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万見
- PDB-2pq5: Crystal structure of Dual specificity protein phosphatase 13 (DUSP13) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2pq5
タイトルCrystal structure of Dual specificity protein phosphatase 13 (DUSP13)
要素Dual specificity protein phosphatase 13
キーワードHYDROLASE / Protein phosphatase / Dual specificity phosphatase / DUSP13 / Testis and skeletal muscle specific DSP / Structural Genomics / Structural Genomics Consortium / SGC
機能・相同性
機能・相同性情報


MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity ...MAP kinase phosphatase activity / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / dephosphorylation / protein-serine/threonine phosphatase / protein serine/threonine phosphatase activity / phosphatase activity / protein dephosphorylation / negative regulation of MAPK cascade / protein-tyrosine-phosphatase / protein tyrosine phosphatase activity / meiotic cell cycle / spermatogenesis / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Atypical dual specificity phosphatase, subfamily A / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity phosphatase, catalytic domain / Dual specificity protein phosphatase domain profile. / Dual specificity protein phosphatase domain / Protein tyrosine phosphatase superfamily / Protein-Tyrosine Phosphatase; Chain A / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Protein-tyrosine phosphatase-like / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Dual specificity protein phosphatase 13B
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Ugochukwu, E. / Salah, E. / Savitsky, P. / Barr, A. / Pantic, N. / Niesen, F. / Burgess-Brown, N. / Berridge, G. / Bunkoczi, G. / Uppenberg, J. ...Ugochukwu, E. / Salah, E. / Savitsky, P. / Barr, A. / Pantic, N. / Niesen, F. / Burgess-Brown, N. / Berridge, G. / Bunkoczi, G. / Uppenberg, J. / Pike, A.C.W. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / von Delft, F. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystal structure of Dual specificity protein phosphatase 13 (DUSP13).
著者: Ugochukwu, E. / Salah, E. / Savitsky, P. / Barr, A. / Pantic, N. / Niesen, F. / Burgess-Brown, N. / Berridge, G. / Bunkoczi, G. / Uppenberg, J. / Pike, A.C.W. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C. ...著者: Ugochukwu, E. / Salah, E. / Savitsky, P. / Barr, A. / Pantic, N. / Niesen, F. / Burgess-Brown, N. / Berridge, G. / Bunkoczi, G. / Uppenberg, J. / Pike, A.C.W. / Sundstrom, M. / Arrowsmith, C.H. / Weigelt, J. / Edwards, A. / von Delft, F. / Knapp, S.
履歴
登録2007年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年5月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32012年12月5日Group: Database references
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dual specificity protein phosphatase 13
B: Dual specificity protein phosphatase 13
C: Dual specificity protein phosphatase 13
D: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,5384
ポリマ－92,5384
非ポリマー00
水1,65792
1
A: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1351
ポリマ－23,1351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1351
ポリマ－23,1351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1351
ポリマ－23,1351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Dual specificity protein phosphatase 13


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1351
ポリマ－23,1351
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.821, 73.821, 303.803
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質
Dual specificity protein phosphatase 13 / Testis- and skeletal-muscle-specific DSP / Dual specificity phosphatase SKRP4


分子量: 23134.586 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DUSP13, TMDP / プラスミド: pNIC-CH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) Rosetta-Phage resistant
参照: UniProt: Q9UII6, protein-tyrosine-phosphatase, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 92 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.35 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5
詳細: 25% PEG3350, 0.15 M Ammonium citrate pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.0331 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0331 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→20 Å / Num. all: 43981 / Num. obs: 43981 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.088 / Rsym value: 0.088 / Net I/σ(I): 15
反射 シェル解像度: 2.3→2.42 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.598 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 23036 / Rsym value: 0.598 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
MAR345CCDデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 2GWO

2gwo


解像度: 2.3→20 Å / Num. parameters: 21036 / Num. restraintsaints: 37224 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2603 2017 -RANDOM
Rwork0.1765 ---
all0.1765 41773 --
obs0.1765 41773 95.2 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 5088 / Occupancy sum non hydrogen: 5258
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5166 0 0 92 5258
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.058
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0241
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.027
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.014
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.056
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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