733
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.46, 50.63, 74.06
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 111.54, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質
Chaperone surA / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase surA / PPIase surA / Rotamase surA / Survival protein A


分子量: 10977.320 Da / 分子数: 4 / 断片: PPIC 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K-12 EMG2 / 遺伝子: surA / プラスミド: pTYB1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P0ABZ6, peptidylprolyl isomerase
#2: タンパク質・ペプチド C-peptide


分子量: 1617.910 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 398 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 24% ployethylene glycol 8000, 0.1 M imdidazole, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 325 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年12月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.3→50 Å / Num. obs: 93257 / % possible obs: 96.2 % / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.045 / Χ2: 3.377 / Net I/σ(I): 26.5
反射 シェル解像度: 1.3→1.35 Å / 冗長度: 2.2 % / Num. unique all: 8714 / Rsym value: 0.25 / Χ2: 2.093 / % possible all: 90.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1M5Y

1m5y


解像度: 1.3→28.2 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.227 9046 9.5 %Random
Rwork0.208 ---
obs-90278 94.4 %-
溶媒の処理Bsol: 48.339 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 17.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.966 Å20 Å22.723 Å2
2---5.335 Å20 Å2
3---3.369 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.17 Å0.16 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.3→28.2 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3324 0 0 398 3722
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d1.48
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 1.3→1.38 Å / Rfactor Rfree error: 0.008
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 1357 -
Rwork0.256 --
obs-12776 89.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1CNS_TOPPAR:protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2CNS_TOPPAR:water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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