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万見
- PDB-2ppp: Crystal structure of E60Q mutant of FKBP12 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ppp
タイトルCrystal structure of E60Q mutant of FKBP12
要素FK506-binding protein 1A
キーワードLYASE / high resolution protein structure
機能・相同性
機能・相同性情報


macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding ...macrolide binding / activin receptor binding / regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion / cytoplasmic side of membrane / transforming growth factor beta receptor binding / TGFBR1 LBD Mutants in Cancer / type I transforming growth factor beta receptor binding / negative regulation of activin receptor signaling pathway / heart trabecula formation / I-SMAD binding / regulation of amyloid precursor protein catabolic process / terminal cisterna / ryanodine receptor complex / signaling receptor inhibitor activity / 'de novo' protein folding / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / FK506 binding / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / mTORC1-mediated signalling / regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / Calcineurin activates NFAT / regulation of immune response / heart morphogenesis / supramolecular fiber organization / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / sarcoplasmic reticulum membrane / T cell activation / sarcoplasmic reticulum / protein maturation / peptidylprolyl isomerase / calcium channel regulator activity / peptidyl-prolyl cis-trans isomerase activity / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / SARS-CoV-1 activates/modulates innate immune responses / Z disc / protein folding / regulation of protein localization / protein refolding / amyloid fibril formation / Potential therapeutics for SARS / transmembrane transporter binding / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Chitinase A; domain 3 - #40 / : / Chitinase A; domain 3 / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain / FKBP-type peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain profile. / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase FKBP1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 0.94 Å
データ登録者Szep, S. / Park, S. / VanDuyne, G.D. / Saven, J.F.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2009
タイトル: Structural coupling between FKBP12 and buried water.
著者: Szep, S. / Park, S. / Boder, E.T. / Van Duyne, G.D. / Saven, J.G.
履歴
登録2007年4月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02008年9月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.52024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FK506-binding protein 1A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,8361
ポリマ－11,8361
非ポリマー00
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)28.602, 62.517, 32.248
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 114.14, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 FK506-binding protein 1A / Peptidyl-prolyl cis-trans isomerase / PPIase / Rotamase / 12 kDa FKBP / FKBP-12 / Immunophilin FKBP12


分子量: 11835.522 Da / 分子数: 1 / 変異: E61Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FKBP1A, FKBP1, FKBP12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62942, peptidylprolyl isomerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.64 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 1.9-2.1 M Sodium Maleonate, 50 mM DMSO, Slow buffer exchange into 2.5 M Sodium Maleoneate no DMSO, in 10 minute steps for freezing, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1.04 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年11月23日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.04 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.94→50 Å / Num. all: 66832 / Num. obs: 62089 / % possible obs: 89.5 % / Observed criterion σ(F): 32.11 / Observed criterion σ(I): 24.7 / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.053 / Rsym value: 0.053 / Net I/σ(I): 24.7
反射 シェル解像度: 0.94→1.01 Å / 冗長度: 1.9 % / Rmerge(I) obs: 0.287 / Mean I/σ(I) obs: 2.75 / Rsym value: 0.287 / % possible all: 85.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
CCP4モデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
CCP4位相決定
ADSCQuantumデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: fkbp native structure solved in this study

解像度: 0.94→31.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.962 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.958 / SU B: 0.339 / SU ML: 0.02 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.029 / ESU R Free: 0.03 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22002 3136 5.1 %RANDOM
Rwork0.20259 ---
obs0.20345 58921 92.86 %-
all-66832 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 11.317 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.124 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.94→31.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1003 0 0 123 1126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0221040
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1841.961425
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4265142
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.68823.67349
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.45215192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg9.526159
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2143
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02850
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2150.2428
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.2704
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.296
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1890.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0970.229
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6731.5670
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.06321060
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.3523420
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.9044.5365
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 0.94→0.966 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.301 98 -
Rwork0.312 1708 -
obs--36.55 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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