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- PDB-2ptk: CHICKEN SRC TYROSINE KINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ptk
タイトルCHICKEN SRC TYROSINE KINASE
要素TYROSINE-PROTEIN KINASE TRANSFORMING PROTEIN SRC
キーワードTYROSINE-PROTEIN KINASE / SRC / SH2 / SH3
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 ...Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / Co-stimulation by CD28 / Co-inhibition by CTLA4 / EPHA-mediated growth cone collapse / Ephrin signaling / G alpha (i) signalling events / GP1b-IX-V activation signalling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / VEGFR2 mediated cell proliferation / RET signaling / Receptor Mediated Mitophagy / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / RAF activation / PIP3 activates AKT signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / Activated NTRK3 signals through PI3K / Downstream signal transduction / Downregulation of ERBB4 signaling / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / MAP2K and MAPK activation / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / DCC mediated attractive signaling / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / connexin binding / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / progesterone receptor signaling pathway / immune system process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / epidermal growth factor receptor signaling pathway / cell-cell junction / cell junction / protein tyrosine kinase activity / protein phosphatase binding / cell differentiation / cytoskeleton / regulation of cell cycle / cell adhesion / mitochondrial inner membrane / endosome membrane / signaling receptor binding / focal adhesion / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. ...SH2 domain / SHC Adaptor Protein / SH3 Domains / : / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Williams, J.C. / Wierenga, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1997
タイトル: The 2.35 A crystal structure of the inactivated form of chicken Src: a dynamic molecule with multiple regulatory interactions
著者: Williams, J.C. / Weijland, A. / Gonfloni, S. / Thompson, A. / Courtneidge, S.A. / Superti-Furga, G. / Wierenga, R.K.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1997
タイトル: Src Regulated by C-Terminal Phosphorylation is Monomeric
著者: Weijland, A. / Williams, J.C. / Neubauer, G. / Courtneidge, S.A. / Wierenga, R.K. / Superti-Furga, G.
履歴
登録1997年6月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年12月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月11日Group: Data collection / Other / カテゴリ: pdbx_database_status / Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TYROSINE-PROTEIN KINASE TRANSFORMING PROTEIN SRC


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,7341
ポリマ－51,7341
非ポリマー00
水4,882271
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)52.561, 89.252, 97.392
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 TYROSINE-PROTEIN KINASE TRANSFORMING PROTEIN SRC / SRC


分子量: 51733.551 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3/SH2/KINASE/C-TERMINAL TAIL / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: INACTIVE FORM, PHOSPHORYLATED AT TYR 527 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00523, EC: 2.7.1.112
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 271 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
結晶化pH: 8.2
詳細: 16% PEG-2000 10% PEG-400 100MM TRIS PH=8.2 300MM NACL 1MM EDTA 1MM DTT 1MM AZIDE
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
116-18 %PEG200011
210 %PEG40011
3100 mMTris-HCl11
4300 mM11NaCl
51 mMEDTA11
61 mMsodium azide11
71 mMreduced dithiothreitol11

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データ収集

回折平均測定温度: 173 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BL19 / 波長: 0.948
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年10月17日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.948 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→15 Å / Num. obs: 19579 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 39 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Net I/σ(I): 22
反射 シェル解像度: 2.35→2.4 Å / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 4.3 / % possible all: 98.8
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.038
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.218 / Mean I/σ(I) obs: 5.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→5 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAIN / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2.5
詳細: WEAK DENSITY OBSERVED FOR RESIDUES 210 - 212, 300 - 305, 407 - 424, 529 - 533. WEAK DENSITY OBSERVED FOR RESIDUES 210 - 212, 300 - 305, 407 - 424, 529 - 533.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.292 804 10 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs0.204 14735 85 %-
原子変位パラメータBiso mean: 53 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--14.3416 Å20 Å20 Å2
2--6.1454 Å20 Å2
3---8.1962 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3427 0 0 275 3702
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.4
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it5.1
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.44 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3615 81 4.5 %
Rwork0.3323 1568 -
obs--89 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPARAM19.SOL
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.3323

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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