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- PDB-2psg: REFINED STRUCTURE OF PORCINE PEPSINOGEN AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2psg
タイトルREFINED STRUCTURE OF PORCINE PEPSINOGEN AT 1.8 ANGSTROMS RESOLUTION
要素PEPSINOGEN
キーワードHYDROLASE(ACID PROTEINASE ZYMOGEN)
機能・相同性
機能・相同性情報


Surfactant metabolism / pepsin A / digestion / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site ...Pepsin catalytic domain / Aspartic peptidase, N-terminal / A1 Propeptide / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者James, M.N.G. / Sielecki, A.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1991
タイトル: Refined structure of porcine pepsinogen at 1.8 A resolution.
著者: Sielecki, A.R. / Fujinaga, M. / Read, R.J. / James, M.N.
#1: ジャーナル: Nature / 年: 1986
タイトル: Molecular Structure of an Aspartic Proteinase Zymogen, Porcine Pepsinogen, at 1.8 Angstroms Resolution
著者: James, M.N.G. / Sielecki, A.R.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1986
タイトル: Characterization of Phosphoserine of Pepsinogen Using 31P Nuclear Magnetic Resonance: Corroboration of X-Ray Crystallographic Results
著者: Williams, S.P. / Bridger, W.A. / James, M.N.G.
履歴
登録1991年1月23日処理サイト: BNL
改定 1.01992年10月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_sheet
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_sheet.number_strands
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PEPSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,6321
ポリマ－39,6321
非ポリマー00
水4,270237
1
A: PEPSINOGEN

A: PEPSINOGEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,2632
ポリマ－79,2632
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)105.780, 43.410, 88.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 91.40, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Atom site foot note1: RESIDUE PRO 23 IS A CIS PROLINE.
2: RESIDUE SER 68 IS PHOSHORYLATED. THE PHOSPHATE GROUP IS PRESENTED AS HET GROUP PO3 ON HET RECORDS AT THE END OF THE CHAIN.
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-371-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PEPSINOGEN


分子量: 39631.504 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 参照: UniProt: P00791
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE SEQUENCE USED IN THIS ENTRY IS THAT OF P.SEPULVEDA, J.MARCINISZYN JR.,D.LIU,J.TANG (J.BIO.CHEM. ...THE SEQUENCE USED IN THIS ENTRY IS THAT OF P.SEPULVEDA, J.MARCINISZYN JR.,D.LIU,J.TANG (J.BIO.CHEM.,V.250,P.5082, 1975). NOTE THAT THIS SEQUENCE DIFFERS FROM THAT IN PROTEIN IDENTIFICATION RESOURCE (PIR) ENTRY PEPG. IN PIR ENTRY PEPG RESIDUE 263 IS IDENTIFIED AS ASN WHILE IN THE JBC PAPER AND IN THIS ENTRY RESIDUE 263 IS IDENTIFIED AS ASP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.05 %
結晶化
*PLUS
pH: 6.1 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: took James & Sielecki, 1986 from original paper
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mg/mlprotein1drop
21.8 M1reserviorLi2SO4
350 mM[N-morpholino]ethane sulphonic acid1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 40 Å / Num. obs: 27251 / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 37575 / Rmerge(I) obs: 0.058

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.8→8 Å / σ(I): 1 /
Rfactor反射数
obs0.164 32264
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2794 0 0 237 3031
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.047
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.048
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.4
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.6
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it3.9
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it5.6
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.008
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.179
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.251
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.183
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.173
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.6
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor16
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor20
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.164
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 15 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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